3. Электро-химические свойства белков как основа методов их исследования. Электрофорез белков крови.
1.Молекулярная масса белков определяет многие свойства белков: седиментация, диффузия, плотность белковых растворов, коллоидные свойства белков и др. характеристики. Молекулярную массу белка можно определить по скорости седиментации (осаждения) при УЛЬТРАЦЕНТРИФУГИРОВАНИИ. На основании этого определяют коэффициент седиментации. Др. методом определения молекулярной массы является метод ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИИ (молекулярное просеивание).
2.Способность белков связываться с ЛИГАНДАМИ. Белки способны связываться с определенными веществами. Белки специфично узнают свои ЛИГАНДЫ. ИЗБИРАТЕЛЬНОСТЬ обеспечивается белковой частью гемоглобина. Центр связывания ЛИГАНДА называется активным центром. Это свойство лежит в основе АФФИНой ХРОМОТОГРАФИи.
3.Электрохимические свойства белков.
А. АМФОТЕРНОСТЬ. Белки - АМФОТЕРНЫЕ ЭЛЕКТРОЛИТЫ.
Б. Буферные свойства - способность поддерживать РН среды. Наиболее мощным буфером крови является ГЕМОГЛОБИНОВЫЙ буфер, т.к. в большом количестве содержит ГИСТИДИН.
B. Белки содержат заряд, который зависит от соотношения кислотных и основных групп, а оно в свою очередь зависит от их диссоциации, определяющейся РН среды.
Изоэлектрическое состояние - это состояние молекулы белка, при котором её заряд равен 0.
В изоэлектрическом состоянии белок менее устойчив. Это свойство белков используется при их ФРАКЦИВАНИИ: 1.ИОНООБМЕННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ.
Для неё используется ИОНООБМЕННИКИ, которые изготавливаются из чистой целлюлозы: ДЭАЭ - целлюлоза (содержит катионные группы); КМ - целлюлоза (содержит анионные группы).
2.Разделение белков на основании величины заряда - электрофорез белков. С помощью электрофореза в сыворотке крови выделяют как минимум 5 фракций: АЛЬБУМИНЫ, альфа, альфа-2, гамма, бета - глобулины.
4. Принципы классификации белков. Характеристика простых белков. Характеристика гистонов и протаминов.
Альбумины и глобулины крови, их физико-химические свойства, функции.
1 .По функции выделяют:
1. Транспортные белки (гемоглобин О2, альбумин жирные кислоты).
2. Каталитические (ферменты),
3. Регуляторные (гормоны).
4. Структурные (белки соединительной ткани, мембранные белки).
5. Защитные (антитела).
6. Сократительные (актин, миозин).
7. Рецепторные участвуют в образовании рецепторов.
2. По форме выделяют:
1. Глобулярные.
Фибриллярные белки
Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.
Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.
Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы, растворимы в воде. К этой группе относятся все ферменты и БАВ.
Среди глобулярных белков можно выделить:
альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН ( 4 -8,5), осаждаются 70-100% раствором сульфата аммония;
полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.
Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).
5) Нуклеопротеины, виды Нуклеи́новая кисло́та — высокомолекулярное органическое соединение, биополимер, образованный остатками нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации.
Генетическая догма: информация записана в ДНК и передаётся на дочерние молекулы ДНК из поколения в поколение с помощью процесса репликации. ДНК РНК белок РЕПЛИКАЦИЯ - процесс самоудвоения ДНК
Строение
Полимерные формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами. Цепочки из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты(фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует только рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК).
Мономерные формы также встречаются в клетках и играют важную роль в процессах передачи сигналов или запасании энергии. Наиболее известный мономер РНК — АТФ, важнейший аккумулятор энергии в клетке.
ДНК. Сахар — дезоксирибоза, азотистые основания: пуриновые — гуанин (G), аденин (A),пиримидиновые — тимин (T) и цитозин (C). ДНК состоит из двух полинуклеотидных цепей, направленных антипараллельно.
РНК. Сахар — рибоза, азотистые основания: пуриновые — гуанин (G), аденин (A), пиримидиновые урацил (U) и цитозин (C). Структура полинуклеотидной цепочки аналогична таковой в ДНК. Из-за особенностей рибозы молекулы РНК часто имеют различные вторичные и третичные структуры.
Гуанин аденин тимин цитозин урацил