5. Классификация и номенклатура ферментов

Согласно классификации, разработанной Международной комиссией по ферментам и принятой в 1961 году, все ферменты разделяют на шесть классов в зависимости от характера катализируемых реакций:

1. Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции.

2. Трансферазы. Катализируют реакции переноса группировок от одного соединения на другое.

3. Гидролизы. Ускоряют гидролитическое расщепление веществ.

4. Лиазы. Катализируют реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей или реакции присоединения групп к двойным связям.

5. Изомеразы. Катализируют реакции изомеризации соединений.

6. Лигазы (синтетазы). Ускоряют реакции синтеза с использованием энергии макроэргических соединений.

Классы делятся на подклассы, последние - на подподклассы или группы, внутри которых ферментам присвоен порядковый номер. Каждый фермент имеет свой индивидуальный четырехзначный шифр, первая цифра которого обозначает класс, вторая - подкласс, третья - подподкласс, четвертая - порядковый номер фермента.

Ферменты могут иметь систематические (рациональные) и рабочие (тривиальные) названия. Систематические названия, предложенные Международной комиссией, включают названия субстратов (их указывают через двоеточие) и характер катализируемых реакций. Если фермент катализирует реакцию, при которой одновременно идут два превращения, то в наименовании фермента второе превращение дается в скобках.

1. Характеристика классов ферментов

Оксидоредуктазы [1]

Оксидоредуктазы - ферменты катализирующие окислительно-восстановительные реакции. При их участии протекают такие важнейшие физиологические процессы как дыхание и фотосинтез, происходят превращения жирных кислот, фенольных соединений, витаминов и других веществ.

Окислительно-восстановительные реакции в живых организмах осуществляются за счет переноса протонов, электронов или присоединения кислорода. Оксидоредуктазы, катализирующие перенос водорода, имеют тривиальное название дегидрогеназы. Систематические названия ферментов этого класса составляют по схеме: донор водорода : акцептор водорода - оксидоредуктаза. В тех случаях, когда донор водорода точно не установлен, используют термин редуктаза. Реакции прямого присоединения кислорода к субстрату катализируют ферменты оксигеназы. Все ферментативные ОВР обратимы.

Класс оксидоредуктазы подразделяется на подклассы в зависимости от того, какие группировки подвергаются окислению. В основу деленния на подподклассы положен химизм акцептора водорода (таблица 1).

Таблица 1.

Ферменты класса Оксидоредуктазы

Подкласс	Подполклас	Название ферментов
1.1. (действующие на СН-ОН группу доноров)	1.1.1. (с НАД+ или НАДФ+ в качестве акцептора)	алкогольдегидрогеназа (Zn2+), малат дегидрогеназа, изоцитрат дегидрогеназа, лактат дегидрогеназа, глюкозо-6-фосфат дегидрогеназа, глицерин-3-фосфат дегидрогеназа
	1.1.3. (с О2 в качестве акцептора)	глюкоза оксидаза
1.2. (действующие на альдегидные или кето-группы доноров)	1.2.1. (с НАД+ или НАДФ+ в качестве акцептора)	глицеральдигид-фосфат дегидрогеназа
	1.2.4. (с дисульфидами в качестве акцептора)	пируват дегидрогеназа, -кетоглутарат дегидрогеназа (содержат тиаминпирофосфат)
1.3. (действующие на СН-СН- группу доноров)	1.3.1. (с НАД+ или НАДФ+ в качестве акцептора)	Еноил-АПБ-редуктаза
	1.3.99. (с другими акцепторами)	Сукцинатдегидрогеназа (флавопротеид, ФАД)
1.4. (действующие на CH-NH2- группу доноров)	1.4.1. (с НАД+ или НАДФ+ в качестве акцептора)	Глутамат дегидрогеназа
1.6. (действующие на НАДН и НАДФН)	(с ФАД в качестве акцептора)	Дегидрогеназы восстановленных НАД и НАДФ
1.9. (действующие на гем-содержащие доноры)	1.9.3. (с кислородом в качестве акцептора)	Цитохром с оксидаза
1.10. (действующие на дифенолы и родственные им группы доноров)	1.10.2. (с цитохромом с в качестве акцептора) Сu-протеиды	Убихинон-цитохром с редуктаза Ортодифенолоксидаза Парадифенолоксидаза Аскорбинатоксидаза
1.11. Действущие на пероксид водорода в качестве акцептора	Fe-протеиды	Каталаза, Пероксидаза
1.13. Действующие на один донор с включением молекулярного кислорода (оксигеназы)	1.3.11. (с включением 2-х атомов кислорода)	Триптофан 2,3-диоксигеназа липоксигеназа
1.14. Действующие на пару доноров с включением молекулярного кислорода (оксигеназы)	1.14.16. (с восстановленным птеридином в качестве донора и включением одного атома кислорода)	Фенилаланин 4-монооксигеназа
1.17. Действующие на СН2 - группу	1.17.4. (с дисульфидами в качестве акцептора)	Рибонуклеозид-дифосфат редуктаза
1.18. Действующие на восстановленный ферредоксин в качестве донора		Нитрогеназа

