- •7.1. Общая характеристика
- •7.2. Иммобилизованные ферменты
- •7.3.1. Ферменты в клинической диагностике
- •7.3.2. Молекулярные основы энзимопатий
- •4. Применение ферментов в фармацевтическом анализе
- •7.5. Применение ферментов в производственных процессах
- •Малые органические молекулы:
- •28.3.1. Репарация депуринизированной днк
- •20.1 .1 . Обходные реакции глюконеогенеза
- •21.2. Биологические функции липидов
- •21.3. Классификация липидов
- •2.6.1. Химический синтез пептидов
- •2.6.2. Ферментативный синтез пептидов
- •2.6.3. Природные пептиды
- •4.3.1. Хроматографические методы, применяемые на стадии концентрированна
- •4.3.2. Хроматографические методы, применяемые на стадии тонкой очистки
- •4.3.3. Гель-фильтрация
- •1. Четвертичная структура белков
- •23.5.4. Биосинтез стероидов
- •Ионизация -
- •1. Денатурация белков
- •8.1. Общая характеристика
- •8.1.1. Классификация витаминов
- •22.5.1. Пассивный транспорт
- •22.5.2. Активный транспорт
- •1 2.5.3. Виды переноса веществ через мембрану
- •22.5.4. Экзоцитоз и эндоцитоз
- •3.3.1. Каталитические белки
- •3.3.2. Транспортные белки
- •3.3.3. Регуляторные белки
- •3.3.4. Защитные белки
- •3.3.5. Сократительные белки
- •3.3.6. Структурные белки
- •3.3.7. Рецепторные белки
- •3.3.8. Запасные и питательные белки
- •3.3.9. Токсические белки
- •5.4. Строение ферментов
- •5.5. Активные центры ферментов
- •2. Общая характеристика
- •6.4. Ингибиторы ферментов
- •6.4.1. Обратимые ингибиторы
- •6.5. Активаторы ферментов
- •6.4.1. Обратимые ингибиторы
- •25.3.2.Транспортбилирубина кровью
- •25.3.4. Секреция билирубина в кишечник
- •32.3.1. Метаболические реакции первой фазы биотрансформации
- •11.2.2. Рецепторы
- •11.2.3. Классификация гормонов
- •11.2.4. Биологические свойства гормонов
- •11.2.5. Механизмы действия гормонов
3.3.8. Запасные и питательные белки
Ряд белков используется клетками в качестве резервного, питательного материала. К ним относятся, в частности, проламины и глютелины — белки растений, преимущественно зерновых. Из животных белков можно отметить овальбумин — питательный белок птичьих яиц.
3.3.9. Токсические белки
Токсические белки представлены токсинами яда змей, скорпионов, пчел. Они характеризуются низкой молекулярной массой (до 10 Юа). Токсины растений и микроорганизмов более разнообразны по форме и молекулярной массе. Наиболее распространенные из них — дифтерийный и холерный токсины, рицин,абрин и др.
Шаперон –
Циклины –
Белки теплового шока –
2.
тиамина (В1) – бесцветные, горькие, хорошо раствор. в воде, в растит. и микробных кл., зерновых культурах и дрожжях. При термической обработке разрушается. Состоит из тиазола и пиримидина, соединен. метиленовой гр. В кишечнике он всасывается методом простой диффузии. Ф-ции: окислит-восстановит. катализ. Синтез В1: конденсация пиримидинового и тиазольного компанентов. Недостаток В1нейротаксокозам, поталогия нервной, сердечно-сосуд. и пищ. сист, наруш. водный обмен и ф-ция кровотворен.
рибофлавина (В2)- выделин из молока и получен в виде кристаллов. Состоит из изоалоксазина и спирта рибитола. Св-ва: термостабилин, чувствит. к свету. Источник- растит. и микробные кл. Находится в пищ. продуктах (печень, молоко, яйца, дрожжи, зерновые культуры). Всасыв. в кровь методом простой диффузии. Биологич синтез В2 осущ. растения, дрожжи, грибы и бактерии. Хим. синтез – конденсация ароматич. моноамина и виалуровой к-ты. Недостаток В2 остановка роста организма, воспаление слизистой, мышечная слабость, заболевание кожи (облысение, нарушение эпителия кожи), заболевание глаз (воспаление роговицы, кератиты, катаракта и помутнение хрусталика)
никотинамида (В5) – Кристаллы представляют собой бесцветн. иглы. Содерж. в рисовых и пшеничных отрубях, печени и дрожжях. Крысы синтезир. В5 из триптофана. Всасыв. методом простой диффузии. Участв. в обменных процессах, катализир. более 100 БХ р-ций (окисление спиртов в альдегиды и кетоны, а их в органические к-ты и т.д.) Дифецитпеллагра (дерматиты), нарушение ф-ции пищевар. и НС.
пиридоксина (В6)- синтезир. растит. и микробн. кл., содерж. в печени, яйцах, дрожжях, моркови. Он оказывает антибактериальные действия на туберкулезные бактерии. Постип. с пищей, простая диффузия. приним учатсия в метаболизме. Влияет на активность ряда ферментов углеводного обмена, метаболизм жирных к-т. Синтез ч/з производные хинолина и изохинолина, фурана. Дефициткожные заболевания (эритемы, эдемы), нарушение ЦНС и кроветворения. Проявл. в младенчестве конвульсиями и эпилепсиями.
