7.Белки – полимеры аминокислоты. Пептидная связь. Первичная структура белков.

Белки – высокомолекулярные полимерные органические вещества, определяющие структуру и жизнедеятельность клетки и организма в целом. Структурной единицей, мономером их биополимерной молекулы является аминокислота. В образовании белков принимают участие 20 аминокислот. В состав молекулы каждого белка входят определенные аминокислоты в свойственном этому белку количественном соотношении и порядке расположения в полипептидной цепи.

Формула аминокислоты имеет вид

В состав аминокислот входят: NH2 - аминокислотная группа, сдающая основными свойствами; СООН - карбоксильная группа, имеет кислотные свойства.

Аминокислоты отличаются друг от друга своими радикалами – R. Аминокислоты –амфотерные соединения, соединяющиеся друг с другом в молекуле белка с помощью пептидных связей.

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

(Схема конденсации аминокислот(образования первичной структуры белка).

Есть первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

8. Водородные связи между пептидными группами – основа вторичной структуры белков. Основные виды вторичных структур.

Белки первичной структуры могут с помощью водородных связей соединяться в спираль и образовывать вторичную структуру (например, кератин).

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

-α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали.

-β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток[15]) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

-π-спирали;

- -спирали;

-неупорядоченные фрагменты.

Регулярную вторичную структуру на протяжении всей полипептидной цепи имеют очень немногие молекулы. Такие белки имеют вытянутую форму. Их называют фибриллярными. В качестве примера можно назвать коллаген - белок, который входит в состав кожи, костей, хрящей и зубов млекопитающих, и белок шелка - фиброин, выделяемый гусеницами шелкопряда.