Дегидрогеназы - двухкомпонентные ферменты, имеющие пиридиновые (НАД⁺ и НАДФ⁺) и флавиновые (ФАД и ФМН) коферменты. НАД⁺ (никотинамиддинуклеотид) имеет в составе одного нуклеотида пиридиновое производное - амид никотиновой кислоты (витамин РР) и рибозу, в состав другого входит азотистое основание аденин и рибоза (или фосфорный эфир рибозы). Оба нуклеотида соединены через остатки фосфорной кислоты. В состав НАД⁺ и НА.ДФ⁺ находятся во всех типах клеток, причем НАД содержится обычно в значительно больших количествах по сравнению с НАДФ⁺. НАДФ⁺ входит не два, а три остатка фосфорной кислоты (рисунок 1).

		Амид никотиновой кислоты
Остатки фосфорной кислоты		Рибоза
Аденин Рибоза
Рисунок 1. Никотинамиддинуклеотид (НАД+ или NAD+)

Каталитические свойства НАД⁺- и НАДФ⁺- содержащих дегидрогеназ определяются пиридиновым кольцом, к одному из углеродных атомов которого при восстановлении присоединяются один протон и один электрон (атом водорода). Второй электрон присоединяется к положительно заряженному атому азота. Остающийся протон переходит в окружающую среду и используется затем в последующих реакциях. Восстановленную форму НАД⁺ и НАДФ⁺ обозначают соответственно НАД·Н + Н⁺ и НАДФ·Н + Н⁺.

Коферменты ФАД (FAD) - флавинадениндинуклеотид и ФМН (FMN) - флавинмононуклеотид - являются производными витамина В₂ - рибофлавина. Флавиновые ферменты связывают водород, присоединяя два атома водорода к двум атомам азота в изоаллоксазиновой группировке с соответствующей перегруппировкой двойных связей (рисунок  2, 3).

	Витамин В2	Остаток фосфорной кислоты
Рисунок 2. Флавинадениндинуклеотид (ФАД)	Рисунок 3. Флавинмононуклеотид (ФМН)

Открыто более 80 флавиновых ферментов. Они катализируют окисление полуацеталей в лактоны, спиртов в альдегиды, аминов в имины, насыщенных ЖК в ненасыщенные ЖК, НАДН в НАД⁺. В состав флавиновых ферментов могут входить металлы, образуя гем (альдигидоксилаза, ксантиноксидаза) или железоцентры.

По характеру действия дегидрогеназы делятся на анаэробные и аэробные (оксидазы). Аэробные передают отщепляемый от окисляемого субстрата водород непосредственно на кислород воздуха, а анаэробные - на промежуточные переносчики (обычно аэробные дегидрогеназы). Пиридиновые дегидрогеназы - ферменты анаэробные, среди флавиновых встречаются как анаэробные так и аэробные (оксидазы).

Ниже приведены примеры ферментов, участвующих в некоторых окислительно-восстановительных превращениях, лежащих в основе фотосинтеза, дыхания, брожения и др.

Глицеральдигид-3-фосфат дегидрогеназа (1.2.1.12) катализирует одну из важнейших реакций гликолиза (анаэробного этапа дыхания) -окисление глицеральдигид-3-фосфата до 1,3-дифосфоглицериновой кислоты по схеме:

Фермент является олигомером - состоит из 4-х субъединиц, каждая из которых содержит НАД⁺ и SH-группу (радикал цистеина), входящую в состав активного центра. Реакция происходит через промежуточное образование тиоэфира между окисляемой альдегидной группой и SH-группой.

