1. Общие и отличительные свойства ферментов и неорганических катализаторов

Многие ферменты выделены в кристаллическом состоянии и сохраняют высокую каталитическую активность. Большинство ферментов растворимы в воде. Значительная часть прочно связана с клеточными структурами или образуют коллоидные растворы и по этой причине свободно не дифундируют в клетках или клеточных структурах.

1. Не входят в состав конечных продуктов реакций и выходят из реакций в перв. виде, они не расходуются в процессе катализа.

1. Ферменты не могут возбуждать реакций, течение которых противоречит законам термодинамики, они только ускоряют те реакции, которые могут идти и без них.

1. Ферменты, как правило, не смещают положения равновесия реакций, а лишь ускоряют его достижение.

Отличительные свойства ферментов

1. Обладают высокой каталитической активностью (скорость на несколько порядков выше обычных).

1. Обладают узкой специфичностью или избирательностью действия на субстраты.

Абсолютная специфичность (один фермент одна реакция) - фермент катализирует одно вещество (уреаза, СДГ).

Относительная специфичность - катализирует небольшую группу близких по свойствам веществ (эстеразы, пептидазы, протеиназы, липаза).

Стерическая специфичность - ферменты различают стереоизомеры (L-, D-, -, -формы, цис-транс изомеры).

2. Реакции идут со 100%-ным выходом конечных продуктов, наблюдаются незначительные побочные процессы.

3. Ферменты обладают лабильностью, регулируемостью, т.е. способны изменять свою активность в зависимости от факторов среды.

4. Обладают обратимостью действия (липаза).

5. Для Ф. характерна недолговечность - ферменты в процессе катализа разрушаются.

3. Механизм ферментативного действия

Действие любого катализатора связано во снижением энергии активации, необходимой для прохождения реакции.

Энергия активации- это количество энергии (в Дж), необходимой при данной температуре, для перевода всех молекул 1 моля в-ва в активированное состояние.

Ферменты также снижают свободную энергию активации Ga, благодаря этому ферментативные реакции протекают с высокой скоростью при обычных температурах (рис.).

В каталитическом действии ферментов можно выделить три стадии:

1. присоединение молекулы субстрата к ферменту и образование фермент-субстратного комплекса (ФСК);

2. превращение субстрата;

3. отделение конечных продуктов реакции от фермента.

Первая стадия. Образование ФСК происходит благодаря сродству фермента с субстратом. Между активным центром Е и S существует стерическое соответствие. По Фишеру (1890) Е подходит к S как «ключ к замку». Молекулы Е и S не только сближаются, но и определенным образом ориентируются друг относительно друга. Связывание Е и S многоточечное (возникают водородные, ионные и гидрофобные связи), что способствует, сближению молекул, их столкновению, катализу. Вхождение субстрата в активный центр Е вызывает конформационные изменения при котором функциональные группы ферментов занимают положение, оптимальное для протекания каталитического процесса. При соединении фермента и субстрата энергетический уровень молекул значительно возрастает в следствия поляризации, смещения электронов, деформации связей.

ФСК очень лабильны - существуют доли секунды.

Вторая стадия. Снижение энергии активации имеет некоторую связь с много стадийностью этих реакций, протекающих через ряд промежуточных реакций:

1. АВ + Е = АВЕ

2. АВЕ = А + ВЕ

3. ВЕ = В + Е

Активационный барьер, при этом, разбивается на несколько низких барьеров промежуточных реакций, преодолеть которые значительно легче. Ферменты как бы направляют реакцию обходными путями.

Т. о, более правильно рассматривать коферменты как косубстраты (Е- фермент, Е¹ - др. фермент, К- коферм; АН₂ и В- субстраты)

Е_*К + АН₂  А + Е_*КН₂

Е¹_*КН₂ + В  Е¹_*К + ВН₂