- •Курс лекцій
- •2. Коротка історія розвитку біохімії як науки
- •3. Принципи уніфікації клініко-біохімічних методів дослідження
- •4. Особливості біохімічних досліджень у клінічних
- •5. Принципи біохімічної діагностики захворювань
- •Контрольні запитання до теми
- •Лекція № 2. Хімія білків
- •6. Класифікація білків.
- •7. Складні білки, їх представники,склад, біологічна роль в організмі
- •8 Гемоглобін, його види і значення в організмі
- •Структура властивості та функції вуглеводів в організмі
- •Основні функції вуглеводів
- •2. Класифікація вуглеводів
- •3. Олігосахариди (дисахариди)
- •4. Полісахариди
- •5. Гетерополісахариди
- •Лекція № 4. Хімія ліпідів
- •1. Загальна біологічна характеристика ліпідів. Основні біологічні функції
- •2. Класифікація ліпідів
- •4. Стерини та стериди. Холестерин. Воски.
- •5. Складні ліпіди. Фосфогліцериди. Фосфатиди-негліцериди. Гліколіпіди і сульфоліпіди
- •Лекція № 5. Хімія ферментів
- •6. Кінетика ферментативних реакцій
- •7. Класифікація
- •8. Локалізація ферментів
- •Лекція № 6. Загальні уявлення про обмін речовин та енергії в організмі
- •1. Обмін речовин як основна ознака життєдіяльності організму
- •2. Види процесів обміну речовин в організмі –
- •5. Регуляція обміну речовин та енергії
- •Лекція № 7. Гормони
- •1. Загальні відомості про гормони
- •2. Класифікація гормонів
- •Лекція № 8. Обмін простих білків
- •1. Азотистий баланс організму. Білкові резерви
- •2. Перетравлення та всмоктування білків
- •3. Проміжний обмін амінокислот
- •4. Аміак як кінцевий продукт розпаду амінокислот
- •5. Діагностичне значення визначення сечовини в крові
- •6. Діагностичне значення визначення креатину та креатиніну
- •7. Участь печінки в білковому обміні
- •8. Білки сироватки крові
- •10. Патологія обміну простих білків
- •11. Залишковий азот крові
- •Лекція № 9. Обмін складних білків
- •1. Обмін нуклеопротеїдів: перетравлення і всмоктування в шкт
- •2. Проміжний обмін складних білків -
- •3. Утворення сечової кислоти. Діагностичне значення її визначення
- •5. Роль печінки в утворенні білірубін-глюкуронідів. Перетравлення білірубіну у кишечнику. Пігменти калу та сечі.
- •6. Патологія обміну гемоглобіну. Види жовтяниць.
- •Лекція № 10.
- •1. Біохімічні процеси при травленні та всмоктуванні вуглеводів
- •2 Молекули піровиноградної кислоти
- •3. Шляхи синтезу вуглеводів.
- •4. Гормональна регуляція вуглеводного обміну
- •6. Ензимопатіі вуглеводного обміну, ферменти вуглеводного обміну
- •7. Методи дослідження вуглеводного обміну.
- •Лекція № 11
- •2. Проміжний обмін ліпідів
- •3. Обмін фосфоліпідів
- •Лекція № 12. Водно-сольовий, мінеральний обмін
- •1. Розподіл і обмін води в організмі, регуляція її загального об'єму
- •2. Основні функції нирок.
- •3. Електролітний склад організму.
- •4. Біологічна роль та обмін кальцію, магнію, кобальту, молібдену, цинку, йоду.
- •5. Характеристика гомеостазу:
- •6. Регуляція водно-мінерального обміну
- •7. Роль нирок у регуляції гомеостазу
- •Лекція № 13. Взаємозв'язок процесів обміну білків, жирів та вуглеводів. Біохімія печінки План
- •3. Функції печінки
- •4. Детоксикація токсичних речовин
- •Лекція № 14. Система згортання крові
- •1. Сучасні уявлення про систему гемостазу
- •2. Коагуляційний гемостаз.
- •3. Антикоагулянтна система.
- •4. Система фибринолізу
- •5. Патологія системи гемостазу
- •Література
Лекція № 8. Обмін простих білків
План
Азотистий баланс організму. Білкові резерви організму.
Перетравлення і всмоктування білків у ШКТ. Загнивання білків у товстому кишечнику.
Проміжний обмін білків і загальні шляхи перетворення амінокислот у організмі:
дезамінування;
переамінування;
декарбоксилювання;
Аміак як кінцевий продукт розпаду амінокислот, шляхи його утворення та знешкодження.
Синтез сечовини. Рівень сечовини в крові, як показник стану обміну білків, функціональної активності печінки та нирок.
Креатин та креатинін, біологічне і клінічне значення.
Участь печінки у білковому обміні. Печінка як основне місце синтезу білків сироватки крові.
Загальний білок крові та його фракції, їх склад, окремі представники. Клінічне значення визначення загального білку.
Патологія обміну простих білків:
гіпопротеїнемії
гіперпротеїнемії. Поняття про парапротеїни.
диспротеїнемії.
Залишковий азот крові та його діагностичне значення. Азотемії, види, причини, класифікації.
Діагностична цінність визначення залишкового азоту.
