2.Жири:будова, властивості, біохімічна роль.

Нейтральні жири (гліцериди). Це складні ефі­ри трьохатомного спирту гліцерину і жирних кислот. Якщо в гліцери­ні всі три спиртові групи етерифіковані жирними кислотами, то такі сполуки називають тригліцеридами, якщо дві групи — дигліцеридами і якщо етерифікована одна спиртова група — моногліцеридами.

Вищі жирні кислоти в жирах представлені головним чином насиченими і ненасиченими ациклічними карбоновими кислотами. В окремих випадках складі жирів зустрічаються циклічні карбонові кислоти та оксикислоти

Жирні кислоти відрізняються між собою температурою плавлення і здатністю розчинятися у воді й органічних розчинниках. Збільшення числа вуглецевих атомів у молекулах насичених жирних кислот супроводжується підвищенням їх температури плавлення.

Деякі ненасичені жирні кислоти не синтезують організмі людини і тварин або утворюються в недостатній кількості Тому їх називають незамінними кислотами. До таких жирних кислот відносяться лінолеву, ліноленову, арахідонову та деякі інші вищі ненасичені жирні кислоти.

В організмах людини і тварин жири нагромаджуються головним чином в підшкірній жировій клітковині, сальнику, капсулі нирок та жирових жирових депо. Це так звані резервні (запасні) жири. Загальна кількість резервних жирів у більшості людей коливається в межах 10—15 % від маси тіла. Однак вміст їх значно змінюється залежно від режиму харчування, інтенсивності роботи, стану організму і інших причин.

3.Фізико-хімічні властивості білка

Більшість білків розчиняється у воді. Розчинність білків супровод­жується їх гідратацією й набуханням. Розчин білків у воді є колоїдним. Молекули білка розподілені у водній фазі. Навколо кожної молекули білка виникає гідратна оболонка, яка і утримує їх, тобто гідратна оболонка є ста­білізуючим фактором. Гідратна оболонка виникає через те, що молекули білка містять полярні групи, а також йонізовані (заряджені) групи. Чим більший заряд молекули білка, тим краще проходить адсорбція води і говстіша гідратна оболонка навколо заряду. Зі зміною рН - середовища змі­нюється і значення заряду молекули білка, оскільки змінюється ступінь дисоціації йоногенних груп.

Гідрофільні властивості білків, тобто їх здатність набухати, утворю­вати драглі, стабілізувати суспензії, емульсії й піни мають велике значення в харчовій промисловості.

Деякі білки (глобуліни) у воді нерозчинні, але розчинні при додаван­ні розчинів нейтральних солей. Йони із протилежним знаком (у цьому ви­падку вони нейтралізують заряджені групи) екранують заряди білкових молекул, що приводить до розкладання молекулярних агрегатів і підви­щення розчинності білків. Процес підвищення розчинності білків при до­даванні розчинів нейтральних солей має назву сольового розчинення, або засолювання.

Осадженню білка з розчину сприяють усі фактори, які знижують гід­ратацію або сприяють руйнуванню гідратних оболонок і зменшують роз­чинність білка. Зменшення гідратації білкових розчинів можна легко до­сягти, додавши спирту або інших органічних розчинників. Цей процес має зворотний характер.

Структура білка може бути зруйнована під час денатурації. Денатурація - втрата білком своїх наганних (при­родних) властивостей під впливом деяких факторів (температури, тиску, зміни рН-середовища, ультразвуку, йонізуючого випромінювання, орга­нічних і неорганічних кислот, лугів, солей важких металів тощо).

4.скласти рівняння реакції срібного дзеркала.

Білет №24

1.вимоги до якості питної води в Україні

2.сучасні уявлення про структуру білка

Білки – це природні полімери, макромолекули які складаються з залишків амінокислот.

До складу білків входять 20 α-аміноислот. Усі амінокислоти білків за виключенням гліцерину, для якого не характерна оптична ізомерія, є L-стереоізомерами.

Амінокислоти,що входять до складу білка: гліцерин, аланін, валін, лейцин, ізолейцин, серин, треонін, цистеїн, цистин, метіонін, аспарагінова кислота, глютамінова кислота, лізин, аргінін, фенілаланін, тирозин, триптофан, гістидин, пролін, гідроксипролін.

Пептидний зв'язок. Пептидний зв'язок можна уявити як такий, що утворюється внаслідок взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти з аміногрупою іншої амінокислоти.

Сполуки, які при цьому утворюються, називаються пептидами. Залежно від кількості залишків амінокислот утворені сполуки мають назву ди- три-, тетра- або поліпептидів.

Дисульфідний зв'язок Це досить міцний ковалентний зв'язок. Він утворюється внаслідок відщеплення атомів Гідрогену (водню) від сульфгідрильних груп двох амінокислотних залишків цистеїну. Дисульфідні зв'язки мають велике значення у формуванні третинної струк­тури білків. Вони нестійкі до дії водню.

Водневий зв'язок Утворюється між атомом Гідрогену, який має частковий позитивний заряд, та іншими атомами, що мають негативний за­ряд, У молекулі білка водневий зв'язок може бути знутрішньоланцюго­вим (з'єднує окремі витки однієї спіралі) і міжланцюговим (з'єднує різкі полшептидні ланцюга).

Йонний зв'язок. Виникає йонний зв'язок між групами, що мають протилежні заряди. Йонний зв'язок відіграє важливу роль при утворенні третинної і, можливо, четвертинної структури білків.

Первинна структура – певна послідовність залишків амінокислот у поліпептидних ланцюгах молекул білка.

Вторинна – просторова конфігурація поліпептидного ланцюга.

Третинна – це структура. Яка виникає коли поліпептидні ланцюги ускладнюються, утворюючи структуру близьку до сферичної.

Четвертинна – характерна тільки для тих білків, молекули яких складаються з двох, чотирьох і більше поліпептидних ланцюгів.