Каталитическая специфичность

Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения, Это свойство обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. Так, молекула глюкозо-6-фосфата в клетках печени человека - субстрат 4 различных ферментов; фос-фоглюкомутазы, глюкозо-6-фосфатфосфатазы, фосфоглюкоизомеразы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы. Однако из-за особенностей строения каталитических участков этих ферментов происходит различное превращение этого соединения с образованием 4 различных продуктов.

Если стерерокаталитическая специфичность – субстрат просто не должен иметь стереоизомеры.

Вопрос № 23

Субстрат (S) – лиганд, взаимодействующий с активным центром фермента; вещество, на которое действует фермент.

Продукт реакции (Р) – вещество, образующееся из субстрата под влиянием фермента.

В составе фермента, являющегося сложным белком – апофермент (белковая часть) и небелковая часть (низкомолекулярные органические соединения, кроме аминикислот, – коферменты или неорганические частицы – кофакторы). Комплекс апофермента и кофермента – холофемент.

Вещества, которые оказывают влияние на активность ферментов, называют эффекторами. Это могут быть ингибиторы – соединения, тормозящие каталитический процесс, или активаторы – вещества, которые этот процесс ускоряют.

Фермент – ЛДГ. Субстрат – лактат, продукт – пируват. Кофермент – НАД.

Фермент – альфа-амилаза. Субстрат – крахмал, продукт – мальтоза. Кофактор – ион кальция.

Фермент – пируваткиназа. Субстрат – фосфоенолпируват, продукт – пируват. Ингибитор – АТФ, активатор – фруктозо-1,6-фосфат.

Фермент – сукцинатдегидрогеназа. Ингибитор – малоновая кислота.

Фермент – ацетилхолинэстераза. Ингибиторы – прозерин и эндрофоний.

Коферменты: в трансаминазах – пиридиксальфосфат, в дегидрогеназах – НАД, в оксидоредуктазах – ФАД.

Вопрос № 24

Структура ферментов. Ферменты делятся на простые и сложные. Простые ферменты являются белками и состоят только из аминокислот (например, ферменты 3 класса гидролазы). Сложные ферменты состоят из белкового компонента (апофермента) и небелкового (кофак тора или кофермента). В целом сложный фермент (апофермент + кофактор) называется холоферментом.

Активный центр (АкЦ) – уникальная комбинация АК остатков в молекуле фермента, обеспечивает связывание её с молекулой S и участие в акте катализа, расположен в узком гидрофобном углублении (щели) молекулы фермента, образуется на уровне третичной структуры.

В линейной последовательности полипептидной цепи радикалы, формирующие активный центр, могут находиться на значительном расстоянии друг от друга.

Активный центр фермента - относительно изолированный от окружающей среды участок, сформированный аминокислотными остатками. Объединение таких аминокислот в единый функциональный комплекс изменяет реакционную способность их радикалов. Часто активный центр формируется таким образом, что доступ воды к функциональным группам его радикалов ограничен, т.е. создаются условия для связывания субстрата с радикалами аминокислот.

В АкЦ Е различают:

• участок связывания (обеспечивает субстратную специфичность — выбор S) и

• каталитический участок (обеспечивает выбор пути химического превращения субстрата).

В активном центре фермента субстраты располагаются таким образом, чтобы участвующие в реакции функциональные группы субстратов находились в непосредственной близости друг к другу. Это свойство активного центра называют эффектом сближения и ориентации реагентов.

Активный центр фермента также способствует дестабилизации межатомных связей в молекуле субстрата, что облегчает протекание химической реакции и образование продуктов. Это свойство активного центра называют эффектом деформации субстрата