13. Структурная функция белков. Фибриллярные белки.

Структурная функция белков заключается в том, что

-белки участвуют в образовании практически всех органоидов клеток, во многом определяя их структуру (форму);

-образуют цитоскелет, придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей;

-входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела животных.

(Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форм . Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.)

В теле человека белков межклеточного вещества больше, чем всех остальных белков. Основными структурными белками межклеточного вещества являются фибриллярные белки.

Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин , коллаген, белок шелка - фиброин, выделяемый гусеницами шелкопряда.

К фибриллярным белкам относят:

-α-структурные фибриллярные белки (кератины, на долю которых приходится почти весь сухой вес волос и других роговых покровов, тропомиозин, белки промежуточных филаментов)

-β-структурные фибриллярные белки (фиброин шёлка)

-коллаген — белок сухожилий и хрящей.

Один из основных структурных белков — кератин. В основном из кератина состоят мертвые клетки ороговевающего эпителия и их производные (волосы млекопитющих, рога, копыта, когти, перья птиц, чешуя рептилий и др.). В живых клетках эпителиальных тканей кератины образуют промежуточные филаменты.

Кератины разделяются на две группы: α-кератины и β-кератины. Прочность кератина уступает, пожалуй, только хитину. Характерной особенностью кератинов является их полная нерастворимость в воде при pH 7,0. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот. Отличаются от других фибриллярных структурных белков (например, коллагена) в первую очередь повышенным содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей a-кератинов не имеет периодичности.

Коллагены — семейство белков, в теле человека составляют до 25 — 30 % общей массы всех белков. Кроме структурной функции коллаген выполняет также механическую, защитную, питательную и репаративную функции. Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Всего у человека имеется 28 типов коллагена. Все они сходны по структуре.

14. Нуклеотиды. Функции нуклеотидов в живых клетках.

Нуклеотиды, природные соединения, из которых, как из звеньев, построены цепочки нуклеиновых кислот; входят также в состав важнейших коферментов (органические соединения небелковой природы – компонент некоторых ферментов) и других биологически активных веществ, служат в клетках переносчиками энергии.

Молекула каждого нуклеотида (мононуклеотида) состоит из трёх химически различных частей. Во-первых, это пятиуглеродный сахар (пентоза) – рибоза (в этом случае нуклеотиды называются рибонуклеотидами и входят в состав рибонуклеиновых кислот, или РНК) или дезоксирибоза (нуклеотиды называются дезоксирибонуклеотидами и входят в состав дезоксирибонуклеиновых кислот, или ДНК). Во-вторых, это пуриновое или пиримидиновое азотистое основание. Связанное с углеродным атомом сахара, оно образует соединение, называемое нуклеозидом. И наконец, один, два или три остатка фосфорной кислоты, присоединённые эфирными связями к углероду сахара, образуют молекулу нуклеотида. Азотистые основания нуклеотидов ДНК – это пурины аденин и гуанин и пиримидины цитозин и тимин. Нуклеотиды РНК содержат те же основания, что и ДНК, но тимин в них заменён близким по химическому строению урацилом.

Азотистые основания и, соответственно, включающие их нуклеотиды в биологической литературе принято обозначать начальными буквами (латинскими или русскими) их названий: аденин – А(А), гуанин – G(Г), цитозин – С(Ц), тимин – Т(Т), урацил – U(У). Соединение двух нуклеотидов называется динуклеотидом, нескольких – олинонуклеотидом, множества – полинуклеотидом, или нуклеиновой кислотой.

Кроме того что нуклеотиды образуют цепи ДНК и РНК, они являются коферментами, а нуклеотиды, несущие три остатка фосфорной кислоты (нуклеозидтрифосфаты), – источниками химической энергии, заключённой в фосфатных связях. Чрезвычайно велика во всех процессах жизнедеятельности роль такого универсального переносчика энергии, как аденозинтрифосат (АТФ).

Особую группу составляют циклические нуклеотиды, опосредующие действие гормонов при регуляции обмена веществ в клетках.

!!!!!Кратенько(. Нуклеотиды – мономеры нуклеиновых кислот – состоят из:

1) азотистого основания (у всех нуклеиновых кислот)

2) пентозы (рибозы у РНК или дезоксирибозы у ДНК)

3) остатка фосфорной кислоты

Азотистое основание + пентоза = нуклеозид.)

Свойства нуклеотидов: 1) отрицательно заряжены (за счет фосфатных групп) 2) циклические соединения 3) гидрофобны (то физическое свойство молекулы, которая «стремится» избежать контакта с водой)4) поглощают свет при 260 нм (УФ область).

Функции нуклеотидов:

1) структурная – мономеры нуклеиновых кислот, входят в состав коферментов

2) энергетическая (АТФ - это универсальный аккумулятор энергии, энергия УТФ используется для синтеза гликогена, ЦТФ - для синтеза липидов, ГТФ - для движения рибосом в ходе трансляции (биосинтез белка) и передачи гормонального сигнала (G-белок)

3) регуляторная - аллостерические эффекторы многих ключевых ферментов, цАМФ и цГМФ являются посредниками в передаче гормонального сигнала при действии многих гормонов на клетку и активаторами протеинкиназы(Протеинкина́зы — подкласс ферментов киназ (фосфотрансфераз). Протеинкиназы модифицируют другие белки путем фосфорилирования остатков аминокислот, имеющих гидроксильные группы (серин, треонин и тирозин) или гетероциклической аминогруппы гистидина.)