Контрольные вопросы и задания
Аминокислоты, входящие в состав белков, их классификация, изомерия, номенклатура.
Свойства аминокислот.
Цветные реакции на белки.
Классификация белков.
Гидролиз белков.
Структура белков. Типы связей, определяющие каждую структуру белка.
Напишите структурные формулы аминокислот: а) 3-аминопентановой; б) α-аминоуксусной; в) γ-аминомасляной; г) 2-амино-3-метилпентановой; д) 2,5-диаминогексановой; е) 2-аминобутандиовой.
Назовите вещества, формулы которых приведены:
Какую реакцию (рН) среды дают растворы следующих аминокислот:
а) глицин; б) аланин; в) аспарагиновая кислота; г) лизин; д) гистидин.
Напишите, какие превращения происходят с глицином, глутаминовой кислотой и лизином в нейтральной, кислой и щелочной средах. Отметьте, к катоду или к аноду будут двигаться эти аминокислоты при разных значениях рН.
Охарактеризуйте понятие «изоэлектрическая точка». В какой области рН лежат изоэлектрические точки валина, глутаминовой кислоты, лизина? Ответ поясните.
Напишите уравнения реакций взаимодействия аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой; г) хлоридом фосфора (V).
Дайте названия соединениям, формулы которых приведены:
Напишите формулы дипептидов: а) аланил-глицина; б) лейцил-аланина; в) аланил-лейцина; г) лизил-валина; д) глутамил-аспарагина.
Тема 2. Ферменты
Ферменты – это наиболее специализированные белки, т.е. белки, обладающие каталитической активностью. Катализ – ускорение химической реакции, вызванное добавлением малых, нестехиометрических количеств определенного вещества – катализатора. Ферменты являются необычайно мощными катализаторами, намного превосходящими по своей эффективности синтетические катализаторы. Они высоко специфичны по отношению к своим субстратам и ускоряют строго определенные химические реакции без образования побочных продуктов. Ферменты функционируют в разбавленных водных растворах при физиологических значениях температуры и рН. Все известные в настоящее время ферменты представляют собой белки. Подобно всем белкам они могут избирательно присоединять определенные вещества – лиганды. Однако в отличие от простых белков фермент катализирует химическое превращение лиганда. Лиганд, подвергающийся химическому превращению, называют субстратом фермента; продукты реакции освобождаются в раствор. Каталитическая активность ферментов зависит от степени сохранности нативной структуры белка. Как истинные катализаторы ферменты ускоряют химические реакции, снижая энергию активации данной реакции.
Некоторые ферменты состоят только из полипептидных цепей. Однако для каталитической активности многих ферментов необходим еще и дополнительный химический компонент непептидной природы – кофактор. Роль кофакторов могут играть неорганические вещества (ионы металлов) и сложные органические вещества неаминокислотной природы - коферменты. Фермент, содержащий кофермент, называют холоферментом, а белковую часть такого фермента – апоферментом. Реакция образования холофермента обратима:
Кофермент + Апофермент ↔ Холофермент
В некоторых случаях в условиях живой клетки равновесие сильно сдвинуто влево, и кофермент присоединяется к апоферменту вместе с субстратом в момент реакции. Другой крайний случай – стабильные холоферменты, содержащие прочно связанный кофермент. Такие ферменты представляют собой сложные белки.
Взаимодействие кофермента с апоферментом отличается высокой специфичностью. Это объясняется, как и в случае субстратной специфичности, наличием в апоферменте центра связывания, комплементарного коферменту.
Все ферменты в зависимости от типа катализируемых ими реакций делятся на 6 основных классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Класс включает ряд подклассов и подподклассов, поэтому каждый фермент имеет 4-хзначный кодовый номер (шифр) и систематическое название, которое позволяет идентифицировать катализируемую этим ферментом реакцию.
Активность фермента зависит от природы и концентрации субстрата, рН среды, температуры и других условий.