10. Четвертичная структура белков.

Белки могут состоять из одной полипептидной цепи или нескольких. Если в состав белка входит несколько полипептидов, то их взаимное расположение в пространстве называется четвертичной структурой. Связь между полипептидами в составе молекулы такого белка определяется теми же типами взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков, что и при формировании третичной структуры. Полипептидные цепи в белках с четвертичной структурой могут быть как одинаковыми, так и разными. Так, гормон поджелудочной железы - инсулин - состоит из двух различных по длине и первичной структуре полипептидных цепей, соединенных двумя дисульфидными мостиками. Находящийся в эритроцитах гемоглобин содержит четыре полипептидные цепи.

(Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.)

Для выполнения биологической функции белок должен иметь вполне определенную пространственную конформацию - третичную и четвертичную структуру.

При воздействии высокой температуры, кислот и других факторов сложные белковые молекулы разрушаются. Это явление называется денатурацией. При улучшении условий денатурированный белок способен восстановить свою структуру вновь, если не разрушается его первичная структура. Этот процесс называется ренатурацией

11.Функции белков в живых организмах.

Белки отличаются видовой специфичностью. Каждый вид животных имеет свои белки.

В одном и том же организме каждая ткань имеет свои белки — это тканевая специфичность. Организмы характеризуются также индивидуальной специфичностью белков. Белки бывают простые и сложные. Простые состоят из аминокислот,например, альбумины, глобулины, фибриноген, миозин и др. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят и другие органические соединения, например,

жиры, углеводы, образуя липопротеиды, гликопротеиды и другие.

Белки выполняют следующие функции:

• ферментативную (например, амилаза, расщепляет углеводы);

• структурную (например, входят в состав мембран клетки)( Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форм . Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.);

• рецепторную (например, родопсин, способствует лучшему зрению);

• транспортную (например, гемоглобин, переносит кислород или диоксид углерода);

• защитную (например, иммуноглобулины, участвуют в образовании

иммунитета);

(Существуют несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов(белок, способный вызвать патологическое состояние-болезнь). Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена)

• двигательную (например, актин, миозин, участвуют в сокращении мышечных

волокон);

• гормональную (например, инсулин, превращает глюкозу в гликоген);

• энергетическую (при расщеплении 1 г белка выделяется 4,2 ккал энергии).