- •Содержание
- •Список условных обозначений
- •Предисловие
- •1. Способы выражения концентраций растворов
- •Задачи на нахождение массовой доли
- •Задачи на нахождение молярной концентрации
- •2. Теоретические основы биоэнергетики
- •2.1 Основные понятия термодинамики
- •2.2. Первый закон термодинамики
- •2.3. Тепловой эффект реакции. Закон Гесса
- •2.4. Энтропия. II закон термодинамики
- •2.5. Энергия Гиббса как критерий самопроизвольности процесса
- •3.Кинетика химических реакций
- •3.2.Факторы, влияющие на скорость химических реакций
- •3.3. Основные свойства ферментов
- •3.4. Ферментативный катализ
- •4. Кислотно-основное равновесие
- •4.1. Кислотность и основность среды
- •4.2. Буферные системы организма
- •5.Комплексные соединения
- •Биогенные элементы
- •Окислительно-восстановительные процессы
- •Высокомолекулярные вещества (вмс)
- •8.1.Общие понятия, классификация высокомолекулярных соединений
- •8.2. Общая характеристика растворов высокомолекулярных соединений
- •Водные растворы белков
- •Набухание высокомолекулярных соединений
- •Вязкость растворов высокомолекулярных соединений
- •Осмотическое (онкотическое) давление в растворах вмс
- •8.7. Мембранное равновесие Доннана
- •8.8. Специфические свойства растворов вмс
- •Классификация и номенклатура органических соединений
- •9.1. Классификация органических соединений
- •9.2. Номенклатура органических соединений
- •10. Пространственное строение органических соединений
- •10.3. Диастереомерия
- •11. Амины
- •Химические свойства
- •12. Спирты. Фенолы
- •Химические свойства спиртов
- •13. Альдегиды, кетоны
- •Химические свойства
- •4. Восстановление и окисление оксосоединений.
- •14. Карбоновые кислоты
- •Представители карбоновых кислот.
- •1. Монокарбоновые кислоты:
- •2. Дикарбоновые кислоты:
- •Изомерия
- •Химические свойства
- •15. Гетерофункциональные соединения
- •15.1. Аминоспирты
- •15.2. Гидроксикислоты
- •15.3. Оксокислоты
- •15.4. Гетерофункциональные производные бензола
- •15.5. Аминокислоты
- •Химические свойства
- •15.6. Пептиды. Белки
- •16. Углеводы
- •16.1. Моносахариды
- •Цикло-оксо-таутомерия
- •16.2. Производные моносахаридов
- •16.3. Дисахариды
- •16.4. Полисахариды
- •17. Гетероциклические соединения
- •17.1. Пятичленные гетероциклические соединения c одним гетероатомом
- •17.2. Пятичленные гетероциклы с двумя гетероатомами
- •17.3. Шестичленные азотсодержащие гетероциклы с одним гетероатомами
- •17.4. Шестичленные азотсодержащие гетероциклы с двумя гетероатомами
- •17.5. Конденсированные гетероциклы
- •18. Нуклеиновые кислоты
- •18.1. Нуклеозиды
- •18.2. Нуклеотиды
- •18.3. Нуклеиновые кислоты
- •19. Липиды
- •19.1. Омыляемые липиды
- •19.2. Неомыляемые липиды
- •19.2.1. Терпены
- •19.2.2. Стероиды
- •Эталоны ответов.
- •Литература
15.6. Пептиды. Белки
Пептиды — это высокомолекулярные соединения, состоящие от 2 до 100 аминокислотных остатков. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью —СО—NH —.
Полученное соединение называют дипептидом. Представителем самых «маленьких» пептидов являются содержащиеся в мышцах животных и человека карнозин и ансерин. Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:
Продукт реакции называется трипептидом. Один из наиболее распространенных трипептидов – глутатион – содержится во всех животных, растениях и бактериях. Глутатион участвует в ряде окислительно- восстановительных процессов. Он выполняет функцию протектора белков и защищает свободные тиольные группы от нежелательного окисления .
Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться в принципе неограниченно (поликонденсация) и приводить к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам). Некоторые пептиды способны проявлять антибактериальное действие и используются как лекарственные средства. Например, грамицидин – S – циклический декапептид, оказывающий антибактериальное действие на стрептококки, пневмококки и другие микроорганизмы.
Большое значение имеет группа пептидов, проявляющих гормональное действие. Гормоны задней доли гипофиза – окситоцин и вазопрессин являются нанопептидами и имеют близкую первичную структуру. Различие в структуре приводит к формированию специфического биологического действия каждого из этих гормонов. Так, окситоцин образуется только у женщин и вызывает сокращение гладкой мускулатуры матки и применяется в гинекологии и акушерстве для стимуляции родовой деятельности. Вазопрессин регулирует минеральный обмен и встречается и в мужском и женском организме.
Инсулин – гормон, ответственный за контроль метаболизма углеводов, жиров и белков. Его вырабатывает поджелудочная железа. С недостатком инсулина связано заболевание – сахарный диабет.
Белки — это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от 10 000 до десятков миллионов), состоящие более 100 аминокислотных остатков. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биологические функции.
Можно выделить четыре уровня в строении полипептидной цепи. Первичная структура белка — это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Пептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определенным образом свернута в пространстве.
Вторичная структура — это конформация полипептидной цепи, т. е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и СО. Основной способ укладки цепи — спираль.
Третичная структура белка — это трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве. Третичная структура образуется за счет дисульфидных мостиков —S—S— между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи. В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп NH3+ и СОО- и гидрофобные взаимодействия, т. е. стремление молекулы белка свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры.
Третичная структура — высшая форма пространственной организации белков. Однако некоторые белки (например, гемоглобин) имеют четвертичную структуру, которая образуется за счет взаимодействия нескольких полипептидных цепей.