Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Скачиваний:
169
Добавлен:
19.06.2017
Размер:
63.49 Кб
Скачать

Государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего профессионального образования

«Тихоокеанский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения Российской Федерации

Кафедра общей и биологической химии

УТВЕРЖДЕНО

на заседании кафедры

протокол №____от « »__________2013г

Заведующий кафедрой _______________

___________Н.С. Иванова__________

МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ СТУДЕНТОВ

к лабораторному занятию

Модуль № 2 «Биологически важные классы органических соединений»

учебной дисциплины Биоорганическая химия

для специальности 060103 «Педиатрия»

курс ____I___семестр _I І ___

Составитель: преподаватель Мищук В.А.

Рецензент: ст.преподаватель Усова М.Г.

Владивосток, 2013

1.Тема занятия. «Аминокислоты. Пептиды. Белки».

2.Мотивация изучения темы. Знание темы необходимо при изучении следующих дисциплин:

- биологическая химия: обмен белков, ферментов; гормонов, нервная ткань, мышечная ткань, соединительная ткань, кровь;

- гистология: строение клеточных мембран, хрящи и мышцы, нервная система;

- патологическая анатомия: для изучения патологии атеросклероза, гипертонии, дистрофии, болезни печени;

- патологическая физиология: для понимания механизма типических нарушений обмена веществ;

- фармакология: изучение веществ, с преимущественным влиянием на процессы тканевого дыхания;

- гигиена питания: биологическая ценность белка пищи, пищевые вещества – источники энергии и их гигиена;

- гигиена труда: изучение профзаболеваний;

- инфекционные болезни: изучение характера и степени изменения белкового состава крови в развитии инфекционных заболеваний, их диагностики.

3.Цели занятия.

3.1 Общая цель: изучение темы направлено на формирование компетенций по ФГОС специальности ПК-2, ПК-3.

3.2. Конкретные цели и задачи.

После изучения темы студент должен:

«Знать»-строение и стереоизомерию аминокислот, входящих в состав пептидов и белков; амфотерность α-аминокислот;существование в водной среде ; определение изоэлектрической точки; химическая основа осуществляемых в организме реакций-трансаминирования и восстановительного аминирования; декарбоксилирования; принцип построения пептидной цепи; понятие о первичной и вторичной структуре белков.

«Уметь» - обосновывать причину амфотерных свойств α-аминокислот; изображать электронное строение пептидной группы; экспериментально проводить реакцию дезаминирования α-аминокислот ; цветные реакции обнаружения ( образования внутрикомплексных солей с катионами меди(II),нингидринная и ксантопротеиновая реакции, биоретовая) с объяснением результата.

«Владеть»- навыками строения и свойств важнейших аминокислот и химических основ структурной организации белковых молекул для дальнейшего изучения биологических функций на молекулярном уровне; выявлять взаимосвязь стереохимических и химических превращений аминокислот и белков с качественными сдвигами в свойствах некоторых БАВ, приводящих к патологическим процессам.

4.Вопросы, изученные на предшествующих дисциплинах и необходимые для освоения темы.

1.Аминокислоты. Строение и химические свойства (общее среднее образование).

2. Первичная и вторичная структура белков (общее среднее образование).

5.Задания для самостоятельной подготовки к лабораторному занятию:

5.1.Перечень контрольных вопросов для самоконтроля знаний.

1. Строение, амфотерность и растворимость АК и пептидов;

2. Биологически важные химические реакции АК (декарбоксилирование, дезаминирование, трансаминирование);

3. Методы воссоздания пептидной связи и строение ее;

4. Первичную структуру пептидов и белков;

5. Простые (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры) и сложные белки.

5.2. Задания для СРС во внеучебное время.

  1. Напишите реакции декарбоксилирования триптофана in vitro и in vivo.

  2. Напишите реакции дезаминирования (окислительного и неокислительного) для лизина in vitro и in vivo.

  3. Напишите реакцию трансаминирования глицина и щавелевоуксусной кислоты.

  4. Напишите структуру и определите рН среды , в которой находится изоэлектрическая точка трипептида Тре-Фен-Вал.

5.3. Задания для самоконтроля подготовки к лабораторному занятию.

Вариант теста №1.

Качественной реакцией на ароматические аминокислоты является

а) Селеванова

б) Вагнера

в) ксантопротеиновая

Вариант теста № 2.

Трансаминирование-основной путь биосинтеза α-аминокислот из

а) α-гидроксикислот

б) β-гидроксикислот

в) α-оксокислот

Вариант теста № 3.

Реакция окислительного дезаминирования α-аминокислот in vitro это

а) Вагнера

б) Ван-Слайка

в) Селиванова

6. Этапы проведения лабораторного занятия.

