- •Вопрос № 1.Белки. Разнообразие. Функции.
- •Вопрос № 2. Методы биохимии. Электрофорез.
- •Вопорос № 3. Хроматография.
- •Аффинная хроматография, или хроматография по сродству
- •Вопрос № 4. Методы количественного определения белка в растворе.
- •Вопрос № 5. Форма белков. Молекулярная масса.
- •Вопрос № 6. Аминокислоты. Пептиды.
- •Вопрос № 7. Первичная структура.
- •Вопрос № 8. Вторичная структура.
- •Вопрос № 9. Третичная структура белка.
- •Вопрос № 10. Четвертичная структура.
- •Вопрос № 11. Физико-химические свойства белков.
- •Вопрос № 12. Денатурация
- •Вопрос № 13. Коллоидные свойства растворов белков. Осаждение
- •Вопрос № 14. Классификация белков.
- •Вопрос № 15. Простые и сложные белки. Простетическая группа.
- •Вопрос № 16. Белки и лиганды. Активный центр белка.
- •Вопрос № 17. Связывание белка и лиганда.
- •Вопрос № 18. Доменная организация белков.
- •Вопрос № 19. Функциональное значение четвертичной структуры белка. Оперативность. Преимущества олигомеров над мономерами.
- •Преимущества белков с четвертичной структурой
- •Вопрос № 20
- •Вопрос № 21
- •Вопрос № 22
- •Каталитическая специфичность
- •Вопрос № 23
- •Вопрос № 24
- •Вопрос № 25
- •Вопрос № 26
- •Вопрос № 27
- •Неконкурентное ингибирование
- •I связывается с е также не в каталитическом центре, однако не со свободным е, а с комплексом еs, т.Е. Центр, связывающий I, становится доступным для I только после того, как свяжется s.
- •Вопрос № 29
- •Вопрос № 30
- •Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:
- •Вопрос № 31
- •Циклический гуанозинмонофосфат и Циклический аденозинмонофосфат – циклические формы нуклеотидов (производные гтф и атф.
- •Вопрос № 32
- •Вопрос № 33
- •Вопрос № 35
- •Вопрос № 36
- •Вопрос № 37
- •Классы ферментов
- •Вопрос № 38
- •Вопрос № 39
- •Вопрос № 40
- •Вопрос № 41
- •Вопрос № 42
- •Вопрос № 43
- •Вопрос № 44
- •Вопрос № 45
- •Единицы активности
- •Вопрос № 46
Вопрос № 17. Связывание белка и лиганда.
Высокая специфичность связывания белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра белка структуре лиганда.
Под комплементарностью понимают пространственное и химическое соответствие взаимодействующих молекул. Лиганд должен обладать способностью входить и пространственно совпадать с конформацией активного центра. Это совпадение может быть неполным, но благодаря конформационной лабильности белка активный центр способен к небольшим изменениям и "подгоняется" под лиганд. Кроме того, между функциональными группами лиганда и радикалами аминокислот, образующих активный центр, должны возникать связи, удерживающие лиганд в активном центре. Связи между лигандом и активным центром белка могут быть как нековалентными (ионными, водородными, гидрофобными), так и ковалентными.
В общем виде все сводится к комплементарному взаимодействию белка и лиганда. При этом функциональные группы лиганда взаимодействуют с соответствующими им функциональными группами белка. Наличие субстратной специфичности объясняют две гипотезы:
-
Теория Фишера (модель "жесткой матрицы", "ключ-замок") – активный центр белка строго соответствует конфигурации лиганда и не изменяется при его присоединении. Эта модель хорошо объясняет абсолютную специфичность, но не групповую.
-
Теория Кошланда (модель "индуцированного соответствия", "рука-перчатка") – подразумевает гибкость активного центра. Присоединение лиганда к якорному участку белка вызывает изменение конфигурации активного центра таким образом, чтобы его форма соответствовала форме лиганда. В некоторых случаях молекула лиганда также меняет конформацию после связывания в активном центре.
Вопрос № 18. Доменная организация белков.
Если полипептидная цепь белка содержит более 200 аминокислот, как правило, её пространственная структура сформирована в виде двух или более доменов. Домен - участок полипептидной цепи, который в процессе формирования пространственной структуры приобрёл независимо от других участков той же цепи конформацию глобулярного белка. Так, лёгкая цепь иммуноглобулина G состоит из двух доменов. В некоторых случаях доменами называют отдельные структурные участки поли пептидной цепи.
Домен белка — элемент третичной структуры белка, представляющий собой достаточно стабильную и независимую подструктуру белка, чей фолдинг проходит независимо от остальных частей. В состав домена обычно входит несколько элементов вторичной структуры. Сходные по структуре домены встречаются не только в родственных белках (например, в гемоглобинах разных животных), но и в совершенно разных белках.
Часто домен по структуре и свойствам сходен с отдельным глобулярным белком . Достаточно часто доменам присваивают отдельные названия, так как их присутствие непосредственно влияет на выполняемые белком биологической функции — к примеру, Ca2+-связывающий домен кальмодулина, гомеодомен, отвечающий за связывание с ДНК в различных факторах транскрипции и др. Так как домены достаточно «автономны» в формировании своей структуры и выполнении своей функции, с помощью генной инженерии можно «пришить» к одному из белков домен, принадлежащий другому (создав таким образом белок-химеру). Такая химера при удаче будет совмещать функции обоих белков.
Наличие доменов создает структурные предпосылки для большей внутренней гибкости, динамики белковых молекул, достигаемой смещением доменов относительно друг друга. Домены в одном белке могут быть одинаковыми или разными по структуре и функциям.
Домены обычно можно выделить, действуя на белок протеолитическими ферментами, легко разрывающими пептидные связи на участке полипептидной цепи, расположенной между доменами. После этого некоторые домены могут сохранять свои биологические свойства.