- •7.1. Общая характеристика
- •7.2. Иммобилизованные ферменты
- •7.3.1. Ферменты в клинической диагностике
- •7.3.2. Молекулярные основы энзимопатий
- •4. Применение ферментов в фармацевтическом анализе
- •7.5. Применение ферментов в производственных процессах
- •Малые органические молекулы:
- •28.3.1. Репарация депуринизированной днк
- •20.1 .1 . Обходные реакции глюконеогенеза
- •21.2. Биологические функции липидов
- •21.3. Классификация липидов
- •2.6.1. Химический синтез пептидов
- •2.6.2. Ферментативный синтез пептидов
- •2.6.3. Природные пептиды
- •4.3.1. Хроматографические методы, применяемые на стадии концентрированна
- •4.3.2. Хроматографические методы, применяемые на стадии тонкой очистки
- •4.3.3. Гель-фильтрация
- •1. Четвертичная структура белков
- •23.5.4. Биосинтез стероидов
- •Ионизация -
- •1. Денатурация белков
- •8.1. Общая характеристика
- •8.1.1. Классификация витаминов
- •22.5.1. Пассивный транспорт
- •22.5.2. Активный транспорт
- •1 2.5.3. Виды переноса веществ через мембрану
- •22.5.4. Экзоцитоз и эндоцитоз
- •3.3.1. Каталитические белки
- •3.3.2. Транспортные белки
- •3.3.3. Регуляторные белки
- •3.3.4. Защитные белки
- •3.3.5. Сократительные белки
- •3.3.6. Структурные белки
- •3.3.7. Рецепторные белки
- •3.3.8. Запасные и питательные белки
- •3.3.9. Токсические белки
- •5.4. Строение ферментов
- •5.5. Активные центры ферментов
- •2. Общая характеристика
- •6.4. Ингибиторы ферментов
- •6.4.1. Обратимые ингибиторы
- •6.5. Активаторы ферментов
- •6.4.1. Обратимые ингибиторы
- •25.3.2.Транспортбилирубина кровью
- •25.3.4. Секреция билирубина в кишечник
- •32.3.1. Метаболические реакции первой фазы биотрансформации
- •11.2.2. Рецепторы
- •11.2.3. Классификация гормонов
- •11.2.4. Биологические свойства гормонов
- •11.2.5. Механизмы действия гормонов
6.5. Активаторы ферментов
Активаторы ферментов — это вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции. Чаще всего в качестве активаторов выступают ионы металлов, такие, как железо, медь, кобальт, магний и др. Следует различать металлы, находящиеся в составе металлоферментов, так называемые кофакторы, и выступающие в качестве активаторов ферментов. Кофакторы могут прочно связываться с белковой частью фермента, что же касается активаторов, то они легко отделяются от апофермента. Кофакторы являются обязательными участниками каталитического акта; в их отсутствие фермент неактивен. Активаторы усиливают каталитическое действие, но их отсутствие не препятствует протеканию ферментативной реакции. Как правило, металл-кофактор взаимодействует с отрицательно заряженными группировками субстрата. Металл с перемен-
Фермент
|
Металл
|
Фермент
|
Металл
|
ДНК-полимераза Глутатионсинтетаза Гексокиназа Р- Галактозидаза
|
М8
|
а-Амилаза
|
Са
|
Гомосериндегидратаза
|
К и
|
||
Тирозиназа Фенилоксидаза
|
Си
|
||
Эксидоредуктаза Легидрогеназа
|
Мп
|
||
Аргиназа
|
N1
|
||
Клрбоангидраза >'риказа
|
2п
|
Аконитаза Ксантиноксидаза
|
Ре
|
Липаза
|
Са
|
Фосфатаза
|
Со
|
ной валентностью принимает участие в обмене электронов между субстратом и ферментом. Металлы-активаторы принимают участие в образовании стабильной переходной конформации фермента, что способствует более быстрому образованию фермент-субстратного комплекса. Например, ионы магния стабилизируют ферменты нуклеинового обмена, а ионы кальция — а-амилазу. В табл. 6.1 представлены некоторые ферменты, которые активируются посредством металлов.
2. Митохондрии как внутриклеточные энергетические центры
Митохондрии содержатся в цитоплазме клетки и представляют собой овальной или иной формы образования, число которых составляет сотни или тысячи (например, в клетке печени крысы содержится около 1000 митохондрий). Следует отметить, что число митохондрий может меняться в зависимости от стадии развития клетки и ее функциональной активности.
Внутреннее пространство митохондрий окружено двумя мембранами (рис. 15.3). Наружная мембрана гладкая, а внутренняя образует многочисленные складки или крис-ты. Пространство, ограниченное внутренней мембраной, заполнено матриксом, который примерно на 50% состоит из белка. Размер митохондрий чаще равен 2—3 мкм в длину и около 1 мкм в диаметре, однако овальную форму митохондрий не следует Рис. 15.3. Схема строения
„ „ митохондрии в разрезе: считать универсальной. В некоторых тканях , - ,
1 ^ ^ ] — кристы; 2 — внутренняя мембрана;
они имеют форму нити, иногда принимают 3 _ межмембранное пространство; самые причудливые очертания. 4- наружная мембрана; 5 — матрикс
Наружная мембрана не содержит компоненты дыхательной цепи. С ней связаны ферменты, участвующие в удлинении молекул насыщенных жирных кислот, а также ферменты, катализирующие окисление, не связанное с синтезом АТФ, например моноаминоксидаза и некоторые другие. Моноаминоксида-за может служить маркерным ферментом для идентификации наружной мембраны митохондрий.
В межмембранном пространстве митохондрий обнаруживается активность аденилаткиназы и нуклеозиддифосфаткиназы.
Как уже отмечалось, с внутренней мембраной митохондрий связаны ферменты дыхательной цепи. Кроме того, она обладает АТФ-азной активностью, связанной с механизмом окислительного фосфорилирования. Маркерным ферментом для идентификации внутренней мембраны митохондрий служит цитохромоксидаза.
Матрикс содержит ферменты цикла трикарбоновых кислот, 3-окисления жирных кислот, синтеза мочевины, аспартатаминотрансферазу, глутаматде-гидрогеназу, фосфоенолпируваткарбоксикиназу и др. Определение активности глутаматдегидрогеназы и малатдегидрогеназы часто используют для идентификации матрикса митохондрий.
3.
№ 29
1. Конкурентные ингибиторы ферментов обратимого и необратимого типов. Комов 76
2. Организация и биологическая роль дыхательных цепей в митохондриях и других органоидах. Комов 198
3. Особенности окислительного дезаминирования аминокислот в митохондриях и пероксисомах.
1. Ингибиторы ферментов
Скорость ферментативных реакций может быть частично снижена или полностью заблокирована определенными веществами, так называемыми ингибиторами ферментов. Некоторые ингибиторы ферментов являются для организма животных и человека эффективными лекарственными веществами, другие — смертельными ядами.