№ п/п

Название этапа

Цель этапа

Время

мин.

I. Вводная часть занятия

10

1

Организационная часть занятия

Мобилизация внимания на данное занятие

5

2

Определение темы, мотивации, целей и задач занятия.

Формирование мотивации данного занятия, значимости его в подготовке врача.

5

II. Основная часть занятия

70

3

Контроль исходных ЗУН

Выявление сходного уровня ЗУН, обеспечение исходного уровня.

10

4

Общие и индивидуальные задания на СДС в учебное время.

Дифференцированное ориентирование студентов к предстоящей самостоятельной их деятельности

25

5

Методика выполнения лабораторной работы (ООД).

Ознакомление с ООД к лабораторной работе. Соблюдение ТБ в процессе работы.

5

6

Управляемое СДС в учебное время

Выполнение эксперимента. Индивидуальная беседа по результатам эксперимента. Овладение профессиональными компетенциями ПК-2, ПК-3.

25

7

Контроль достижения поставленных целей.

Закрепление приобретенных

ЗУН, выявление ошибок и их корректировка.

5

III. Заключительная часть занятия

10

8

Подведение итогов занятия.

Оценка деятельности студентов, определение достижения цели занятия.

5

9

Задания на СДС во внеучебное время.

Указания по самоподготовке студентов к следующему занятию «Гетероциклические соединения.

Нуклеиновые кислоты». Химический диктант.

5

7.Ориентировочная основа действия (ООД) для проведения деятельности студентов (СДС) в учебное время.

Приборы и реактивы: штатив с пробирки, 1% раствор глицина, 0,1% раствор нингидрина, яичный белок, 10% раствор гидроксида натрия, сульфат меди(II),концентрированная азотная кислота,10% раствор ацетата свинца(II).

Методика выполнения работы.

1. Реакция глицина с нингидрином.

В пробирку поместите 4 капли 1% раствора глицина и 2 капли 0,1% раствора нингидрина. Содержимое пробирки осторожно нагрейте до появления сине-красной окраски.

2. Биуретовая реакция на пептидную связь.

В пробирку поместите 5 капель раствора яичного белка, добавьте 5 капель 10% раствора гидроксида натрия и по стенке добавьте 2 капли раствора сульфата меди(II).Наблюдается появление красно-фиолетовой окраски.

3. Ксантопротеиновая реакция белков.

В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка и 2 капли концентрированной азотной кислоты. Содержимое пробирки осторожно нагрейте, всё время встряхивая. Раствор и осадок окрашиваются в жёлтый цвет. Охладив пробирку, осторожно добавьте 2 капли 10% раствора гидроксида натрия до появления ярко-оранжевой окраски.

4. Реакция на присутствие серосодержащих α-аминокислот.

В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка и 20 капель 10% раствора гидроксида натрия. Содержимое пробирки перемешайте, нагрейте до кипения. К полученному щелочному раствору добавьте 5 капель 10% раствора ацетата свинца(II) и вновь прокипятите. Отметьте появление серо-чёрного осадка.

8.Задания для контроля уровня сформированности компетенций в учебное время.

1. Напишите схемы реакций взаимодействия серина с сульфатом меди(II) в щелочной среде, этиловым спиртом в кислой среде, формальдегидом.

2. Напишите реакции декарбоксилирования и дезаминирования (окислительного и неокислительного) in vitro b in vivo для изолейцина.

3. Напишите структуру и определите рН среды, в которой находится изоэлектрическая точка трипептида Тре-Фен-Тир.

4. Напишите схему реакции трансаминирования цистеина с щавелевоуксусной кислотой.

9. Учебно-материальное обеспечение:

9.1. Литература:

а) обязательная

1.Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. Биоорганическая химия. – М: Дрофа, 2007,с313-361

2. Биоорганическая химия: руководство к практическим занятиям: учеб. пособие для студентов мед. вузов / под ред. Н.А. Тюкавкиной. - М. : ГЭОТАР- Медиа, 2010.

б) дополнительная

1.Белобородов В.Л., Зурабян С.Э. и соавторы. Органическая химия. – М: Дрофа, 2003.

2.Практикум по общей и биоорганической химии. Под. ред. В.А.Попкова. – М.: Издательский центр «Академия», 2007..

3. Сонина Г.П. Практические умения по биоорганической химии. – Владивосток, 2007.

4.Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии. Под ред. Н.А. Тюкавкиной. М., 1985,с.180 -201.

10. Материальное обеспечение:

а) таблицы механизмов реакций

б) таблицы электронных эффектов

Оценивание уровня сформированности компетенций обучающихся проводится по балльно-рейтинговой системе

6

Соседние файлы в папке 04.Методички