- •Экзаменационные вопросы/ответы на экзамен по биохимии для педиатрического факультета 2012 года
- •1. Биохимия, ее задачи. Значение биохимии для медицины. Современные биохимические методы исследования.
- •2. Аминокислоты, их классификация. Строение и биологическая роль аминокислот. Хроматография аминокислот.
- •3. Электро-химические свойства белков как основа методов их исследования. Электрофорез белков крови.
- •4. Принципы классификации белков. Характеристика простых белков. Характеристика гистонов и протаминов.
- •6. Хромопротеины. Строение и функции гемоглобина. Типы гемоглобинов. Миоглобин.
- •7. Углевод-белковые комплексы. Строение углеводных компонентов. Гликопротеины и их протеоглиганы.
- •8. Липид-белковые комплексы. Строение липидных компонентов. Структурные протеолипиды и липопротеины, их функции.
- •9. Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение. Роль металлов в ферментативном катализе, примеры.
- •10. Коферменты и их функции в ферментативных реакциях. Витаминные коферменты. Примеры реакций с участием витаминных коферментов.
- •11. Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика класса оксидоредуктаз. Примеры реакций с участием оксидоредуктаз
- •13. Характеристика класса лиаз, изомераз и лигаз (синтетаз), примеры реакций.
- •12. Характеристика классов ферментов трансфераз и гидролаз. Примеры реакций с участием данных ферментов.
- •14. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативной реакции, молекулярные эффекты, примеры.
- •15. Ингибирование ферментов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование, примеры реакций. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов.
- •17. Обмен веществ и энергии. Этапы обмена веществ. Общий путь катаболизма. Катаболизм пирувата.
- •18.Современные представления о биологическом окислении. Компоненты дыхательной цепи и их характеристика
- •21.Роль белков в питании. Превращение белков в органах пищеварительной системы. Роль соляной кислоты в переваривании белков. Характеристика протеолитических ферментов желудочного и кишечного соков.
- •23. Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот. Химизм процессов, характеристика ферментов и коферментов. Образование амидов.
- •24. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование аминокислот на примере тирозина.
- •25. Синтез мочевины (орнитиновый цикл), последовательность реакций. Биологическая роль.
- •27. Генетические дефекты обмена фенилаланина и тирозина.
- •28. Механизмы репликации днк (матричный принцип, полуконсервативный способ). Условия, необходимые для репликации. Этапы репликации
- •28. Биосинтез рнк (транскрипция). Условия и этапы транскрипции. Процессинг рнк. Альтернативный сплайсинг
- •29. Биосинтез белка. Этапы трансляции и их характеристика. Белковые факторы биосинтеза белка. Энергетическое обеспечение биосинтеза белка.
- •31. Строение оперона. Регуляция биосинтеза белка у прокариотов. Функционирование лактозного и гистидиновых оперонов.
- •32. Особенности и уровни регуляции биосинтеза белка у эукариотов. Амплификация генов, энхансерные и сайленсерные элементы.
- •33. Основные углеводы организма человека, их строение и классификация, биологическая роль.
- •54. Роль углеводов в питании. Переваривание и всасывание углеводов в органах пищеварительной системы. Написать реакции. Непереносимость дисахаридов.
- •34. Катаболизм глюкозы в анаэробных условиях. Химизм процесса, биологическая роль.
- •34. Катаболизм глюкозы в тканях в аэробных условиях. Гексозодифосфатный путь превращения глюкозы и его биологическая роль. Эффект Пастера.
- •36. Гексозомонофосфатный путь превращения глюкозы в тканях и его биологическая роль.
- •37. Биосинтез и распад гликогена в тканях. Биологическая роль этих процессов. Гликогеновые болезни.
- •38. Пути образования глюкозы в организме. Глюконеогенез. Возможные предшественники, последовательность реакций, биологическая роль.
- •39. Характеристика основных липидов организма человека, их строение, классификация, суточная потребность и биологическая роль.
- •40. Биологическая ценность липидов пищи. Переваривание, всасывание и ресинтез липидов в органах пищеварительной системы.
- •42. Характеристика липопротеинов крови, их биологическая роль. Роль липопротеинов в патогенезе атеросклероза Коэффициент атерогенности крови и его клинико- диагностическое значение.
- •43. Окисление высших жирных кислот в тканях. Окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов, энергетический эффект.
- •44. Окисление глицерина в тканях. Энергетический эффект этого процесса.
- •45. Биосинтез высших жирных кислот в тканях. Биосинтез жиров в печени и жировой ткани.
- •46. Холестерол. Его химическое строение, биосинтез и биологическая роль. Причины гиперхолестеринемии.
- •47. Витамины, их характеристика, отличительные признаки. Роль витаминов в обмене веществ. Коферментная функция витаминов (примеры).
