- •1 Классификация и строение углеводов. Функции углеводов различных классов
- •2 Классификация аминокислот и их биохимические функции
- •3 Уровни организации белков. Типы химических связей, участвующие в формировании пространственной структуры белка
- •5. Строение и функции липидов
- •3. Микроэлементы
- •19. Биологическая роль рибофлавина Рибофлави́н (лактофлавин, витамин b2) — один из наиболее важных водорастворимых витаминов, кофермент многих биохимических процессов.
- •29. Строение и классификация ферментов Функции ферментов
- •30. Конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов
- •31. Особенности биологического катализа
- •32. Классификация гормонов Роль гормонов в регуляции метаболизма По химическому строению известные гормоны позвоночных делят на основные классы:
- •36. Биологическая роль гормонов коры надпочечников
- •38. Гормоны щитовидной железы и их влияние на метаболизм
- •40. Механизм передачи сигнала гормонов аминокислотой и белковой природы
- •41. Биохимическая роль вторичных мессенджеров в метаболизме
- •43. Дыхательная цепь в митохондриях
- •46. Биохимические механизмы разобщения окисления и фосфорилирования факторы их вызывающие Разобщение дыхания и фосфорилирования
- •47. Механизмы образования свободных радикалов. Антиоксидантные системы в клетках
- •48. Антиоксидантные системы клетки и их биологическая роль
- •49. Биохимические механизмы окислительного декарбоксилирования пирувата
- •50. Механизм реакций и биологическая роль цикла кребса
- •51. Биосинтез гликогена
- •52. Гликолиз и его биологическое значение
- •54. Пентозофосфатный путь окисления углеводов
- •55. Особенности углеводного обмена у жвачных животных. Пути синтеза глюкозы у жвачных животных
- •56. Роль летучих жирных кислот в метаболизме жвачных животных
- •57. Строение клеточных мембран и их функции
- •58. Физико-химические свойства липипдов. Эмульгирование липидов
- •59. Механизм транспорта липидов
- •60. Биохимических механизм бета-окисления жирных кислот
- •62. Биологическая роль холестерина и его производных
- •63. Синтез триглицеридов и фосфолипидов
- •64. Кетоновые тела и их роль в метаболизме
- •65. Физико-химические свойства белков. Изоэлектрическое состояние и изоэлектрическая точка аминокислот и белков
- •66. Биохимические механизмы переваривания белков в желудочно-кишечном тракте
- •67. Механизмы реакций трансаминирования и дехаминирования аминокислот
- •68. Декарбоксилирование аминокислот. Биологическая роль продуктов декаброксилирования
- •69. Орнитиновый цикл
- •70. Биологические механизмы окисления нуклеотидов
- •74. Строение рнк. Виды Рнк. Их роль в метаболизме
- •75. Биохимические механизмы синтеза рнк
- •76. Биохимические механизмы синтеза белка
40. Механизм передачи сигнала гормонов аминокислотой и белковой природы
Эти гормоны в силу своей гидрофильности не способны проникать внутри клетки,и для влияния на внутриклеточный метаболизм они связываются с белками-рецепторами,локализованными на поверхности цитоплазматических мембран.Связывание гормона с рецептором на поверхности приводит к активации белкового рецептора и как следствие-к образованию внутри клетки вторичных посредников(мессенджеров)=>они запускают внутриклеточный биологический ответ.Вторичные мессенджеры:сАМР,Са(2+),инозитол-трифосфат(ИФЗ),диацилглицерол(ДАГ),сGMP=>активируют спец.ферменты протеинкиназы(ПК)=>далее они активируют уже др.ферменты с помощью АТФ.G-белки принимают участие в реализации механизма образования сАМР(важного внутрик.мессенджера).G-белки бывают ингибирующими и стимулирующими
41. Биохимическая роль вторичных мессенджеров в метаболизме
Вторичные посредники (вторичные мессенджеры, англ. second messengers) — это малые сигнальные молекулы, компоненты системы передачи сигнала в клетке. Вторичные посредники являются компонентами каскадов передачи сигнала, быстро образуются и далее активируют эффекторные белки, которые опосредуют ответ клетки. К наиболее распространенным вторичным посредникам относятся цАМФ и другие циклические нуклеотиды, ионы кальция, оксид азота.[1]
Концентрация вторичных посредников в цитозоле может быть повышена различными путями: активацией ферментов, которые их синтезируют, как, например в случае активации циклаз, образующих циклические формы нуклеотидов (цАМФ, цГМФ), либо путем открывания ионных каналов, позволяющих потоку ионов металлов, например, ионов кальция войти в клетку. Эти малые молекулы могут далее связывать и активировать эффекторные молекулы — протеинкиназы, ионные каналы и разнообразные другие белки.
А. Циклический АМФ
Биосинтез. Нуклеотид цАМФ (3',5'-циклоаденозинмонофосфат, сАМР} синтезируется мембранными аденилатциклазами [1] — семейством ферментов, катализирующих реакцию циклизации АТФ (АТР) с образованием цАМФ и неорганического пирофосфата. Расщепление цАМФ с образованием АМФ (AMP) катализируется фосфодиэстеразами [2], которые ингибируются при высоких концентрациях метилированных производных ксантина, например кофеином.