Малатдегидрогеназа (1.1.1.37) в цикле Кребса катализирует превращение малата (яблочной кислоты) в оксалацетат (щавелевоуксусную кислоту):

Изоцитратдегидрогеназа (1.1.1.42) - один из ферментов цикла Кребса, катализирующий превращение изоцитрата (изолимонной кислоты) в щавелевоянтарную кислоту:

*Глицерол-3-фосфат-дегидрогепаза (1.1.1.8) катализирует превращение глицерол-З-фосфата в фосфодиоксиацетон.:

В обратной реакции образуется глицерол-З-фосфат, используемый в биосинтезе фосфоглицеридов и жиров.

*Алкогольдегидрогеназа (1.1.1.2) катализирует превращение этилового спирта в уксусный альдегид (способствует окислению пива, вина и других спиртосодержащих напитков):

СН₃СН₂ОН + NADF⁺  СН₃СОН + NADF  Н + Н⁺

Сукцинатдегидрогеназа (1.3.99.1), является флавиновой анаэробной дегидрогеназой, катализирующей в цикле Кребса окисление сукцината (янтарной кислоты) до фумарата (фумаровой кислоты):

СООН-СН₂-СН₂-СООН + FAD  СООН-СН=СН-СООН + FAD^.Н₂

В цепи окислительно-восстановительных реакций, например, при окислительном фосфорилировании, восстановленные формы флавиновых дегидрогеназ могут передавать водород не только кислороду, но также полифенолоксидазный и цитохромной системам.

* Полифенолоксидаза (1.14.18.1) является Сu-протеидом, окисляющим моно-, ди-, и трифенолы в соответствующие хиноны. содержится в грибах и высших растениях. Потемнение поверхности разрезанного яблока или клубня картофеля, плодов и овощей при сушке, при скручивании и завядании чайного листа объясняется окислением полифенолов и дубильных веществ полифенолоксидазой.

Полифенолоксидазой можно назвать фермент * тирозиназу, окисляющую аминокислоту тирозин с образованием темно-окрашенных соединений - меланинов (в грибах, ржаной муке). Потемнение макарон при сушке также объясняется высокой активностью тирозиназы в некоторых партиях пшеничной муки.

Цитохромная система включает более двадцати цитохромов (a, b, c и др.) и цитохромоксидазу (a₃). Цитохромы состоят из железопорферина (гема), связанного с белком (рис. 3). Все они участвуют в окислительно-восстановительных реакциях (в окислительном и фотосинтетическом фосфорилировании) и служат переносчиками электронов.

Fe³⁺ + e^-  Fe²⁺

Цитохромоксидаза (1.9.3.1) активирует кислород путем присоединения к нему электронов. Является сложным ферментом, содержащим Сu.

* Пероксидаза (1.11.1.7.) - железосодержащий фермент, осуществляющий окисление органических соединений перекисью водорода. При этом образуются комплексные соединения, перекись активируется и приобретает способность действовать как акцептор водорода. Пероксидаза окисляет полифенолы и некоторые ароматические амины. В качестве перекиси могут выступать соединения с двойными связями при их окислении: терпены, каротиноиды, ненасыщенные жирные кислоты.

Рисунок 3. Простетическая группа  цитохрома с.

* Каталаза (1.11.1.6.) расщепляет перекись водорода на воду и кислород. Каталаза содержит Fe в составе гематина, её ингибируют HCN, H₂S, фториды.

* Аскорбинатоксидаза (1.10.3.3) - Сu-протеид, содержащий до 0,24 % меди, окисляет аскорбиновую кислоту (витамин С) до дегидроаскорбиновой кислоты. Особенно активна аскорбинатоксидаза в тыкве, капусте, кабачках.

* Альдегидоксидаза ( ) относится к флавиновым ферментам, она окисляет уксусный альдегид до уксусной кислоты:

СН₃-СОН + Н₂О + О₂  СН₃-СООН + Н₂О₂

Лактатоксидаза ( ) - флавиновый фермент, содержащийся в ... и окисляющий лактат (молочную кислоту) в ацетат (уксусную кислоту):

СН₃ СНОН СООН + О₂  СН₃-СООН + СО₂ + Н₂О

* Глюкозооксидаза (1.1.3.4) содержится в различных плесневых грибах. Она получена в кристаллическом виде, содержит две молекулы ФАД и 15 % углеводов. Фермент легко окисляет глюкозу до глюконовой кислоты.