кобаламина – стр 118 ???
биотина (Н)- хорошо растворим в спирте и воде, сотоит из имидозольного и тиофенового колец, боковая цепь представлена валерьяновой к-той. В продуктах встреч. в -(из яичного желтка) и -формах (печени, молока); бобы, шимпиньоны, зеленый лук, цветная капуста. Часть поступает с пищей, а часть синтезируется кишечной микрофлорой. Принимает участие в синтезе пурина, при переносе СО2 , в обмене жирных к-т. Синтезир. зелеными растениями, грибами, образ. из пимелиновой к-ты. Дефицит (только у детей) дипигментация шерсти, выпадение волос. воспаление кожи, мышечные боли, повышение уровня холестерина, рвота.
аскорбиновая к-та (С) - Хорошо раствор. в воде и почти не раствор. в органич. растворителях. Содерж. в тк. живот., растен. (шиповник, облепиха, хрен, капуста, картофель, помидоры) и микробн. кл. Ф-ции: участв. в р-ция кл-ного метаболизма, явл. одним из компонентов антиоксидантной сист. орг-ма. Синтезир. растит. и животн. кл.(печень и почки). У чел-ка и морской свинки С не образ. из-за отсутсвия L-гулонооксидазы. Дефицитнарушение белково обмена (фибрилльярных белков), поталогоческое нарушение прониц. сосудов, кроточивость десен и разрушение и выпадание зубов; цинга – поражение кровен. системы, воспаление ротов. полости.
липоевая к-та -
пантотеновая к-та (В3) – из остатков D,-диокси-,-диметилмасляной к-ты и -аланина. Св-ва: желтая масляная жидкость хорошо растворима в воде и этиловом спирте. Синтезур-ся микробными и растит. кл. Содержится в печени, яичном желтке, дрожжях и картофеле. Активная форма- КоА. Всасывается в тонком кишечнике методом простой диффузии. КоА обр-ся в печени. КоА участв. в липидном обмене (окисление жирных к-т, синтез холестерина), углеводном обмене (образ. цитрата, окисление пируата). Дифецит в кровипериферический неврит; потеря веса, повреждение кожи, облысение, нарушен. ф-ции ЖКТ.
фолиевая к-та (Вс)- кристалы светло желтого цвета плохо раствор. в воде. Синтезир. микробными и растит. кл. Содерж. в капусте и салате, дрожжи, бобовые растения. Дефицит-анемия.
3.
№ 24.
1. Определение понятия «ферменты», их отличия от небиологических катализаторов и методы выделения.Комов 59
2. Краткая характеристика жирорастворимых витаминов: ретинола, кальциферола, токоферола, филлохинона и полиеновых жирных кислот. Комов 100,103
3. Химический состав пищеварительных соков и механизмы секреции ионов и ферментов. Биологический смысл управления протеиназами пищеварения с помощью ферментных каскадов.
1. Фермент (энзимы) - катализатор, ускоряющий только одну химич. р-цию. Он явл. белком. Белки построены 20 аминок-т, это высокомол-лярные соед., молек. масса самых маленьких фер-тов =10000 дальтон. Длинная цепь, цепи из к-рых состоят фер-ты свертывается с образованием кармана – активные центры.
2.
ретинола – (96) ???
кальциферола -
токоферола (Е)- с100
филлохинона (К1) - с103
полиеновых жирных кислот -???
3.
№ 25.
1. Понятия активного центра, специфичности действия, стадий ферментативного катализа и роли в нем конформационных сдвигов. Комов 60
2. Методы и уровни изучения конечных и межуточных метаболитов. Представления о внеклеточной, анаэробной и аэробной стадиях катаболизма, энд- и экзергонических реакциях и макроэргических соединениях.
3. Определите понятия незаменимых аминокислот и пищевой ценности белков. Особенности строения и действия, пищеварительных протеиназ и пептидаз. Механизмы всасывания аминокислот.
1. Определение активности ферментов
Термин активность достаточно условен и характеризует способность ферментов изменять скорости соответствующих реакций. Определяется активность по количеству продуктов реакции или модификации субстрата под действием фермента. За единицу активности фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение в 1 мин при 25 °С одного микромоля субстрата. Активность ферментов выражают также в каталах (кат), связанную с превращением одного моля субстрата в 1 с при 25 °С. Удельной активностью называется скорость реакции, рассчитанная на 1 мг белка фермента.
Для корректного определения ферментативной активности условия опыта должны быть максимально стандартизованы и проводиться в условиях оптимума температуры и рН. Количество субстрата должно быть равным или большим, чем необходимо для поддержания максимальной скорости реакции. Разнообразие методов оценки ферментативной активности связано с большим количеством вариантов ферментативных реакций. Если продукты реакции или модифицированные субстраты окрашены, то с большим успехом используют спектрофотометрические методы, в случае газообразных продуктов реакции весьма эффективен полярографический метод и т. д. Определение каталитической активности весьма важно для оценки действия фермента. Кроме того, знание удельной активности того или иного фермента дает возможность определить истинное содержание его в клетках.