Активность аденилатциклазы контролируется G-белками, которые в свою очередь сопряжены с рецепторами третьего типа, управляемыми внешними сигналами (см. с. 372). Большинство G-белков (Gs-белки) активируют аденилатциклазу, некоторые G-белки ее ингибируют (Gi-белки). Некоторые аденилатциклазы активируются комплексом Са2+/кальмодулин.
Механизм действия. цАМФ является аллостерическим эффектором протеинкиназ А (ПК-Α) [3] и ионных каналов (см. с. 372). В неактивном состоянии ПК-Α является тетрамером, две каталитические субъединицы (К-субъединицы) которого ингибированы регуляторными субъединицами (Р-субъединицы) (аутоингибирование). При связывании цАМФ Р-субъединицы диссоциируют из комплекса и К-единицы активируются. Фермент может фосфорилировать определенные остатки серина и треонина в более чем 100 различных белках, в том числе во многих ферментах (см. с. 158) и факторах транскрипции. В результате фосфорилирования изменяется функциональная активность этих белков.
Наряду с цАМФ функции вторичного мессенджера может выполнять и цГМФ (cGMP) (см. с. 346). Оба соединения различаются по метаболизму и механизму действия.
Б. Роль ионов кальция
Уровень ионов кальция. Концентрация ионов Са2+ в цитоплазме нестимулированной клетки очень низка (10-100 нМ). Низкий уровень поддерживается кальциевыми АТФ-азами (кальциевыми насосами) и натрий-кальциевыми обменниками. Резкое повышение концентрации ионов Са2+ в цитоплазме (до 500-1000 нМ) происходит в результате открывания кальциевых каналов плазматической мембраны или внутриклеточных кальциевых депо (гладкого и шероховатого эндоплазматического ретикулума). Открывание каналов может быть вызвано деполяризацией мембран или действием сигнальных веществ, нейромедиаторов (глутамат и АТФ, см. с. 342), вторичных мессенджеров (ИФ3 и цАМФ), а также вещества растительного происхождения рианодина. В цитоплазме и клеточных органеллах имеется множество белков способных связывать Са2+, некоторые из них выполняют роль буфера.
При высокой концентрации в цитоплазме ионы Са2+ оказывает на клетку цитотоксическое действие. Поэтому уровень кальция в отдельной клетке испытывает кратковременные всплески, увеличиваясь в 5-10 раз, а стимуляция клетки увеличивает лишь частоту этих флуктуаций.
Действие кальция опосредовано специальными Са2+-связывающими белками («кальциевыми сенсорами»), к которым принадлежат аннексин, кальмодулин и тропонин (см. с. 326). Кальмодулин — сравнительно небольшой белок (17 кДа) — присутствует во всех животных клетках. При связывании четырех ионов Са2+ (на схеме голубые кружочки) кальмодулин переходит в активную форму, способную взаимодействовать с многочисленными белками. За счет активации кальмодулина ионы Са2+ оказывают влияние на активность ферментов, ионных насосов и компонентов цитоскелета.
B. Инозит-1,4,5-трифосфат и диацилглицерин
Гидролиз фосфатидилинозит-4,5-дифосфата [ФИФ2 (PlnsP2)] фосфолипазой С [4] приводит к образованию двух вторичных мессенджеров: инозит-1,4,5-трифосфата и диацилглицерина. Гидрофильный ИФ3 поступает в эндоплазматический ретикулум [ЭР (ЕR)] и индуцирует высвобождение ионов Са2+ из запасающих везикул. Липофильный ДАГ остается в мембране и активирует протеинкиназу C, которая в присутствии Са2+ фосфорилирует различные белковые субстраты, модулируя их функциональную активность.
42. макроэргические соединения и их роль в метаболизме К макроэргическим соединениям относятся аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), аденозиндифосфорная кислота (АДФ), а также пирофосфат (H4P2O7), полифосфаты (полимеры метафосфорной кислоты — (НРО3)n * Н2О) и ряд других соединений. Самое важное макроэргическое соединение — АТФ. Используя энергию, заключенную в макроэргических связях АТФ, при действии ферментов, переносящих фосфатные группы, можно получить другие макроэргические соединения, например, ГТФ (гуанозинтрифосфорная кислота), ФЕП (фосфоенолпировиноградная кислота) и др.
Образуется АТФ в процессах биологического окисления и при фотосинтезе. Энергия макроэргических связей используется для совершения любой работы: активации соединений (например, глюкозы, чтобы могла начаться цепь ее окислительных превращений), синтеза биополимеров (нуклеиновых кислот, белков, полисахаридов), избирательного поглощения веществ из окружающей клетку среды и выброса из клетки ненужных продуктов, мышечного сокращения и восстановления активного состояния организма и т. д. Запас этих соединений позволяет организму быстро реагировать на изменение внешних условий и совершать физическую работу. При спортивной тренировке содержание макроэргических соединений в мышцах и скорость их образования возрастают.
Есть и другие формы запасания энергии. Во-первых, это разность электрических потенциалов на биологических мембранах, которая может быть использована для синтеза макроэргических соединений и на поддержание которой клетке приходится расходовать энергию. Во-вторых, поскольку любой организм способен окислять углеводы и жиры с образованием макроэргических соединений, то можно считать, что жировые капли, зерна крахмала, частицы гликогена — это не только запасы пластического («строительного») материала, но и запасы энергии, только в более инертной и менее доступной для быстрого использования форме, чем макроэргические соединения.