Органическая химия (Для студентов-иностранцев). Часть 2. Учебное пособие

Измерение объема выделившегося азота позволяет определить массу аминокислоты (метод Ван-Слайка).

Аминокислоты взаимодействуют с ангидридами и хлорангидридами с образованием N-ацильных производных:

Аминокислоты алкилируются по аминогруппе галоидными алкилами, например, в результате такого взаимодействия из глицина можно получить метиламиноуксусную кислоту- саркозин, содержащуюся в некоторых белках:

Подобно первичным аминам α-аминокислоты реагируют с альдегидами, образуя замещенные имины (основания Шиффа):

Наличие у одного атома углерода двух функциональных групп (аминогруппы и карбоксильной) приводит к появлению специфических реакций, например, образование дипептидов за счет ацилирования одной аминокислоты другой аминокислотой:

82

дипептид (Ala – Ala)

Затем дипептид присоединяет следующую молекулу аминокислоты, образуя трипептид, и так далее.

Аминокислоты получают следующими способами:

- взаимодействием α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака:

- присоединением цианида аммония к альдегидам и кетонам (метод Штеккера-Зелинского применим для синтеза только a-аминокислоты):

- присоединение аммиака к a, b -непредельным карбоновым кислотам:

83

Контрольные задания

1.Напишите уравнения реакций, соответствующие схеме: пропанол-1 → А → В → аланин. Определите неизвестные вещества А и В.

2.Составьте схему реакций получения глицина(α-ами- ноуксусной кислоты) из карбида кальция.

3.Определите массу2-амино-3-метил-бутановой кислоты,

если при ее декарбоксилировании в присутствии гидроксида бария выделилось 33,6 дм3 оксида углерода (IV).

4.К 2-амино-бутандиовой кислоте массой 266 г прибавили азотистую кислоту массой 70,5 г. Определите объем образующегося при реакции газа.

Контрольные вопросы

1.Что такое диполярный ион, и как он образуется?

2.Что называется изоэлектрической точкой аминокислоты?

3.Наличием каких групп обусловлены химические свойства аминокислот?

4.Какие специфические реакции характерны для амино-

кислот?

5.В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот?

6.Какими способами можно получать a-аминокислоты?

4.4.Полипептиды и белки

84

ними возникает ковалентная связь между атомами углерода и азота. Пептиды, последовательность которых короче примерно 10-20 аминокислотных остатков, называются олигопептидами, при большей длине последовательности они называются полипептидами. Белками обычно называют полипептиды, содержащие примерно от 50 аминокислотных остатков.

Белки – высокомолекулярные природные органические вещества, состоящие из остатков α-аминокислот и соединённых в цепочку пептидной связью. В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. В этой связи белки делятся на простые (протеины), состоящие только из остатков аминокислот, сложные (протеиды), включающие также ионы металлов, остатки фосфорной кислоты, углеводов, липидов.

Пептидную версию, ставшую основой теории строения белка, в 1903 г. предложил немецкий ученый Э. Г. Фишер. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.

Специфические функции белков зависят от пространственной конфигурации их молекул. Полипептидные цепи ориентированы в пространстве в определенную трехмерную структуру.

Различают четыре уровня структурной организации белковых молекул.

Первичная структура белка– последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами – пептидная:

H3C CH3

На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом – свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

85

Первичная структура определяет свойства молекул белка и их пространственную конфигурацию. Замена одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке сопровождается изменением свойств и функций белка.

Вторичная структура – тип укладки полипептидных цепей в пространстве в виде спиралей (рис. 2).

Рис. 2. Вторичная структура белков

Стабильная структура молекулы образуется за счет внутримолекулярных водородных связей между карбокси- и аминогруппами. Энергия водородных связей значительно ниже энергии пептидной связи. Однако водородные связи повторяются многократно, так практически все карбокси- и аминогруппы участвуют в их образовании. Это придает данной конфигурации устойчивость и прочность. Существуют также белки, которые имеют вторичную структуру не в виде спирали, а в виде складчатого листа

– полипептидные цепи, соединенные водородными связями, располагаются параллельно друг другу.