* Липоксигеназа (липоксидаза) (1.13.11.12) окисляет некоторые ненасыщенные жирные кислоты и образуемые ими сложные эфиры. Этот фермент хорошо окисляет линолевую и линоленовую кислоты с образованием гидроперекисей, которые потом сами могут окислять другие жирные кислоты, а также каротиноиды и витамин А, аминокислоты, хлорофилл, витамин С. Эти процессы происходят во время сушки и хранения различных растительных продуктов. Прогоркание муки и круп связано с действием липоксигеназы.

* Нитратредуктаза (1.6.6.1) и нитритредуктаза (1.6.6.4) играют очень важную роль в азотном обмене растений. Первый восстанавливает нитраты до нитритов, а второй - нитриты до аммиака. Донором протонов и электронов в этих реакциях является НАДН (или НАДФН):

HNO₃ + NADH + H⁺  HNO₂ + H₂O + NAD⁺

HNO₂ + 3 NADH + 3 H⁺  NH3 + 2 H₂O + NAD⁺

Нитратредуктаза состоит из двух частей, диафоразной, содержащей ФАД, и терминальной, содержащей молибден. Нитритредуктаза являются флавинсодержащим железосерным белком.

Таким образом, железо и медь, входящие в состав многих оксидаз, при наличии их в среде (используемая для переработки или хранения посуда), способствуют быстрому окислению, потемнению и порчи продукции растениеводства. Однако снижение активности окислительно-восстановительных реакций в растениях из-за недостатка этих микроэлементов, снижает их устойчивость к болезням, урожайность и качество продукции. Недостаток в почве таких микроэлементов как молибдена, магния, марганца, железа и меди, являющихся активаторами ферментов нитрат-восстанавливливающей системы растений, приводит к снижению содержания белков и накоплению токсичных для человека и животных нитратов и нитритов.

Трансферазы [2]

Трансферазы - ферменты, катализирующие реакции переноса отдельных групп или молекул.

Систематическое название ферментов этого класса образуется следующим образом: донор акцептор - транспортируемая группа - трансфераза. Часто используют н цифровую приставку для указания положения, к которому присоединяется переносимая группа.

Выделено 8 подклассов - по химизму переносимых групп.

2.1. Переносят одноуглеродные остатки: метильные, оксиметильные, формильные, карбоксильные и др. Пример: метилтрансферазы, катализирующие перенос метальных групп, принимают участие в синтезе холина (лецетины), пуринов, пиримидинов, НК. Коферментами являются фолиевая к-та и вит. В₁₂.

2.2. Переносят альдегидные и котонные остатки. Сюда относятся ферменты: транскетолаза (переносит 2-углеродный фрагмент) н трансальдолаза (переносит 3-углеродный фрагмент). Эти ферменты участвуют в пентозном цикле дыхания, в фотосинтетическом цикле Кальвина.

2.3. Ацилтрансферазы - ферменты, переносящие остатки уксусной к-ты СН₃СО-, а также остатки жирных кислот. Это двухкомпонентные ферменты, в состав которых входит кофермент А. При переносе остатков уксусной кислоты в реакции участвует ацетилкофермент А (СН₃СОS-КоА), а при переносе остатков жирных кислот - ацилкофермент А (R-СОS-КоА). С их участием идет синтез лимонной к-ты, жирных кислот, каучука и др. в-в. ацетилглюкозамина, ацетилхолина.

2.4. Гликозилтрансферазы - переносчики остатков моносахаридов. Эти ферменты участвуют в синтезе полисахаридов и имеют в качестве небелковой части нуклеозиддифосфатсахара (НДФС). Показать рисунок !

К числу гликозилтрансфераз относят ферменты, которые были известны под названием фосфоризаз, широко распостраненных у растений, животных и микроорганизмах. Представителем является крахмальная фосфорилаза - -глюканфосфорилаза (2.4.1.1), катализирующая превращение крахмала в гл.-1-фосфат, перенос глюкозы на фосфат:

Фосфоролитическое расщепление нуклеозидов также идет при участии этих ферментов.

