- •Предмет, метод товароведения, субъекты и объекты. Основные периоды развития дисциплины.
- •Принципы товароведения, значение науки на современном этапе развития рынка потребительских товаров. Межпредметные связи дисциплины.
- •Классификация товаров, основное понятие, значение классификации, признаки и правила классификации.
- •Методы классификации, их достоинства и недостатки.
- •Классификаторы технико-экономической информации, их значение и классификация.
- •Кодирование. Значение кодирования в современных условиях.
- •Штриховое кодирование – перспективный метод кодирования технико-экономической информации.
- •Ассортимент товаров, виды ассортимента, признаки ассортимента.
- •1. Понятие ассортимента товаров. Классификация ассортимента
- •2. Свойства и показатели ассортимента
- •Факторы, вызывающие изменение потребительских свойств готовых изделий.
- •Эргономические и эстетические свойства потребительских товаров.
- •Понятие о качестве товаров, как одной из категорий товароведения. Значение качества товаров в условиях рыночной экономики.
- •Понятие о факторах качества. Классификация факторов качества товаров.
- •Конструкция и технологические процессы как факторы качества готовых изделий.
- •Понятие о «показателе качества» товаров, классификация показателей качества по результатам признака. Градация товаров по качеству.
- •17. Эвристические методы определения показателей качества, их достоинств и недостатки. (социологический, экспертный, метод опытной оценки)
- •Органолептические методы определения показателей качества. Их достоинства и недостатки.
- •Инструментальные методы определения показателей качества. Их достоинства и недостатки.
- •Информация о товаре; основное понятие, значение товароведной информации в современных условиях.
- •Характеристика эксплуатационно-сопроводительной информации о товарах.
- •Рекламно-справочная информация, ее виды и значение.
- •Маркировочно-справочная информация.
- •Маркировочно-условная информация. Ее применение и особенности.
- •Основы хранения пищевых продуктов. Режимы хранения, взаимосвязь с химическим составом пищевых продуктов.
- •Влияние упаковки, транспортирования и хранения на качество товаров.
- •Классификация тары и упаковки. Требования к таре. Основные функции тары и упаковочных материалов Основные классификационные признаки тары и упаковки
- •Потребительская упаковка
- •Транспортная упаковка
- •Унификация тары и упаковки
- •Пищевая ценность продовольственных товаров. Общее понятие. Свойства, характеризующие пищевую ценность
- •Проблемы сбалансированного питания. Энергетическая ценность пищевых продуктов.
- •Биологическая ценность потребительских товаров и факторы ее определяющие.
- •Физиологическая пищевых продуктов, факторы ее определяющие. Физиологическая ценность продуктов
- •Консервирование пищевых продуктов. Физические методы консервирования.
- •Биохимические и химические методы консервирования.
- •Комбинированные методы консервирования. Виды порчи консервов.
- •Физико-химические методы консервирования.
- •44. Производственный контроль качества товаров и значение в формировании качества готовой продукции
- •Понятие о контроле качества товаров, их характеристика.
- •Основы хранения пищевых продуктов. Количественные потери пищевых продуктов.
- •Процессы, происходящие в пищевых продуктах при хранении. Их влияние на качество.
- •Физико-химические факторы, вызывающие изменение потребительских свойств товаров.
- •Химический состав исходных материалов, как фактор качества товаров. Основные вещества пищевых продуктов.
- •Минеральные элементы. Макроэлементы. Содержание в пищевых продуктах. Значение для человека.
- •Минеральные элементы. Микроэлементы. Содержание в пищевых продуктах. Значение для человека.
- •Жирорастворимые витамины. Свойства. Содержание в пищевых продуктах. Значение для человека.
- •Водорастворимые витамины и витаминоподобные вещества. Значение, свойства, нормы потребления и источники.
- •Белки. Строение и свойства Классификация. Методы количественного и качественного определения содержания белка.
- •61. Белки. Биологические функции. Классификация.
- •62. Белки. Строение аминокислот и их свойства. Первичная структура белковых молекул
- •Ферменты. Классификация. Общие свойства. Значение в питании и производстве пищевых продуктов.
- •Жироподобные вещества (фосфотиды, стерины, воска). Химическая природа. Свойства.
- •Углеводы. Содержание в пищевых продуктах, изменения при переработке и хранении.
- •Моносахариды. Химическая природа, свойства, пищевая ценность. Способы определения количественного содержания в пищевых продуктах.
- •Полисахариды. Химическая природа, свойства, пищевая ценность.
- •Органические кислоты. Свойства. Содержание в пищевых продуктах. Влияние на качество.
- •Экспертиза товаров. Понятие. Виды экспертиз.
62. Белки. Строение аминокислот и их свойства. Первичная структура белковых молекул
Белки - высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений.
Биологическая роль белков исключительно велика: они составляют основную массу протоплазы и ядер живых клеток. Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на инашей планете: массо белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, то есть 1016 тонн.
Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: кроме углерода, водорода и кислорада они ещё содержат азот. Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод.
Свойства белков
1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы.
2. Гидролиз - под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.
3. Денатураиця - частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация просходит под действием:
- высокой температуры
- растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей
- растворов солей тяжёлых металлов
- некоторых органических веществ (формальдегида, фенола)
- радиоактивного излучения
КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА
В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — карбоксильная группа —СООН. Она легко «отпускает на волю» ион водорода Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — аминогруппа —NH2 и, наконец, четвёртый заместитель — группа атомов, которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.
Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты в R-группах (их ещё называют боковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органики относятся к ней с большим почтением: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближайший к ней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.
В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.
Число а-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты делят на четыре класса.
В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, содержащие полярную группу. Следующие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объединяются в третий класс) или отрицательно (четвёртый). Например, диссоциация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а протонирование атома азота — катион, например —NH3+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+) и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.
Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимного расположения четырёх заместителей может существовать в двух формах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального отражения или как правая рука от левой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учёный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул получили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул — глюкозы и фруктозы — декстроза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».
Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В первом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незаменимыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут самостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, создавать такие, которые не встречаются в белках.
Для удобства 20 главных аминокислот обозначают символами, используя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.
РАЗЛИЧИЯ В СТРОЕНИИ АМИНОКИСЛОТ
Радикалы аминокислот могут значительно отличаться друг от друга по строению.
Если есть дополнительные карбоксильные группы в радикале, то заряд молекулы в нейтральной среде отрицателен, а ИЭТ такой молекулы находится в кислой среде.
Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная аминогруппа (NH2-группа), в нейтральной среде заряжена положительно. ИЭТ такой аминокислоты находится в щелочной среде (pI>7). К таким аминокислотам относятся лизин, аргинин и гистидин.
Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная карбоксильная группа (COOH-группа), в нейтральной среде заряжена отрицательно. ИЭТ такой аминокислоты находится в кислой среде (pI<7). К ним относятся аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота.
С помощью значения рН внешней среды характеризуют соотношение -СООН и -NH2 групп. Это относится и к пептидам, и к белкам.
Различные функциональные группы, содержащиеся в радикалах аминокислот, придают им способность к взаимодействию с образованием разных типов соединений. Приведем примеры
I - Первичная структура белковой молекулы
Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20500.
Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.