Вопрос № 22

Ферменты (энзимы, Е) – биокатализаторы белковой природы. Ферменты, как было установлено ещё в 1922 г., являются белками. В отличие от катализаторов неживой природы, они обычно более специфичны.

Биороль – каталитическая и регуляторная. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций.

Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Действие ферментов в клетке, как правило, строго упорядочено: продукт одной ферментативной реакции является субстратом другой, образуя таким образом "метаболические пути". Среди множества ферментов практически каждого метаболического пути различают ключевые, или регуляторные, ферменты, активность которых может изменяться в зависимости от потребности клетки в конечном продукте метаболического пути. Регуляторные ферменты расположены, как правило, в начале и/или в месте разветвления метаболического пути.

Особенности ферментативного катализа:

- высокая эффективность действия

- специфичность

- способность к регуляции

- мягкие условия протекания ферментативных реакций (t = 37º С, нормальное атмосферное давление, рН близкое к 7,0).

Большинство катализируемых ферментами реакций высокоэффективны, они протекают в 10⁸-10¹⁴ раз быстрее, чем некатализируемые реакции. Каждая молекула фермента способна за секунду трансформировать от 100 до 1000 молекул субстрата в продукт.

Количество молекул субстрата, превращённых в продукт с помощью одной молекулы фермента за 1 с, называют числом оборотов фермента, или молярной активностью.

Специфичность - наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул. Различают субстратную и каталитическую специфичности фермента, определяемые строением активного центра.

Под субстратной специфичностью понимают способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами. Различают:

• абсолютную субстратную специфичность;

• групповую субстратную специфичность;

• стереоспецифичность.

Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало. Другой пример фермента с абсолютной субстратной специфичностью - уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до диоксида углерода и аммиака.

Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.

Так, фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот. 

При наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них. В организме человека наблюдают специфичность ферментов к следующим стереоизомерам.