Секреция актг изменяется в течении суток.

За сутки гипофиз человека секретирует 25-50 мкг АКТГ. Это примерно 1/10 часть того, что содержится в гипофизе. Уровень АКТГ в сыворотке (или плазме) крови колеблется от 10 до 70-80 пг/мл, причем в ранние утренние часы он составляет от 10 до 150 пг/мл (6-8 часов утра), а вечером - несколько ниже (до 85 пг/мл). Период полураспада при определении биологическим методом составляет 3-9 минут, при использовании РИА- 7-12 минут. В основе регуляции секреции АКТГ лежат цепи обратной связи на нескольких уровнях. Длинная цепь обратной связи замыкается на уровне гипоталамуса. Кортизол угнетает секрецию кортиколиберина нейронами гипоталамуса. На уровне гипофиза кортизол снижает сродство рецепторов клеток, секретирующих кортикотропин, к кортиколиберину. Эта быстрая реакция уменьшения секреции АКТГ усиливается ингибирующим влиянием кортизола на экспрессию гена ПОМК. К ингибиторам секреции кортиколиберина относятся также: ГАМК, опиоиды, вещество Р, предсердные натрийуретические пептиды, оксид азота и АКТГ. Секреция кортиколиберина усиливается под действием цитокинов, образующихся при действии стрессовых факторов.

Меланоцитостимулирующие гормоны (МСГ) синтезируются клетками промежуточной доли гипофиза, которая имеется у низших животных и млекопитающих. У человека она практически отсутствует, а клетки, характерные для средней доли гипофиза, единично представлены в дистальной части гипофиза. Увеличение объема средней доли гипофиза с повышением ее функциональной активности отмечено при беременности.

МСГ у человека обнаруживается лишь в опухолях и в гипофизах плода.

Молекула -МСГ гипофиза млекопитающих включает 18 аминокислот. У человека-МСГ как самостоятельный гормон, по-видимому, отсутствует, а роль меланоцитостимулирующего фактора играют два гормона: АКТГ и-липотропин. При патологических состояниях, проявляющихся избыточной пигментацией (болезнь Иценко-Кушинга, болезнь Аддисона) и повышенным отложением меланина, всегда обнаруживается повышенное содержание в сыворотке крови как АКТГ, так и-липотропина.

Липотропин - источник эндогенных опиатов

Давно известно о жиромобилизующем и липолитическом действии экстрактов гипофиза, однако все попытки выделить из гипофиза вещество, обладающее этими свойствами, оказывались безуспешными. В 1964-1966 гг. из гипофиза овцы был изолирован полипептид, обладающий указанными свойствами, названный -липотропином и состоящий из 90 аминокислотных остатков. Исследование аминокислотной последовательностилипотропина показало, что на его С- конце расположены фрагменты, которые при отщеплении от цельной молекулы обладают особой биологической активностью. Они вызывают выраженные морфиноподобные эффекты (опийподобные эффекты) в мозге - обезболивание, снятие ощущений страха и др. Введенные в организм, эти пепетиды вызывают ряд слабых побочных наркотических эффектов, характерных для препаратов морфина. Такие пептиды мозга - эндогенные опиоиды – получили название экефалины и эндорфины . Наиболее активный из них метэнкефалин представляет собой пентапептид (Тир-Гли-Гли-Фен-Мет), является частью-липотропина. Фрагмент 61-91 липотропина представляетэндорфин, включающий метэнкефалин,-эндорфин(1-16) и-эндорфин(1-17),-эндорфин(1-27) . Чем меньше аминокислот в составе эндорфина, начиная с 61-65-го энкефалинового фрагмента, тем выше его морфиноподобная активность. Тетрапептид (47-50) в составе липотропина оказывает влияние на процессы запоминания. Значение-эндорфина в организме велико. Он принимает участие в процессах формирования ощущения боли (анальгетический эффект) и обладает спазмолитической активностью, участвует в половом поведении, питании, обучении, памяти и модулирует многие нейроэндокринные функции в организме. Анальгетический эффект связан с N-концевым фрагментом-эндорфина, аминокислотная последовательность которого соответствует метэнкефалину. Однако эндорфин и метэнкефалин оказывают свое действие через различные рецепторы.