
- •Курс лекцій
- •2. Коротка історія розвитку біохімії як науки
- •3. Принципи уніфікації клініко-біохімічних методів дослідження
- •4. Особливості біохімічних досліджень у клінічних
- •5. Принципи біохімічної діагностики захворювань
- •Контрольні запитання до теми
- •Лекція № 2. Хімія білків
- •6. Класифікація білків.
- •7. Складні білки, їх представники,склад, біологічна роль в організмі
- •8 Гемоглобін, його види і значення в організмі
- •Структура властивості та функції вуглеводів в організмі
- •Основні функції вуглеводів
- •2. Класифікація вуглеводів
- •3. Олігосахариди (дисахариди)
- •4. Полісахариди
- •5. Гетерополісахариди
- •Лекція № 4. Хімія ліпідів
- •1. Загальна біологічна характеристика ліпідів. Основні біологічні функції
- •2. Класифікація ліпідів
- •4. Стерини та стериди. Холестерин. Воски.
- •5. Складні ліпіди. Фосфогліцериди. Фосфатиди-негліцериди. Гліколіпіди і сульфоліпіди
- •Лекція № 5. Хімія ферментів
- •6. Кінетика ферментативних реакцій
- •7. Класифікація
- •8. Локалізація ферментів
- •Лекція № 6. Загальні уявлення про обмін речовин та енергії в організмі
- •1. Обмін речовин як основна ознака життєдіяльності організму
- •2. Види процесів обміну речовин в організмі –
- •5. Регуляція обміну речовин та енергії
- •Лекція № 7. Гормони
- •1. Загальні відомості про гормони
- •2. Класифікація гормонів
- •Лекція № 8. Обмін простих білків
- •1. Азотистий баланс організму. Білкові резерви
- •2. Перетравлення та всмоктування білків
- •3. Проміжний обмін амінокислот
- •4. Аміак як кінцевий продукт розпаду амінокислот
- •5. Діагностичне значення визначення сечовини в крові
- •6. Діагностичне значення визначення креатину та креатиніну
- •7. Участь печінки в білковому обміні
- •8. Білки сироватки крові
- •10. Патологія обміну простих білків
- •11. Залишковий азот крові
- •Лекція № 9. Обмін складних білків
- •1. Обмін нуклеопротеїдів: перетравлення і всмоктування в шкт
- •2. Проміжний обмін складних білків -
- •3. Утворення сечової кислоти. Діагностичне значення її визначення
- •5. Роль печінки в утворенні білірубін-глюкуронідів. Перетравлення білірубіну у кишечнику. Пігменти калу та сечі.
- •6. Патологія обміну гемоглобіну. Види жовтяниць.
- •Лекція № 10.
- •1. Біохімічні процеси при травленні та всмоктуванні вуглеводів
- •2 Молекули піровиноградної кислоти
- •3. Шляхи синтезу вуглеводів.
- •4. Гормональна регуляція вуглеводного обміну
- •6. Ензимопатіі вуглеводного обміну, ферменти вуглеводного обміну
- •7. Методи дослідження вуглеводного обміну.
- •Лекція № 11
- •2. Проміжний обмін ліпідів
- •3. Обмін фосфоліпідів
- •Лекція № 12. Водно-сольовий, мінеральний обмін
- •1. Розподіл і обмін води в організмі, регуляція її загального об'єму
- •2. Основні функції нирок.
- •3. Електролітний склад організму.
- •4. Біологічна роль та обмін кальцію, магнію, кобальту, молібдену, цинку, йоду.
- •5. Характеристика гомеостазу:
- •6. Регуляція водно-мінерального обміну
- •7. Роль нирок у регуляції гомеостазу
- •Лекція № 13. Взаємозв'язок процесів обміну білків, жирів та вуглеводів. Біохімія печінки План
- •3. Функції печінки
- •4. Детоксикація токсичних речовин
- •Лекція № 14. Система згортання крові
- •1. Сучасні уявлення про систему гемостазу
- •2. Коагуляційний гемостаз.
- •3. Антикоагулянтна система.
- •4. Система фибринолізу
- •5. Патологія системи гемостазу
- •Література
6. Класифікація білків.
Прості білки та їх представники, склад, біологічна роль в організмі
Відома велика кількість білків рослинного і тваринного походження, що відрізняються за своїм складом та біологічною роллю в організмі. Для систематизації та вивчення їх запропановано декілька класифікацій:
По формі молекул, тобто просторова будова.
Фізико-хімічні властивості.
Хімічний склад білків.
По формі молекул білки класифікують на глобулярні і фібрілярні.
Глобілярні білки. Більшисть з них розчинні у воді. Це альбуміни та глобуліни сироватки крові, білки молока, яєць, які мають форму кулі. Правильної форми глобули не бувають, найчастіше вони мають еліпсоїдну або овальну форму.