2.6. Переносят группы, содержащие азот. К этому подклассу относятся важнейшие ферменты азотного обмена - аминотрансферазы. Аминотрансферазы катализируют межмолекулярный перенос аминогруппы между аминокислотами и кетокислотами в процессе реакции переаминирования, идущими по схеме:

R₁ R₂ R₁ R₂

   

CHNH₂ + CO = CO + CHNH₂

   

COOH COOH COOH COOH

Аминотрансферазы- двухкомпонентные ферменты, активной группой которых является фосфорилированное производное витамина В₆ (пиридоксина).

2.7. Переносят группы, содержащие фосфор (фосфатрансферазы или киназы). Эти ферменты переносят фосфатный остаток от АТФ на различные акцепторы, пирофосфатный остаток пирофосфотрансферазы), а также более сложные группировки, содержащие фосфатный остаток (нуклеотидилтрансферазы и др.).

Фермент гексокиназа (2.7.1.1) ускоряет фосфорилирование гексоз (глюкозы и фруктозы).

Фермент фосфофруктокиназа (2.7.1.11) катализирует фосфорилирование фруктозо-6-фосфата во фруктозо-1,6-дифосфат (смотри уч.: Плешков, 1987; стр.68)

Фермент фосфоглюкомутаза (2.7.5.1) катализирует взаимное обратимое превращение глюкозо-1-фосфата и глюкозо-6-фосфата

2.8. Переносят группы, содержащие серу. В этот подкласс входят, в частности, КоА-трансферазы, переносящие остатки кофермента А.

Гидролизы [3]

Ферменты этого класса катализируют гидролиз, а иногда и синтез сложных соединений с участием воды:

RR₁ + HOH = ROH + R₁H

Систематическое название ферментов класса гидролаз составляется из названия субстрата и через тире слова гидролиза. Отщепляемые группы могут быть указаны после названия субстрата, например аденозин - аминогидролаза. Класс гидролаз делится на одиннадцать подклассов.

3.1. Гидролизуют сложноэфирные связи (эстеразы, фосфатазы, нуклеазы).

3.1.1. Липазы - катализируют расщепление жиров - триацилглицеринов по схеме:

где R₁, R₂ и R₃ - остатки жирных кислот.

В растениях липазы широко распространены: обмен жиров в клетках в значительной степени связан с активностью этих ферментов. У каждого вида растений есть свои собственные липазы, значительно различающиеся по свойствам (растворимость, оптимум рН и т. д.), однако в отличие от многих других ферментов специфичность липаз очень низка и любая липаза может расщеплять всякий жир. Действие липазы имеет большое значение при хранении муки и круп, особенно содержащих большое ко-во жира (пшено). При повышенной влажности этих продуктов и повышенной температуре хранения липаза быстро расшепляет глицериды с образованием свободных жирных кислот, что приводит к повышению кислотности и его быстрому прогорканию.

К эстеразам относят также пектинэстеразу или пектазу (3.1.1.11) - осуществляющих гидролитическое расщепление пектиновых вв. до галактуроновой к-ты и метилового спирта.

3.1.2.Г и д р о л а з ы т и о л о в ы х э ф и р о в. Например, ацетил- КоА-гидролаза (3.4.2.1), катализирующая расщепление ацетилкофермента А:

СН₃СОS-KoA + H₂O  СН₃СOОH + HS-KoA

3.1.3. Гидролазы фосфомоноэфиров катализируют отщепление остатка фосфорной кислоты от соединений типа R - 0- P. К таким соединениям относят, например, фосфорные эфиры сахаров - глюкоза-б-фосфат, глюкоза-1-фосфат, фруктоза- 1 ,6 -дифосфат и др. Соответствующие ферменты носят названия глюкозо-6-фосфатаза (3.1.3.9), глюкоза-1-фосфатаза (3.1.3.10), гексозодифосфатаза, (3.1.3.11) н т. д. Схемы реакций, катализируемые этими ферментами, можно представить следующим образом:

3.1.4. Гидролазы фосфодиэфиров. К этой группе ферментов относятся дезоксирибонуклеаза, (3.1.4.5) и рибонуклеаза (3.1.4.9), которые катализируют расщепление соответственно ДНК и РНК.