- •48. Структура и функции витамина а.
- •49. Витамин д, его строение, метаболизм и участие в обмене веществ. Признаки проявления гиповитаминоза.
- •50. Участие витамина е и к в метаболических процессах, их применение в мед. Практике.
- •51. Структура витамина в1, его участие в метаболических процессах, примеры реакций.
- •53. Витамин в2. Строение , участие в обмене веществ.
- •78. Витамин в6 и pp. Роль в обмене аминокислот, примеры реакций, строение.
- •54. Характеристика витамина с, строение. Участие в обмене веществ, проявление гиповитаминоза. Витамин р.
- •55. Витамин в12 и фолиевая кислота. Их химическая природа, участие в метаболических процессах. Причины гиповитаминозов.
- •56. Витамины – антиоксиданты, их биологическая роль. Витаминоподобные вещества. Антивитамины.
- •59. Механизм действия липофильных сигнальных молекул. Механизм действия nо. Действие сигнальных молекул через тирозинкиназные рецепторы. Принципы иммунноферментного анализа уровня сигнальных молекул.
- •61. Гормоны передней доли гипофиза, классификация, их химическая природа, участие в регуляции процессов метаболизма. Семейство пептидов проопиомеланокортина.
- •63. Гормоны задней доли гипофиза, место их образования, химическая природа, влияние на функции органов-мишеней.
- •66. Тиреоидные гормоны, место их образования, строение, транспорт и механизм действия на метаболические процессы.
- •65. Глюкагон и соматостатин. Химическая природа. Влияние на обмен веществ.
- •67. Тиреокальцитонин, паратиреоидный гормон. Химическая природа, участие в регуляции обмена веществ.
- •70. Гормоны половых желез: эстрадиол и тестостерон, их строение, механизм действия и биологическая роль.
- •68 Участие адреналина в регуляции обмена веществ. Место выработки. Структура адреналина,механизм его гормонального действия, метаболические эффекты.
- •69. Кортикостероидные гормоны. Структура, механизм действия, их роль в поддержании гомеостаза. Участие глюкокортикоидов и минералокортикоидов в обмене веществ.
- •64. Инсулин, схема строения, участие в регуляции метаболических процессов. Специфика в действии на рецепторы органов мишеней, инсулиноподобные факторы роста (ифр)
21.Роль белков в питании. Превращение белков в органах пищеварительной системы. Роль соляной кислоты в переваривании белков. Характеристика протеолитических ферментов желудочного и кишечного соков.
В нашем организме идёт постоянный синтез и распад белков. Ежесуточно распадается 400гр. белка и столько же синтезируется. Из общей массы организма белка приходится 15кг. Синтез обновленного белка происходит из аминокислот, которые образуются при распаде.
Все АК можно разделить на 4 группы:
1 .Заменимые - синтезируются в организме: АЛА, АСП, АСН, ГЛУ, ГЛН, ГЛИ, ПРО, СЕР.
2.Незаменимые - не синтезируются в организме и поступают с пищей: ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕ. ЛИЗ. ТРЕ, МЕТ, ФЕН, ТРИ.
3.Частично заменимые - синтезируются в организме, но очень медленно и не покрывают всех потребностей организма: ГИС, АРГ.
4.Условно заменимые - синтезируются из незаменимых аминокислот: ЦИС (МЕТ), ТИР (ФЕН).
Полноценность белкового питания определяется:
1. Наличием всех незаменимых аминокислот. Отсутствие даже одной незаменимой аминокислоты нарушает биосинтез белка, т.е. каждая незаменимая АК может быть лимитирующей в процессе синтеза белка.
2. Аминокислотным составом белка. Все АК могут содержаться в продуктах как животного, так и растительного происхождения. Суточная потребность человека в белках составляет 100гр.
БЕЛКИ, ИХ БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ.
Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из АК. соединённых ПЕПТИДНЫМИ связями в ПОЛИПЕПТИДНУЮ цепь, и имеющие сложную структурную организацию. Роль в питании:
.Каталитическая функция
Структурная функция
Защитная функция
Регуляторная функция
Сигнальная функция
Транспортная функция
Моторная (двигательная) функция
Пищевые белки подвергаются гидролитическому расщеплению под действием ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ (ПЕПТИДАЗЫ). Большинство этих ферментов вырабатывается в неактивной форме, а затем активируется путём ЧАСТИЧНОГО ПРОТЕОЛиЗА. Это предохраняет стенки органов ЖКТ от самопереваривания. Поверхность желудка и кишечника покрыта слизью, в составе которой содержатся ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ. Проферменты вырабатываются слизистой желудка или кишечника и поступают в полость этих органов, где происходит их активация. В пристеночном слое вырабатываются БИКАРБОНАТЫ, которые создают среду близкую к нейтральной (рН=5-6). В ротовой полости происходит лишь механическая переработка пищи. В желудке начинается химическое превращение белков. Здесь действуют два основных фермента: ПЕПСИН и ГАСТРИКСИН.