Фібрілярні білки – велика група білків, такі як білок волосся – керотин, білок шовку – фіброгін, білок м’язів – міозин, білок крові – фібрин, мають витягнуту або фібрилярну структуру. Довжина молекул в декілька разів перевищує діаметр.
Між двома крайними формами білків є велика кількість перехідних форм – від шароподібної до веретеноподібної і волокнистої. За фізико-хімічними властивостями білки класифікують на прості і складні. Прості білки складаються тільки з залишків амінокислот. Складні – мають білкову частину, що складається із залишків амінокислот, і небілкову, що може бути представлена іонами металів, ліпідами, вуглеводами, залишком фосфорної кислоти.
Прості білки – альбуміни широко поширені в тваринних та рослинних організмах. Є основною частиною цитоплазми більшості клітин, складовою частиною крові, м’язів, молока. В залежності від походження їх називають лактоальбумінами і сіроальбумінами.
В крові вищіх тварин і людей альбуміни складають більшу частину білків плазми. Добре розчинні у воді і розчинах солей, характеризуються великою гідрофільністю та дисперсністю. Мають відносно малу молекулярну масу 60 т.в.о. Приймають участь у підтримці онкотичного тиску крові, транспортують у крові різні речовини (вітаміни, іони металів, гормони), виконують анти-токсичну функцію.
Глобуліни – дуже поширені в природі білки. На відміну від альбумінів, майже не розчинні в воді, вони більш грубо дисперсні, мають більшу молекулярну масу 160–180 т. в.о. В організмі людини та тварин вони викону-ють роль антитіл. Білок глобулінового типу фібриноген формує згусток крові. При допомозі електрофорезу глобуліни можна розділити на А, α1, α2, β, γ фрак-ції.
Гістони і протаніни - представляють собою основні білки ядра клітини і складають основну масу білкової частини нуклеопротеїдів.
Гістони стабілізують молекулу ДНК, підтримують унікальну структуру ДНК в ядрі, що є умовою для біосинтезу білку.
Керотини складають основну масу рогової тканини епідермісу. В їх структуру входить багато сірковмісних сполук.
Колаген – є основною складовою частиною з’єднувальної тканини. Більшисть його знаходиться в сухожиллях, зв’язках, шкірі, кістках, хрящах.
Еластин – білок з’єднувальної тканини, який є хімічно більш активний.
7. Складні білки, їх представники,склад, біологічна роль в організмі
Складні білки складаються з простого білку та небілкової частини. Клісифікують за небілковою частиною.
Нуклеопротеїди. Небілкова частина представлена нуклеїновими кисло-тами РНК та ДНК. Нуклеїнові кислоти приймають участь у передачі спадкової інформації. Білкова частина представлена протамінами та гістонами. Гістони забезпечують компактну упаковку ДНК та зберігання спадкової інформації . ДНК не може в складі нуклеопротеїда виконувати своєї основної біологічної функції – передавати закодовану спадкову інформацію без стабілізації протамінами та гістонами.
Хромопротеїди – небілкова частина, зафарбована: гемоглобін, міоглобін (білок м’язів), деякі ферменти каталази, пероксидази, цитохроми, а також хлорофіл.
Фосфопротеїди – це білки, що в небілковій частині мають залишок фосфорної кислоти. Представниками є казеїн молока, вінелін (білок жовтка яєць), іхтулін (білок ікри риб). Мають надзвичайно велеке значення для розвитку організмів. У дорослих форм присутні в кістках та нервовій системі.
Ліпопротеїди – небілкова (простетична) група представлена ліпідами. Вони умовно поділяються на розчинні у воді ліпопротеїди і протеоліпіди – жиророзчинні компоненти кліткових мембран.
Глікопротеїди. Ця назва об’єднує велику кількість сполук, що є комплексами білків з вуглеводами та їх похідними (гексуронова кислота, глікогенні амінокислоти). Група сполук, в яких білкова частина відносно слаба слабо зв’язана з вуглеводною називається мукопротеїдами (хондроітинсуль-фати, гіалуронові кислоти).
Глікопротеїди входять до складу клітинних мембран, приймають участь у транспорті різних речовин, в процесах звертання крові, імунітету, являються складовими слизу і секретів шлунково-кишкового тракту. У арктичніих риб вони виконують роль антифрізів.
Металопротеїди – комплекси білків з важкими металами. Типічний металопротеїд феритин – кристалічний білок, розчинний у воді, містить до 20% Fе. Феритин є основною формою запасу заліза в організмі і синтезується в печінці, там він відкладається про запас. Плазма людини містить розчинний білок трансферин, що входить у фракцію глобулінів вміст Fе - 0,13%. Цей білок філіологічний переносчик Fе в організмі.
Церулоплазмін містить 0,34% міді. При проведенні електрофорезу білок виявляється в α-фракції. Це білок гострої фази, зафарбований в голубий колір.