3.2. Гидролизуют гликозильные связи. Среди этих ферментов в растениях наиболее распространены гидролизы гликозидов, катализирующие гидролитическое расщепление углеводов и гликозидов. К этим ферментам относятся - и -амилазы (3.2.1.1 и 3.2.1.2), ускоряющие расщепление крахмала (-амилаза содержится в слюне, пищеварительном соке выделяемом поджелудочной железой, проросшем зерне пшеницы, ржи, ячменя), целлюлаза (3.2.1.4), катализирующая расщепление целлюлозы, инулаза, (3.2.1.7), расщепляющая полисахарид инулин, полигалактуроназа, -глюкозидаза (3.2.1.20), расщепляющая -гликозидную связь в дисахаридах и гликозидах (тождественнен мальтазе, превращающей дисахарид мальтозу в две молекулы глюкозы), -глюкозидаза 3.2.1.21), расщепляющая ди- и полисахариды и гликозиды (целобиозу, амигдалин, арбутин и др.), -фруктофуранозидаза (сахараза, инвертаза) (3.2.1.26), катализирующая распад сахарозы, -галактозидаза (3.2.1.23), участвующая в расщеплении дисахарида лактозы на молекулы галактозы и глюкозы, хитиназа. Схему действия гидролаз гликозидов можно представить на примере гидролиза сахарозы:

сахароза + H₂O = глюкоза + фруктоза.

3.4. Гидролизуют пептидные связи (пептид-гидролазы).

Систематической номенклатуры для ферментов данного подкласса нет, так как специфичность этих ферментов перекрывается. В этом подклассе различают ряд подподклассов ферментов, в частности отщепляющие N-концевые аминокислоты (аминопептидазы), С-концевые аминокислоты (карбоксипептидазы), гидролизующие дипептиды (дипептидазы), несколько подподклассов пептид-гидролаз, расщепляющих белки (пептидил-пептидгидролазы, протеиназы или протеолитические ферменты ).

Пептидазы (3.4.) или протеолитические ферменты, катализируют гидролитическое расщепление пептидных - С-N- связей в белках или пептидах по схеме: RCO-NHR₁ + H₂O = RCOOH + R₁NH₂

где R и R₁ - остатки аминокислот или пептидов.

Субстратами пептидаз являются белки и пептиды, которые расщепляются на пентиды меньшей молекулярной массы или до свободных аминокислот.

Известно несколько десятков ферментов этого типа, из которых наиболее хорошо изучены ферменты желудочного сока - пепсин ( 3 4.4.1) , трипсин ( 3.4.4.4) и химотрипсин (3.4. 4 .5 ) , а также растительный фермент папаин (3.4.4.10). Все они представляют собой однакомпонентные ферменты; получены в кристаллическом состоянии и достаточно хорошо изучены. Протеиназы являются эндопептидазами и гидролизуют белки до пептидов разной величины. В зависимости от строения активного центра выделяют следующие подклассы протеиназ.

3.4.21. Сериновые протеиназы - содержат в активном центре серин, необходимый для катализа. Сюда относятся химотрипсин, трипсин - протеиназы желудочно-кишечного тракта, тромбин, плазмин - протеиназы крови.

3.4.22. Тиоловые протеиназы - содержат в активном центре цистеин. Это, в основном, растительные протеиназы, например папаин из млечного сока дынного дерева. Некоторые тканевые протеиназы (катепсин В и др.).

3.4.23. Кислые протеиназы - содержат в активном центре две карбоксильные группы, оптимум рН их действия от 1 до 5. К этому подклассу принадлежат пепсин, реннин (химозин), катепсин D, пеницилопепсин.

3.4.24. Металлопротеиназы.

3.4.99. Протеиназы с неизвестным механизмом катализа.

3.5. Гидролизуют С-N-связи, отличные от пептидных. В частности, сюда относятся ферменты, расщепляющие амидные связи - дезамидазы.

Дезамидазы (3.5.1 и 3.5.3) катализируют гидролитическое дезаминирование амидов. Реакция идет по схеме:

Эти ферменты играют важную роль в азотном обмене.

Аспарагиназа (3.5.1.1) и глутаминаза (3.5.1.2) - ферменты, которые катализируют гидролитическое расщепление соответственно аспарагина и глутамина:

К этой группе ферментов относится уреаза (3.5.1.5), которая катализирует гидролитическое расщепление мочевины:

Уреаза (3.5.1.5) содержится во многих растениях, особенно ее много семенах сои. Она очень специфична, действует только на мочевину. Уреаза - первый фермент, который был получен в кристаллическом состоянии.