ПЕПСИН вырабатывается главными клетками слизистой желудка в неактивной форме -ПЕПСИНОГЕН, который под действием соляной кислоты активируется и превращается в пепсин. Процесс активации является АУТОКАТАЛИТИЧЕСКИМ путём ЧАСТИЧНОГО ПРОТЕОЛИЗА.
Соляная кислота вырабатывается обкладочными клетками слизистой желудка и играет очень важную роль в переваривании белков:
-активирует ПЕПСИНОГЕН, превращая его в пепсин,
- создаёт оптимум рН для действия пепсина (1,5 - 2),
-обладает бактерицидным действием,
-денатурирует белки, которые потом гидролизуются. Внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи становятся доступными для действия пепсина, способствует продвижению желудочного содержимого далее в кишечник. Пепсин - это фермент, который является ЭНДОПЕПТИДАЗОЙ, т.е. действует на внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых участвуют ароматические аминокислоты (ФЕН, ТИР, ТРИ) своими АМИДНЫМИ группами. ГАСТРИКСИН по действию аналогичен пепсину. Это тоже ЭНДОПЕПТИДАЗА. Его оптимум рН = 3 - 3,5. Действует на ПЕПТИДНЫЕ связи. В желудке под действием ПЕПСИНА и ГАСТРИКСИНА сложные белковые молекулы распадаются на высокомолекулярные ПОЛИПЕПТИДЫ. Ими являются так называемые АЛЬБУМОЗЫ, ПЕПТОНЫ, которые поступают в тонкий кишечник. В тонком кишечнике эти ПОЛИПЕПТИДЫ подвергаются действию целого ряда протеолитических ферментов ПЖЖ: ТРИПСИНОГЕН, ХИМОТРИПСИНОГЕН, ПРОЭЛАСТАЗА, ПРОКАРБОКСИПЕПТИДАЗА. Механизм активации всех этих ферментов - ЧАСТИЧНЫЙ ПРОТЕОЛИЗ по каскадному механизму.
22. Гниение белков и аминокислот в кишечнике. Примеры реакций дезаминирования, декарбоксили-рования, десульфирования. Распад углеводородных цепей на примере тирозина и триптофана Механизм активации всех этих ферментов - ЧАСТИЧНЫЙ ПРОТЕОЛИЗ по каскадному механизму.
ТРИПСИН, ХИМОТРИПСИН, ЭЛАСТАЗА - ЭНДОПЕПТИДАЗЫ.
ТРИПСИН разрушает внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых принимают участие ЛИЗ и АРГ. ХИМОТРИПСИН разрушает внутренние связи, в образовании которых принимают участие ароматические аминокислоты (ТИР, ТРИ, ФЕН). ЭЛАСТАЗА разрушает внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых принимают участие АЛА, ГЛИ, ПРО, ЦИС. В результате действия ПЕПСИНА, ХИМОТРИПСИНА и ЭЛАСТАЗЫ высокомолекулярные ПЕПТИДЫ расщепляются до низкомолекулярных, которые подвергаются действию ЭКЗОПЕПТИДАЗ, действующих на крайние связи, отщепляя отдельные концевые аминокислоты. КАРБОКСИПЕПТИДАЗА разрушает крайние связи, отщепляя аминокислоты с С-конца. АМИНОПЕПТИДАЗА действует на крайние ПЕПТИДНЫЕ связи со стороны N-конца, отщепляя отдельные аминокислоты. ДИПЕПТИДЫ подвергаются действию ДИПЕПТИДАЗ, продуцирующихся слизистой кишечника сразу в активной форме. Т.о. в результате действия всей этой группы ферментов в ЖКТ белки пищи расщепляются до аминокислот. Образующиеся аминокислоты всасываются стенкой кишечника в кровь и поступают во все органы и ткани. Не всосавшиеся аминокислоты поступают в толстую кишку, где подвергаются процессам гниения. Это процесс бактериального распада веществ под действием микрофлоры или ферментов, вырабатывающихся этой микрофлорой. В норме в толстой кишке подвергаются аминокислоты, а при патологии - белки. Это происходит и в других отделах ЖКТ: в желудке (при понижении кислотности), ротовой полости (при кариесе).
Не всосавшиеся аминокислоты поступают в толстую кишку, где подвергаются процессам гниения. Это процесс бактериального распада веществ под действием микрофлоры иди ферментов, вырабатывающихся этой микрофлорой, В норме в толстой кишке подвергаются аминокислоты, а при патологии - белки. Это происходит и в других отделах ЖКТ.
ПУТРЕСЦИН и КАДАВЕРИН являются токсическими веществами, входят в состав трупных ядов.