8 Гемоглобін, його види і значення в організмі

Гемоглобін (Нb) – основна складова частина еритроцитів. Складається Нb з білку глобіну (96%) й простетичної частини – гема (4% молекули). Гем предстваляє собою координаційну сполуку атому заліза з циклічною сполукою протопорфирином. В склад гему входить Fе²⁺. В склад молекули гемоглобіну входить 4 гема, атом заліза координаційно зв’язаний з 4 атомами азоту пірольних кілець. Мr Нb=64458. Молекула має форму стероїда 6,4х5нм, на поверхні якого розташовані 4 гідрофобні заглиблення, що містять гем, який має форму диску. Гем для всіх гемоглобінів однаковий і структурні зміни цього хромопротеїду зумовлені структурою білкової частини – глобіну.

Глобіни можуть мати різний склад, розрізнятися складом аміноксилот та їх послідовністю в поліпептидному ланцюзі, а також співвідношенням поліпеп-тидних лінцюгів (α і β).

З загальної кількості заліза організму (4 гр) приблизно 50% припадає на гем.

Механіз переносу кисню гемоглобіном

Засновником вчення про дихальну функцію крові є російський фізіолог І.Н. Сеченов. Вивчаючи залежність між складом повітря в легенях і вмісту СО₂ і О₂ в крові, Сеченов вперше доказав, що СО₂ переноситься не плазмою, а Нb.

Повітря, яке вдихає людина, містить 20,9% О₂ і 0,03% СО₂, тиск О₂ перевищує тиск СО₂. Така різниця сприяє дифузії кисню і зворотньому сполу-ченню його з гемоглобіном. Кожна одиниця гемоглобіну може зв’язувати одну молекулу О₂, утворюючи НbО₂ – оксигемоглобін.

Оскільки приєднання молекулярного кисню не пов’язано зі зміною валентності гему і не є окисленням, процес називається оксигенацією.

В Нb декілька місць зв’язування молекулярного кисню і насищення його киснем відбувається не одночасно. Зі збільшенням місць, занятих киснем, спорідненість до нього вільних електронів зростає, що прискорює процес оксигенації, такий процес має кооперативний характер.

При дисоціації НbО₂ його спорідненість до кожної слідуючої молекули О₂ зменщується, що сприяє вивільненню О₂ в тканинах.

Серед факторів, що впливають на спорідненість Нb до О₂ має значення концентрація протонів водню, концентрації СО₂, органічних фосфатів. Оксигенація супроводжується вівільненням протонів Н з оксигемоглобіну в середовище, а деоксигенація приєднання протонів до гемоглобіну, що дуже важливо в капілярах тканин, куди поступає велика кількість продуктів метаболізму.

В артеріальній крові, де О₂ міститься 19-20%, тиск досягає 75-100мм.рт.ст., а в тканинній рідині 20-40 мм.рт.ст., що сприяє дисоціації оксигемоглобіну і засвоєння О₂ тканинами. Кисень реагує в тканинах з дихальим залізовмістним пігментом цитохромоксидазою і через систему ферментів окислює водень субстратів з утворенням НbО₂.

Утворення НbО₂ залежить від парціального тиску кисню у повітрі. Коли тиск знижується, кількість НbО₂ зменшується. Це явище називається гіпокксемією. При недостатку О_{2 в} в крові може виникнути недостаток його в тканинах – гіпоксія. Розрахунками встановлено, що при наявності в повітрі 20,9% кисню приблизно 99% Нb зв’язується в оксигемоглобін, при наявності 10% О₂ – 90% Нb зв’язується в оксигемоглобін, при 2,5% О₂ –тільки 50% Нb зв’язується в оксигемоглобін. Це свідчить про те, що в організмі людини є величезні адаптаційні можливості. І.М.Сеченов доказав, що зменшення парціального тиску у альвеолах від 80 до 20 мм.рт.ст. може викликати таке зниження кількості гемоглобіну. що призводить до смерті.

