Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Биоорганика_ МОДУЛЬ_1, РИО.doc
Скачиваний:
17
Добавлен:
01.12.2018
Размер:
233.47 Кб
Скачать

Тема 8. Амінокислотний склад білків та пептидів.

Актуальність теми: структурними компонентами живих клітин являються макромолекули, які виконують різноманітні функції (ферменти, гормони та ін.), мономерними одиницями яких є амінокислоти. Біологічні властивості білків визначає їх амінокислотний склад. В білках виявлено 20 амінокислот, які вивільнюються при гідролізі білків. Всі вони являються L-α-амінокислотами.

Конкретні цілі:

  1. Інтерпретувати особливості будови α-амінокислот як основи біополімерів – білків, що є структурними компонентами всіх тканин організму.

  2. Робити висновки про варіанти перетворень в організмі α-амінокислот та аналізувати залежність утворення з них фізіологічно активних сполук (ФАС) від будови та реакційної здатності.

  3. Пояснювати залежність фізико-хімічних властивостей білків від їх амінокислотного складу.

  4. Уміти аналізувати якісні реакції на α-амінокислоти для визначення амінокислотного складу білків та використовувати біуретову реакцію для кількісного визначення білків.

Оpiєнтувальна каpтка для самостiйного вивчення студентами навчальної лiтеpатуpи пpи пiдготовцi до заняття.

Зміст і послідовність дій

Вказівки до навчальних дій

1. Будова α-амінокислот.

1.1. В зошит протоколів дослідів виписати алгоритм лабораторної роботи.

1.2. Написати структурні формули 20 природних L-амінокислот як основи білкових молекул.

2. Класифікація амінокислот.

2.1. Пояснити класифікацію амінокислот за будовою вуглецевого ланцюга.

2.2. Пояснити класифікацію амінокислот за здатністю до синтезу в організмі.

2.3. Пояснити класифікацію амінокислот за полярністю радикалу.

3. Загальні властивості амінокислот.

3.1. Оптичні властивості амінокислот.

3.2. Хімічні властивості амінокислот як гетерофункціональних сполук:

а) утворення функціональних похідних карбонових кислот (солі, складні ефіри, аміди, галогенангідриди);

б) утворення похідних аміногрупи (реакції алкілування, ацілування, утворення солей з мінеральними кислотами, основами).

3.3. Кислотно-основні властивості амінокислот.

4. Хімічні реакції α-амінокислот in vivo та in vitro.

4.1. Написати рівняння реакцій декарбоксилювання амінокислот з утворенням біогенних амінів (фенілаланін, серин, гістидин, триптофан) та пояснити їх фізіологічні функції.

4.2. Написати схему реакцій дезамінування, трансамінування, гідроксилювання амінокислот та пояснити їх фізіологічну роль.

4.3. Написати схему рівняння реакцій утворення амідів глутамінової та аспарагінової кислоти і пояснити їх фізіологічне значення.

5. Реакції якісного та кількісного визначення α-амінокислот.

5.1. Реакція Ван-Слайка.

5.2. Реакція Серенсена.

5.3. Якісні реакції на α-амінокислоти, пептиди, білки.

6. Реакції поліконденсації з утворенням пептидів.

6.1. Механізм утворення пептидного зв’язку.