1. Азотистий баланс організму. Білкові резерви
1. Добову потребу в білках треба в основному визначити як таку кількість, яка повністю забезпечує всі потреби організму. Величина ця не однакова для всіх і залежить від статі, віку, трудової діяльності та інших факторів. Але при складанні харчового раціону слід враховувати не тільки кількість білків, але і кількісний і якісний склад.
Це пов'язано з тим, що всі амінокислоти, що входять до складу білків, можна розділити на незамінні та замінні.
Незамінні амінокислоти, які не синтезуються в організмі і повинні регулярно поступати з їжею у складі повноцінних білків: триптофан, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, валін, лейцин. Вони в основному знаходяться в продуктах тваринного походження (м'ясо, риба, сир), в рослинних продуктах їх значно менше.
Замінні амінокислоти синтезуються в організмі. До них відноситься більша частина амінокислот. Білки, що мають в своєму складі всі незамінні амінокислоти, є біологічно повноцінними. Крім того, в таких білках співвідношення замінних і незамінних амінокислот оптимальне.
Важливим питанням є білкові резерви організму. Білки на відміну від вуглеводів про запас не відкладаються. Відмічено, що чим більше білків поступає з їжею, тим більше виводиться у вигляді кінцевих продуктів обміну. При білковому голодуванні або білковій недостатності якийсь час може підтримуватись білкова рівновага, але при цьому зменшується вміст білків організму. В першу чергу це відноситься до білків плазми крові (втрата 1 г білку супроводжується втратою 30 г білку тканин), а в подальшому розходжуються білки печінки, серця, м'язів.
2. Перетравлення та всмоктування білків
В порожнині рота білки не розщеплюються, так як тут відсутні протеолітичні ферменти (протеази). В шлунку починається активне перетравлення білків під дією протеаз - пепсина і гастриксина, які в сильно кислому середовищі шлунку (рН 1,5-2,5) проявляють максимальну активність. Кисле середовище створюється за рахунок соляної кислоти, яка виробляється слизистою оболонкою шлунку і виконує різні функції в шлунково-кишковому тракті, сприяє денатурації білків їжі, що полегшує їх гідроліз ферментами, активує пепсиноген.
З протеолітичних ферментів основним є пепсин, який синтезується з свого проферменту пепсиногена шляхом відщеплення від нього поліпептиду і при участі у цьому процесі соляної кислоти або активного пепсину. За добу у шлунку виробляється 2г пепсину. Пепсин розщеплює пептидні зв'язки, викликає розпад білків до окремих амінокислот або поліпептидів. Він гідролізує зв'язки, утворені головним чином ароматичними та дикарбоновими кислотами. Другою протеазою шлунку є гастриксин, оптимум рН якого лежить в межах 3,5- 4,5.
Наявність у шлунку цих двох ферментів з різним оптимумом рН фізіологічно оправдана. На початку процесу перетравлення білків оптимум рН шлункового соку складає 1,0-1,5, а потім змінюється до рН 4,0-4,5. Це пов'язано з частковою нейтралізацією кислого вмісту шлунку речовинами лужної природи, які утворюються при перетравлені їжі. Тому на початку перетравлення основний вплив на білки має пепсин, а по мірі здвигу рН і зниження активності пепсину зростає каталітична дія гастриксину. В шлунку йде активний процес гідролізу альбумінів та глобулінів і значно повільніше колагену та еластину.
У шлунковому соку у дітей знайдений хімозин (ренін), що денатурує молоко і розщеплює казеїн. У процесі росту дитини активність його спадає.
У кишечнику поліпептиди і нерозщеплені білки гідролізуються ферментами підшлункової залози і клітин слизової оболонки тонкої кишки (трипсину, химотрипсину, аміно- і кокарбоксилази), які в слаболужному середовищі кишечника проявляють максимальну активність (рН 7,8-8,2). Трипсин виробляється у вигляді свого проферменту трипсиногену і активується ентеропипдазою або раніше утвореним трипсином. Трипсин гідролізує пептидні зв'язки, створені аргіном та лізином. Химотрипсин синтезується з химотрипсиногена під дією трипсина і розщеплює пептидні зв'язки в білках або поліпептидах. Механізм дії аміно- і кокарбоксипептидаз полягає в гідролізі кінцевих амінокислот, що мають вільну карбоксильну групу. Нерозщеплені невеликі білки піддаються дії специфічних тетрапептидаз, але вже в слизистій оболонці тонкого кишечника.
Таким чином, в результаті перетравлення білків у ШКТ утворюються вільні амінокислоти, що поступають у кров і по ворітній вені - в печінку. Приблизно 5% від них попадає в лімфу. В печінці значна частина амінокислот йде на синтез специфічних білків (альбумінів, глобулінів, фібриногену, ферментів), а інша частина з током крові розноситься до органів і тканин, де використовується клітинами. У людини в нормі концентрація амінокислот у крові підтримується на постійному рівні.
Загнивання білків в кишечнику - процес розпаду амінокислот і білків під дією ферментів мікроорганізмів товстої кишки. При цьому утворюються токсичні речовини (кадаверін, фенол, індол, скатол), які всмоктуються і поступають по ворітній вені в печінку, де знезаражуються при участі активованої сірчаної або глюкуронової кислот. В результаті вони перетворюються в нешкідливі для організму продукти типу фенол-сірчаної, крезолглюкуронової та інших кислот і виводяться з сечею.