- •1.Вітаміни: загальна характеристика класифікація.
- •2.Застосування ферментів в харчовій промисловості.
- •1.Вода може перебувати в 3 агрегатних станах:у вигляді рідини, пари, льоду.
- •2Функції вуглеводів в організмі людини
- •3. Білки – це природні полімери, макромолекули які складаються з залишків амінокислот.
- •4.Скласти електронну формулу будови катіону Na. Біохімічна роль. Вміст в харчових продуктах.
- •1.Білки. Вміст білків в харчових продуктах.
- •2.Функції ліпідів о оргаізмі людини.
- •2.Функції білків а організмі людини.
- •3.Механізм дії ферментів
- •4. . Скласти електронну формулу будови катіону Zn. Біохімічна роль. Вміст в харчових продуктах.
- •1.Вітамін е:фізико-хімічні властивості, біохімічна роль, джерела надходження в організмі людини.
- •2. .Функції ліпідів о оргаізмі людини.
- •3.Повноцінні та неповноцінні білки.
- •1.Вплив рН середовища на активність ферментів в біологічних рідинах
- •2.Функції вуглеводів в організмі людини
- •1.Способи очищення питної води
- •2.Жири:будова, властивості, біохімічна роль.
- •3.Фізико-хімічні властивості білка
- •3.Функції вуглеводів в організмі людини.
- •2.. Білки – це природні полімери, макромолекули які складаються з залишків амінокислот.
- •2.Функції білків а організмі людини.
- •3.Перетворення ліпідів в процесі травлення
- •4.Скласти електронну формулу будови катіону Fe. Біохімічна роль. Вміст в харчових продуктах.
- •3.Перетворення ліпідів в процесі технологічної обробки
2.Функції білків а організмі людини.
Білки відіграють надзвичайну роль у життєдіяльності організму. Найважливішими характеристиками білків в організмі людини є:
пластична функція, оскільки білки входять до складу всіх органоїдів клітини (протоплазми, ядер, мітохондрій, рибосом та ін.), клітинних мембран всіх органів і тканин;
відтворна функція основних структурних елементів, що входять до складу нуклеопротеїдів, необхідних для синтезу гормонів, ферментів та низки інших біологічно активних речовин;
опорна функція: білки входять до складу кісткової тканини, хрящів;
рухальна функція: скорочення м'язів забезпечують білки актин і міозин;
захисна функція білків обумовлена тим, що антитіла, які утворюються в організмі під час надходження до нього чужорідних тіл, являють собою протеїни;
антитоксична функція білків пов'язана з тим, що вони здатні утворювати з токсичними речовинами малоактивні комплекси, які виводяться з організму людини;
білки (протромбін) беруть участь у процесах зсідання крові, тим самим запобігають надмірним втратам крові під час травм, операцій;
каталітична функція білків обумовлена тим, що всі ферменти за своєю природою є білками, отже, вони беруть участь у процесах обміну речовин;
завдяки білкам крові та м'язової тканини (гемоглобіну, міоглобіну та ін.) здійснюється транспорт кисню, поживних речовин і продуктів обміну речовин в організмі;
регуляторна функція білків полягає в тому, що багато гормонів та їхніх похідних є протеїнами. Білки їжі впливають на процеси збудження та гальмування в корі головного мозку;
білки їжі є джерелом енергії для організму людини. У результаті біологічного окиснення 1 г білка звільняється 4 ккал або 16,7 кДж енергії.
У тканинах організму білки не відкладаються "про запас". Вони в певних кількостях щодня повинні надходити до організму людини з їжею. Білки сприяють засвоєнню вітамінів, мінеральних речовин, мікроелементів, які забезпечують нормальний обмін речовин в організмі. Отже, білки є життєво важливими макронутрієнтами, без яких неможливий ріст і розвиток організму.
Потреба білка залежить від віку, статі, трудової діяльності, фізіологічного стану, кліматичних умов і національних особливостей харчування. Прийнято вважати, що за рахунок білка їжі забезпечується 11-13 % загальної енергії потреби організму. Добова потреба в середньому становить 85-90 г.
3.Механізм дії ферментів
механізм дії ферментів у процесах каталізу тих чи інших реакцій пов'язаний з утворенням фермент-субстратних комплексів. За цих умов фермент змінює молекулу субстрату так, що енергія, яку необхідно прикласти для переведення її в активний стан, значно зменшується. Можливість утворення фермент-субстратних комплексів за допомогою спектроскопії довели Д. Кейлін і Т. Манн з ферментом пероксидазою. У 1962 р. японські вчені К. Ячі і Т. Озава одержали фермент-субстратний комплекс ок-сидази О-амінокислот і аланіну в кристалічному стані. Його можна виділити тільки в анаеробних умовах, оскільки в присутності кисню він відразу розкладається на фермент і продукти реакції. Оксидаза Д-амінокислот каталізує реакції окислювального дезамінування амінокислот. При взаємодії ферменту з субстратом між ними можуть утворюватися різні типи зв'язків: іонні, водневі і гідрофобні. Є прямі докази, які свідчать про те, що фермент може зв'язуватися з субстратом (в окремих випадках) і за допомогою ковалентних зв'язків.
Зв'язування ферменту з субстратом здійснюється в основному через активний центр. Використання рентгеноструктурного аналізу та інших методів електронного парамагнітного і ядерно-магнітного резонансу дало можливість в:тановити, що активний центр більшості ферментів розміщений на поверхні глобул в їх заглибленнях,впадинах і щілинах.
Під час каталітичного процесу утворення фермент-субстратного комплексу відбувається поетапно . На першому етапі ферментативного каталізу субстрат з'єднується з ферментом, на другому — відбуваються активація і видозмінення субстрату з утворенням одного або кількох активованих комплексів і на останньому (третьому) етапі — відділення продуктів реакції від ферменту.
Отже, фермент знижує бар'єр активації реакції, яку він каталізує, ділячи її на ряд проміжних етапів, кожний з яких не зустрічає енергетичних перешкод. Основна роль у механізмі ферментативного каталізу належить фермент-субстратним комплексам