2. Общая характеристика

Одна из особенностей живых организмов состоит в том, что все они пред­ставляют собой открытые системы, которые способны извлекать, преобразо­вывать и использовать энергию окружающей среды либо в форме органиче­ских питательных веществ (хемотрофы), либо в форме энергии солнечного из­лучения (фототрофы). Обмен энергией в организме тесно связан с обменом веществ (метаболизмом). Метаболизм можно определить как совокупность ферментативных химических реакций, которые могут протекать в клетке. Ак­тивность ферментов, катализирующих эти реакции, регулируется с помощью чувствительной системы взаимосвязанных механизмов, поэтому метаболизм представляет собой высококоординированную, целенаправленную клеточ­ную активность. Он выполняет следующие функции:

• снабжение химической энергией за счет расщепления богатых энергией пищевых веществ, поступающих в организм из среды, или путем преобразова­ния улавливаемой солнечной энергии;

• превращение молекул пищевых веществ в строительные блоки, которые используются в дальнейшем клеткой для построения макромолекул;

* сборку белков, нуклеиновых кислот, липидов, полисахаридов и прочих клеточных компонентов из строительных блоков;

* синтез биомолекул, которые необходимы для выполнения каких-либо специфических функций данной клетки.

Превращение органических соединений в клетке осуществляется, как правило, в виде цепи или последовательности реакций, которые называются метаболическими путями, а вовлекаемые в такие реакции соединения — мета­болитами. В классической биохимии метаболические пути разделяются на два типа: катаболические и анаболические. Катаболические пути — это процессы ферментативной деградации, в ходе которых крупные органические молекулы разрушаются (обычно в окислительных реакциях) до простых клеточных компонентов с одновременным выделением свободной химической энергии. Эта энергия используется затем организмом для поддержания жизнедеятель­ности, роста и репликации, а также преобразуется в другие формы энергии — механическую, электрическую и тепловую.

Анаболические пути — это процессы ферментативного синтеза, в ходе которых из относительно простых предшественников строятся сложные органические компоненты клетки; синтез часто включает восстановитель­ные этапы и сопровождается затратой свободной химической энергии (рис. 15.1).

Все метаболические системы отличаются упорядоченностью и простотой, несмотря на разнообразие метаболитов, как потребляемых, так и образующих­ся. Особенно важное значение имеет открытие центральных путей обмена, ко­торые примыкают и к катаболическим, и к анаболическим путям, т. е. непо­средственно связывают между собой те и другие.

3.

№ 27

1. Единицы измерения активности и количества ферментов.

2. Современные представления о биологическом окислении, его механизмах и роли подклассов оксидоредуктаз: цитохромов, анаэробных и аэробных дегидрогеназ, моно- и диоксигеназ, оксидаз.

3. Обзорная схема источников и путей расхода аминокислот в клетках.

1. Активность хар-ет способность фер-тов изменять скорости соответствующ. р-ций опр-ется по кол-ву продуктов р-ции или модификации субстрата по действием ферментов. За единицу активности фер-та принимают такое кол-во, к-рое катализирует превращение в 1мин. при 25С одного микромоля субстрата. Активность ферментов выражают также в каталах (кат) связанную с превращением одного моля субстрата в 1 сек. при 25С. Удельная активность – скорость р-ции расчитанная на 1 мг белка фер-та. Определение каталитич. активности важно для оценки действия фер-та знания удельной активности того или иного фер-та дает возможность опр-ить содержание его в кл.

2. Биологич. окисление – совокупность р-ции окисления органич. в-в, выполняющ. ф-цию энергетич. обеспечен. потребностей организма, окисление сопровождается отщиплен. электронов от в-в (донор), к-рый при участии промежуточных переносчиков передаются на кислород – конечный (терминальный) акцептор электронов у аэробных организмов. Транспорт высокоэнергетич. электронов, восстановленных в-в происходит в сложной системе состоящ. из окислит-вост. фер-тов и коферментов, локализованных во внутрен. мемб. митохондрий.

В переносе электронов от в-в к молекул. кислороду участв.:

• перидинзависимые дегидрогеназы, для к-рых коферментами служат НАД⁺ или НАДФ;

• флавинзависимые дегидрогеназы (флавиновые фер-ты) у к-рых роль простетической гр. играют ФАД или ФМН;

• цитохромы, относящ. к гемопротеинам

Среди компонентов дыхат. цепи могут быть убихинон, и белки, содерж. негемовое железо – железосерные белки.

Оксидоредуктазы – играют основопологающ. роль в биологич. окислении. Коферменты НАД или НАДФ явл. акцепторами водорода, фер-ты, катализирующ. перенос водорода назыв. дегидрогеназами, переносящ. кислород к субстрату – оксигеназами.

Пироксидазами – это фер-ты использ. в кач-ве акцепторов водорода Н₂О₂.

3.

№ 28.

1. Кинетические свойства ферментов: зависимость скорости катализа от рН среды, температуры, присутствия активаторов и ингибиторов. Комов 75

2. Структура, свойства и функции митохондрий и их компартментов. Комов 197

3. Амфиболический цикл лимонной кислоты, реакции его пополнения и принципы контроля.

1. Влияние температуры

Температура является существенным фактором, влияющим на скорость нтативной реакции. Для большинства ферментов, вовлеченных в одно-ватную каталитическую реакцию, зависимость ее скорости от температу-исывается колоколообразной кривой (рис. 6.8).

Ч а восходящем участке кривой скорость реакции, согласно закону дейст-IX масс, пропорциональна температуре, хотя, в отличие от тривиальных еских реакций, скорость ферментативных процессов обусловлена таки-факторами, как влияние температуры на стабильность ферментов, ско-распада фермент-субстратного комплекса, сродство фермента к субстра-;р. Нисходящая ветвь кривой обусловлена в основном денатурацией фер-д и, как следствие, дезинтеграцией его активного центра. Исходная тер-Зильность фермента является одним из важных показателей протекания ентативных реакций при различных температурах.

.3.4. Влияние рН

Ферменты крайне чувствительны к изменению концентрации водородных ;нов. Это обусловлено такими причинами, как степень ионизации функцио-пьных группировок, особенно в активном центре фермента, изменениями

чтуры белковой макромолекулы, а также влиянием рН на степень связывания .; мента с субстратом. Так же как и температурная зависимость, рН-зависимость горести ферментативной реакции имеет колоколообразную форму (рис. 6.9).

Функциональные группы активного центра фермента наиболее эффек-зно взаимодействуют с субстратом, имея оптимальную степень ионизации,

обусловленную соответствующим значением рН. Это соответствует макси­мальной скорости реакции, отклонение от этих значений приводит к сниже­нию скоростей реакций, а при крайних значениях рН — и к денатурации бел­ка-фермента. Влияние рН на образование фермент-субстратного комплекса, кроме ионизации функциональных группировок фермента, может оказывать существенное влияние на определенные группы субстрата, что также влияет на скорость реакции.