Дезаминазы (3.5.3. и 3.5.4.) - ферменты, катализирующие гидролитическое дезаминирование азотистых оснований и нуклеотидов, входящих в состав нуклеиновых кислот, а также дезаминирование некоторых других соединений. Пой действием дезаминаз реакции идут по следующей схеме:

Аргиназа (3.5.3.1) катализирует гидролитическое расщепление Д-аргинина на орнитин и мочевину. Оптимальная тзона для действия аргиназы при рН 10. Активируется солями марганца (возможно содержит).

3.6. Гидролизуют кислотно-ангидридные связи. В этот подкласс входят неорганическая полифосфатазы, катализирующие отщепление фосфорной кислоты от полифосфатов. Среди этих ферментов важную роль играют пирофосфатаза (3.6.1.1) действующая но схеме: H₄P₂O₇ + H₂O  2H₃PO₄

аденозинтрифосфатаза или АТФаза (3.6.1.3), катализирующая отщепление фосфорной кислоты от АТФ:

АТФ + Н₂О = АДФ + H₃PO₄

3.7.Гидролизуют С-С-связи. Например, оксалоацетаза, ускоряющая гидролитическое расщепление оксалоацетата до оксалата и ацетата.

Лиазы [3]

Лиазы катализируют отщепление от субстратов тех или иных групп без участия воды или фосфорной кислоты. В результате действия этих ферментов образуются двойные связи. Лиазы могут участвовать в реакциях присоединении отдельных групп или радикалов к двойным связям (воды, СО₂, NH₃).

Класс лиаз делят на семь подклассов. Это деление основано за том, каков тип подвергающейся разрыву связи между отщепляемой группой и остатком молекулы.

Систематические названия ферментов этого класса образуют из названия субстрата, затем указывают отщепляемую группу и через дефис добавляют слово лиаза.

4.1. С-С-Лиазы (углерод-углерод-лиазы) - многочисленные ферменты, катализирующие отщепление или присоединение углекислоты. Отщепление углекислоты от органических соединений часто происходит в процессах обмена веществ в растениях. Ферменты этого типа носят название карбоксилаз или декарбоксилаз.

Пируватдекарбоксилаза (4.1.1.1) катализирует отщепление СО₂ от пировиноградной кислоты:

Кроме пировиноградной кислоты, она может катализировать отщепление углекислоты и от других а-кетокислот с образованием соответствующих альдегидов. Пируватдекарбоксилаза - двухкомпонентный фермент. В состав его активной группы входит производное витамина В₁ - тиаминпирофосфат.

В процессе фотосинтеза важнейшую роль играет фермент рибулезодифосфаткарбоксилаза (4.1.1.39), катализирующий реакцию:

ФЕП-карбоксилаза (4.1.4.31)

Глутаматдекарбоксилаза (4.1.1.15) участвует в декорбоксилировании глутаминовой кислоты.

Аспарат-1-декарбоксилаза отщепляет СО₂ от аспарагиновой кислоты с образованием новой аминокислоты в-аланина:

Это также двухкомпонентный фермент, активная группа которого представляет фосфорилированное производное витамина В₆.

Декарбоксилазы аминокислот (4. 1.1 ) участвуют в отщеплении углекислоты от аминокислот. В результате образуются соответствующие амины:

При декарбоксилировании АК лизина лизиндекарбоксилазой (4.1.1.18) образуется амин кадаверин , а при декарбоксилировании орнитина образуется петресцин . Оба вещества являются токсичными (трупные яды).

Фруктозодифосфатальдолаза, или альдолаза (4.1.2.13) расщепляет шестиуглеродный фруктозо-1,6-дифосфат на две триозы - 3-фосфоглицериновый альдегид и фосфодиоксиацетон (фотосинтез, дыхание, спиртовое бражение):

Лиазы кетокислот (4. 1 .3) катализируют расщепление и образование различных кетокислот. Среди ферментов этого подкласса важное значение имеет цитрат-синтаза (4.1.3.7), с участием которой происходит образование лимонной кислоты в цикле ди- и трикарбоновых кислот:

4.2. С-О-Лиазы (углерод-кислород-лиазы), или гидролиазы, - многочисленная группа ферментов, которая катализирует отщепление от субстрата водорода и гидроксила, образующих затем воду.

