9. Третичная структура белка. Силы, поддерживающие третичную структуру. Глобулярные белки.

Полипептидные цепи ,скручиваясь определенным образом в компактную структуру, образуют глобулу(шар), представляющую собой третичную структуру белка. Большинство белков имеют третичную структуру. Аминокислоты активны только на поверхности глобулы.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Различают 4 типа таких взаимодействий:

1) Ковалентные связи. При окислении SH-групп цистеина двух сблизившихся участков одной цепи или разных цепей образуются прочные дисульфидные мостики. От количества и расположения дисульфидных мостиков в белке α-кератине зависит волнистость волос человека, шерсти овец, гибкость перьев птиц, прочность черепашьего панциря, структура ногтей, чешуи, рогов и копыт.

2) Ионные взаимодействия за счет электростатического притяжения между разноименно заряженными боковыми группами. Например,

положительно заряженная аминогруппа остатка лизина - NH3+ притягивается отрицательно заряженной карбоксильной группой -COO- остатка глутаминовой или аспарагиновой кислоты.

3) Водородные связи образуют, например, гидроксильные группы серина, треонина и тирозина с атомом азота в гистидиновом кольце или с

атомом кислорода карбоксильной группы аспарагиновой или глутаминовой кислоты.

4) Гидрофобные взаимодействия неполярных R-групп аминокислотных остатков. Они наиболее многочислены, так как любая из гидрофобных боковых групп способна экранировать от контактов с водой подобную ей неполярную R-группу. При их сближении структура дополнительно стабилизируется за счет ван-дер-ваальсовых сил притяжения. В результате таких взаимодействий формируется гидрофобное ядро белковой молекулы. Оно окружено слоем гидрофильных аминокислот, создающих полярную оболочку и обеспечивающих растворимость образованных таким образом белковых глобул.

Глобулярные белки

Глобулярные белки – простые белки, которые экстрагируются из растительных и животных тканей слабыми растворами солей или разбавленными растворами кислот и щелочей. Глобулярные белки могут быть осаждены полунасыщенными растворами нейтральных солей (натри хлорида, сульфата натрия). В зависимости от растворимости и способности к осаждению различают: эуглобулины или истинные глобулины (не растворимы в воде, осаждаются при насыщении 33%), псевдоглобулины (частично растворимы в воде, осаждаются при насыщении растворов нейтральных солей более 33%). Молекулярная масса глобулярных белков составляет 0,9-1,5 млн.

Для большинства глобулярных белков характерно полное отсутствие в молекуле глицина. Примером растительных глобулярных белков являются: эдестин конопли, орозиин риса, легумин гороха, фазеолин фасоли. В животных тканях наиболее распространенными являются лактоглобулин молока, фибриноген крови и т.д.

Классификация глобулярных белков

Классификация глобулярных белков основывается на скорости разделения их при электрофорезе в зависимости от молекулярной массы. Наиболее подвижны альфа1- и альфа2-глобулины; медленнее двигаются бета1- и бета2-глобулины и совсем медленно двигаются гамма-глобулины, которые имеют достаточно высокую молекулярную массу (более 200 тыс.).

Глобулярные белки в организме

Каждая из фракций глобулинов содержит в своем составе значительное количество индивидуальных белков. К альфа- и бета-глобулиновым фракциям входит большое количество белков гликопротеидной природы, содержание которых изменяется при различных видах патологии (церулоплазмин, трансферин, С-реактивный белок и т.д.).

Гамма-глобулиновые фракции содержат основную массу антител и играют важную роль в обеспечении иммунных реакций организма.

Содержание глобулярных белков в тканях организма составляет 90% общей суммы белковых веществ, а в жидкостях организма (плазме и сыворотки крови) приблизительно 50%. Альфа и бета-глобулины синтезируются в печени, гамма-глобулины – в клетках селезенки и лимфоидных узлах.

В организме глобулярным белкам принадлежит очень важная роль. При различных патологических процессах (инфекционные заболевания, злокачественные новообразования) содержание их значительно повышается, что связано с образованием специфических антител. При воспалительных процессах содержание альфа2-глобулинов, при гепатитах – бета-глобулинов.