Третичная структура представляет собой глобулы(клубки) или фибриллы (нити) из полипептидных цепей, соединенных между собой водородными, ионными связями и дисульфидными мостиками, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина (рис. 3).

86

Рис. 3. Третичная структура белков

Устойчивость третичной структуры поддерживается также гидрофильно-гидрофобными взаимодействиями. В водных растворах гидрофобные (водоотталкивающие) радикалы располагаются внутри белковой молекулы, а гидрофильные (водорастворимые) – на ее поверхности.

Четвертичная структура встречается гораздо реже и характерна для сложных белков, макромолекулы которых представляют собой ассоциаты из нескольких полипептидных цепей, не связанных друг с другом ковалентными связями (рис. 4).

Рис. 4. Четвертичная структура белков

Ассоциация цепей осуществляется в молекуле за счет ионных, гидрофобных и электростатических взаимодействий, дисульфидных мостиков. Примером белка, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин, молекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя гемами – небелковыми образованиями. Каждая молекула гема

87

содержит атом двухвалентного железа, предающий красный цвет белку гемоглобину.

Белки представляют собой бесцветные твердые аморфные или волокнистые вещества, вязкие жидкости или студни, большинство которых растворимы в воде и в разбавленных растворах солей. Различные структуры организации белковых молекул обуславливают их разнообразные свойства.

Полипептиды представляют собой промежуточные между аминокислотами и белками соединения. Полипептиды обладают амфотерными свойствами.

Полипептиды, содержащие остатки:

-моноаминодикарбоновых кислот, обладают кислотными свойствами;

-диаминомонокарбоновых кислот, обладают основными свойствами.

Белки, содержащие различные радикалы в остатках аминокислот, вступают в реакции: окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования, галогенирования, образуют соли как кислотами, так и с основаниями.

Гидролиз белков (щелочной, кислотный, ферментативный) протекает по схеме: белки → полипептиды → олигопептиды →

→пептиды → аминокислоты:

CH3

88

Денатурация – частичное или полное разрушение структуры белковой молекулы под действием температуры или химических реагентов – сопровождается потерей биологической активности и изменением физико-химических свойств белков

Качественными реакциями на белок являются:

-ксантопротеиновая реакция с концентрированной азотной кислотой на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца (желтая окраска);

-биуретовая реакция с сульфатом меди (II) в присутствии концентрированного раствора гидроксида натрия на пептидные связи (ярко-фиолетовая окраска);

-цистеиновая реакция с ацетатом свинца в присутствии гидроксида натрия на остатки аминокислот, содержащих серу (выпадает черный осадок PbS ↓).

Белки выполняют ряд жизненно важных функций в организме человека и всего живого:

-пластические – белки являются основным строительным материалом клеток и межклеточного вещества и наряду с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран;

-транспортные – белки участвуют в транспорте кровью кислорода, жиров, углеводов, некоторых витаминов, гормонов и других веществ, а также минеральных солей и витаминов через мембраны клеток;

-защитные – особые белки–антитела связывают и обезвреживают проникшие в организм чужеродные белки или микроорганизмы, например, фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений;

-энергетические – белки снабжают организм энергией, так при расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж;

-двигательные – белки выполняют все виды движения, к которым способна клетка и организм, например, белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных;

-регуляторные – гормоны белковой природы регулируют процессы обмена веществ, например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена;

89

- каталитические – белки основной компонент всех ферментов, которым принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.

Ферменты, или энзимы, – особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами, благодаря которым скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Веще-

-простые состоят только из аминокислот;

-сложные содержат помимо белковой части группу небелковой природы, называемую кофактором.

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на шесть классов:

-оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление, например, каталаза, алкогольдегидрогеназа;

-трансферазы, катализирующие перенос химических групп

содной молекулы субстрата на другую, например, киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ;

-гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей, например, эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза;

-лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов;

-изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата;

-лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ (ДНК-полимераза).

Субстратную и реакционную специфичность реакций фер-

ментативного катализа объясняют гипотезы немецкого ученого Э. Г. Фишера (1890) и американского биохимика Д. Кошланда (1959). Ферментативные реакции характеризуются высокой эффективностью, избирательностью и направленностью действия, субстратной специфичностью.

90