Границею тиску, при якому може існувати людина є 30% від норми атмосферного тиску. Це приблизно 8 км над рівнем моря. Основна причина гірської хвороби – недостаток кисню, але свою роль відіграє СО₂ і - гіпоксемія. В тяжких умовах гіпоксемія може перейти в аноксію, зупинитися дихання в тканинах і наступить смерть.

Метгемоглобін

Містить в своєму складі Fе³⁺. В молекулі О₂ замінюється гідроксильною групою ОН^-, і він не може транспортувати кисень. В крові дорослої людини невелика кількість його 0,3-3 г/л. Фізіологічно він грає захисну роль, зв’язує і знезаражує ціаніди, перетворюючи їх в нешкідливий комплекс, в крові може зв’язувати до 1/3 ціанідних ядів. Крім того знезаражує сірководень, масляну кислоту, тобто має виражену антиоксидантну дію, руйнує токсичні для організму перекисні сполуки. При цьому НbН відновлюється в нормальний гемоглобін. Здатність відновлювати НbН має аскорбінова кислота (вітамін С).

Карбоксигемоглобін

Утворюється при отруєнні СО. Оскільки спорідненість СО до Нb в 300 разів вижче ніж у О₂ , то навіть в невеликих кількостях він швидко з’єднується з Нb. Так, при концентрації СО у повітрі 0,07%, 50% Нb перетворюється в карбоксигемоглобін, а при наявності у повітрі 1% СО фактично весь Нb перетворюється у карбоксигемоглобін. У боротьбі з гіпоксемією використовується оксигенотерапія. Вона часто поєднується з добавкою до О₂ СО₂ (95% О₂ + 5%СО₂ ). Підвищення тиску О₂ у крові сприяє відновленню гемоглобіну з метогемоглобіну і карбоксигемоглобіну, а СО₂ подразнює дихальний центр, підсилює вентиляцію легень і надходження О₂ в тканини.

Міоглобін – це хромопротеїд м’язів, він складається тільки з одного ланцюга анологічного субодиниці гемоглобіну. Це дихальний пігмент м’язів, він значно краще з’єднується з киснем, але трудніше його віддає. Міоглобін створює запаси кисню в м’язах, де його кількість може досягти 14% всього кисню організму. Це має велике значення для роботи серцевого м’яза. Високий вміст міоглобіну в організмах морських ссавців.

Контрольні запитання до теми

1. Які сполуки називаються білками?

2. Який елементарний склад мають білки?

3. Вміст якого хімічного елементу постійний у білках?

4. Які мікроелементи входять до складу білків?

5. Що є мономерами білків? Які властивості мають амінокислоти?

6. Як класифікують амінокислоти? Назвіть представників кожного класу.

7. Які рівні організації мають білки?

8. Яка структура білку найбільш стійка?

9. Які хімічні властивості маєть білки?

10. Які фактори стійкості білків у розчині?

11. Що називають зворотним осадом білків?

12. Що таке денатурація і чим вона відрізняється від зворотного осаду?

13. За якими ознаками класифікують білки?

14. Які білки відносять до простих білків. Дати їм характеристику.

15. За якими ознаками класифікують складні білки?

16. Дати характеристику кожному класу складних білків?

17. До якого класу складних білків відносять гемоглобін? Яка його біологічна роль в організмі?

18. Назвіть фракції гемоглобіну, їх біологічна роль в організмі.

Лекція № 3. ХІМІЯ ВУГЛЕВОДІВ

План

1. Загальна характеристика вуглеводів та їх біологічна роль в організмі людини.

2. Класифікація вуглеводів. Моносахариди, хімічна будова, властивості, біологічна роль.

3. Дисахариди, склад, біологічне значення в організмі.

4. Полісахариди, загальні уявлення про будову та властивості гомополісахаридів.

5. Гетерополісахариди, склад, біологічне значення в організмі людини.

1. Загальна характеристика вуглеводів та їх біологічна роль в організмі людини