Карбонат-гидро-лиаза или угольная ангидраза (4.2.1.1) расщеплфет угольную кислоту на СО₂ и воду: Н₂СО₃  СО₂ + Н₂О

К этой группе ферментов относится фумарат-гидратаза (4.2.1.2) отщепляющая воду от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты:

Фосфопируват-гидротаза (4.2.1.11) или енолаза участвует в превращении 2-ФГК в 2-ФЕПК при гликолизе и спиртовом бражении.

Цитрат(изоцитрат) - гидро-лиазы (4.2.1.3) катализирует взаимное обратимое превращение лимонной, изолимонной и цис-аканитовой кислот:

4.3. С-N-Лиазы. Катализируют присоединение и отщепление азотистых соединений.

Фермент аспартат-аммиак-лиаза (4.3.1.1) или аспартаза катализирует взаимное превращение аспарагиновой и фумаровой кислот:

Изомеразы [4]

Изомеразы катализируют превращения органических соединений в их изомеры. Изомеризация происходит вследствие внутримолекулярного перемещения атомов, атомных группировок, остатков фосфорной кислоты, различных радикалов.

Систематическое название ферментов этого класса образуют по схеме: субстрат-тип реакции изомеризации-изомераза. При внутримолекулярном переносе групп ферменты имеют тривальные названия мутазы, а в реакциях инверсии групп у хиральных центров - рацемазы и эпимеразы.

В 5-м классе выделено шесть подклассов.

5.1. Рацемазы и эпимеразы. Рецемазы катализируют взаимные превращения D- и L-изомеров, эпимеразы - реакции эпимеризации, заключающиеся в изменении взаимного расположения атомов водорода и гидроксила у одного из ассиметричных атомов углерода. Одним из ферментов этого подкласса является рибулозо-5-фосфат-3-эпимераза (5.1.3.1), катализирующая превращение ксилулозо-5-фосфата в рибулезо-5-фосфат:

ксилоза рибулоза

5.2.Цис-транс-изомеразы.

5.3. Внутримолекулярные оксидоредуктазы. Эти ферменты катализируют взаимное превращение альдоз и кетоз, котонных и енольных групп, перемещают С=С-связи. К ним относятся триозофосфат-изомераза (превращение ФГА в ФДОА), глюкозофосфат-изомераза (превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат).

Известно более 20 ферментов, катализирующих превращение альдоз и кетоз.

5.4. Внутримолекулярные трансферазы - осуществляют внутримолекулярный перенос ацильных, фосфорильных и др. групп. Примером фермента этого подкласса является D-фосфоглицерат-2,3-фосфомутаза, катализирующая превращение 3-ФГК (3-фосфо-D-глицерат) в 2-ФГК (2-фосфо-D-глицерат):

Лигазы (синтетазы) [6].

Систематическое название образуется по схеме: А:В лигаза (образующая АДФ),

где А и В - соединяющиеся молекулы, в скобках указывается продукт расщепления нуклеозидтрифосфата, который использовался в данной реакции как источник энергии.

Весь класс делится на пять подклассов в зависимости от того, между какими атомами образуются связи.

6.1. Образуют С-О-связи. Такой тип связи возникает при действии аминоацил-тРНК-синтетаз, активирующих аминокислоты и передающих их на т-РНК.

6.2. Образуют С-S-связи. Ферменты этого подкласса катализируют присоединение различных кислотных остатков от КоА. Ацетил- КоА-синтетаза катализирует реакцию: АТФ + CH₃COOH + HS-КоА = АМФ + H₃PO₄ + CH₃COO-KoA.

6.3. Образуют С-N-связи. Эти ферменты участвуют, например, в синтезе различных амидов: аспарагинсинтетаза, глутаминсинтетаза.

Аспарагиновая кислота + АТФ = аспарагин + АДФ + H₃PO₄

6.4. Образуют С-С-связи. Сюда относятся карбоксилазы. Эти Ф при участии АТФ катализируют присоединение СО₂ к различным органическим кислотам, т.е. реакции удлиннения углеродной цепочки. Эти ферменты содержат витамин биотин. Одним из представителе таких ферментов является пируваткарбоксилаза (6.4.1.1):

ПВК + СО₂ + АТФ + Н₂О  ЩУК + АДФ + Н₃РО₄