3.5. Структура саркомера і механізм скорочення м'язового волокна.

Саркомер - повторюваний сегмент міофібрили, що складається з двох половин світлого (оптично ізотропного) диска (I-диска) і одного темного (анізотропного) диска (А-диск). Електронно-мікроскопічним та біохімічним аналізом було встановлено, що темний диск сформований паралельним пучком товстих (діаметром близько 10 нм) міозінових ниток, довжина яких становить близько 1,6 мкм. Молекулярна маса білка міозину дорівнює 500 000 Д. Головки міозінових молекул (довжиною 20 нм) розташовані на нитках міозину. У світлих дисках є тонкі нитки (діаметром 5 нм і довжиною 1 мкм), які побудовані з білка і актину (молекулярна маса - 42 000 Д), а також тропоміозину і тропоніну. В області Z-лінії де розмежовуються розташовані поруч саркомери, пучок тонких ниток скріплюється Z-мембраною.

Співвідношення тонких і товстих ниток в саркомері становить 2:1. Міозінові і актинові нитки саркомера розташовуються так, що тонкі нитки можуть вільно входити між товстими, тобто «засуватися» в А-диск, це і відбувається при скороченні м'яза. Тому довжина світлої частини саркомера (I-диска) може бути різною: при пасивному розтягуванні м'язу вона збільшується до максимуму, при скороченні може зменшуватися до нуля.

Механізм скорочення являє собою переміщення (протягання) тонких ниток вздовж товстих до центру саркомера за рахунок «гребних» рухів головок міозину, які періодично прикріплюються до тонких ниток, утворюючи поперечні актоміозинового мосту. Досліджуючи рух містків за допомогою методу дифракції рентгенівських променів, визначили, що амплітуда цих рухів складає 20 нм, а частота - 5-50 коливань в секунду. При цьому кожен місток то прикріплюється і тягне нитку, то відкріплюється в очікуванні нового прикріплення. Величезна кількість містків працює вроздріб, тому їх загальна тяга виявляється рівномірно в часі. Численні дослідження встановили наступний механізм циклічної роботи міозинового містка.

1. У стані спокою місток заряджений енергією, але він не може з'єднатися з ниткою актину, тому що між ними вклинюється система з нитки тропоміозину і глобули тропоніну.

2. При активації м'язового волокна і появу в міоплазмі іонів Са +2 (у присутності АТФ) тропонін змінює свою конформацію і відсуває нитку тропоміозину, відкриваючи для міозинової голівки можливість з'єднання з актином.

3. З'єднання головки фосфорильованого міозину з актином різко змінює конформацію містка (відбувається його «згинання») і переміщує нитки актину на один крок (20 нм), а потім місток розривається. Енергія, необхідна для цього, з'являється в результаті розпаду макроергічних фосфатних зв'язків, включеної в фосфорілактоміозин.

4. Потім через падіння локальної концентрації Са +2 і від'єднання його від тропоніну тропоміозин знову блокує актин, а міозин знову за рахунок АТФ фосфорилюється. АТФ не тільки заряджає системи для подальшої роботи, а й сприяє тимчасовому роз'єднання ниток, тобто пластичність м'язів, робить її здатною розтягуватися під впливом зовнішніх сил. Вважається, що на один робочий рух одного містка витрачається одна молекула АТФ, причому роль АТФази грає актоміозін (у присутності Mg +2 і Са +2). При одиночному скорочення всього витрачається 0,3 мкм АТФ на 1 г м'язу.

Таким чином, АТФ відіграє в м'язовій роботі двояку роль: з одного боку, фосфорілюючи міозин, він забезпечує енергією скорочення, з іншого - перебуваючи у вільному стані, забезпечує розслаблення м'яза (її пластифікації). Якщо АТФ зникає з міоплазми, розвивається безперервне скорочення - контрактура.

Всі ці феномени можна показати на ізольованих актоміозиновох комплексах-нитках: такі нитки без АТФ твердіють (спостерігається рігор), в присутності АТФ вони розслабляються, а при додаванні ще й Са +2 виробляють оборотне скорочення, подібне нормальному.

М'язи пронизані кровоносними судинами, за якими з кров'ю надходять до них живильні речовини і кисень, а виносяться продукти обміну. Крім того, м'язи багаті і лімфатичними судинами.

У м'язах є нервові закінчення - рецептори, що сприймають ступінь скорочення і розтягування м'яза.