Лiтература.

1. Конспект лекцiй.

2. Биологическая химия /Воронина Л.Н. и др.- Х.:Основа, 1999. – 640 с.

3. Губський Ю.I. Бiологiчна хiмiя. – Київ-Тернопiль: Укрмедкнига, 2000 – 507 с.

4. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. – Біохімія людини.

Обговорено і затверджено на засіданні кафедри

Зав. кафедрою проф. Ерстенюк А.М.

Заняття №3

Тема:Функціональна ензимологія. Ферменти як біологічні каталізатори. Будова, механізм дії ферментів. Активні центри. Активатори та інгібітори ферментів як фармпрепарати.

Актуальнiсть теми: Ферментам як біологічним каталізаторам білкової природи належить провідна роль в обміні речовин та метаболізмі ліків в організмі. Порушення структури, фізико-хімічних і каталітичних властивостей ферментів зумовлює розвиток патологічних станів. Мезханізм дії багатьох лікарських середників грунтується на їх взаємодії з ферментами.

Навчальнi цiлi:

Знати: структуру простих і складних ферментів, властивості і механізм каталітичної дії.

Вмiти: дослідити вплив температури і рН середовища на активність ферментів. Визначити специфічність дії ферментів.

Самостiйна позааудиторна робота:

1. Охарактеризуйте дію іонів металів, соляної кислоти, малонової кислоти, сульфаніламідних препаратів, фосфороорганічних сполук, миш΄якових сполук, ціанідів на активність ферменти.

2. Зобразити графічно енергетичний бар΄єр хімічної реакції при відсутності каталізатора, при наявності неорганічного каталізатора та фермента.

Контрольнi питання:

1. Структурна організація простих і складних ферментів. Активний та алостеричний центри.

2. Коферменти і простетичні групи ферментів.

3. Механізм та специфічність дії ферментів.

4. Активація ферментів. Інігібування ферментів (конкурентне, неконкурентне, безконкурентне, зворотне і незворотне).

5. Використання активаторів та інгібіторів ферментів у практичній медицині і фармації.

Самостiйна робота на заняттi.

Виконати лабораторнi роботи, оформити i захистити протокол.

1. Вплив активаторів та інгібіторів на активність амілази слини.

Принцип роботи. Активуючий вплив хлористого натрію та інгібуючий - сірчанокислої міді на активність амілази визначають за ступенем розщеплення крохмалю.

Хід роботи. В три пробірки наливають по 1 мл слини, розведеної в 40 разів. В залежності від активності слини її можна розводити в 10, 20, 40, 50 разів. В першу пробірку додають 2 краплі води, в другу - 2 краплі 1% р-ну NaCl, в третю - 2 краплі 1% р-н CuSO4. Після цього в кожну пробірку додають по 5 крапель 1% р-ну крохмалю. Всі три пробірки залишають при кімнатній температурі на 2 хв., після чого у всі пробірки додають по одній краплі розчину йоду, перемішують, спостерігають забарвлення і визначають у якій пробірці діє активатор або інгібітор. Доцільно в кожну пробірку додати води (2 мл) і перемішати – забарвлення буде більш наглядне.

Лiтература.

1. Конспект лекцiй.

2. Биологическая химия /Воронина Л.Н. и др.- Х.:Основа, 1999. – 640 с.

3. Губський Ю.I. Бiологiчна хiмiя. – Київ-Тернопiль: Укрмедкнига, 2000 – 507 с.

4. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.:Медицина, 1999. – 528 с.

5. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. – Біохімія людини.

Обговорено і затверджено на засіданні кафедри

Зав. кафедрою проф. Ерстенюк А.М.