Органическая химия (Для студентов-иностранцев). Часть 2. Учебное пособие

Контрольные задания

1.Составьте формулы всех изомеров аминобутана.

2.Напишите структурные формулы следующих аминов: триэтиламина, метил-трет-бутиламина, 1,2-диаминобензола, метилдифениламина, 3-амино-4-метилгексана, 3-метил-2-пента- амина, 3-амино-1-пропанола, 3-аминотолуола.

3.Напишите уравнения реакций, при помощи которых можно осуществить следующие превращения: CaO → CaC2 →

→C2H2 → C6H6 → C6H5NO2 → C6H5NH2.

4.Определите массу анилина, который можно получить из

нитробензола массой 61,5 г, если массовая доля выхода анилина составляет 85 % мас.

Контрольные вопросы

1.Что такое амины и как их классифицируют?

2.Какие виды изомерии характерны для аминов?

3.Почему ароматические амины обладают более слабыми основными свойствами по сравнению с предельными алифатическими аминами?

4.Какие химические реакции характерны для предельных алифатических и ароматических аминов?

4.2. Строение и классификация аминокислот

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы. Общая формула аминокислот имеет вид:

кислотная функция

(NH2)m – СH – (COOH) n,

׀

R

где m и n обычно равны 1 или 2.

71

Из 200 природных аминокислот только 20 входят в состав белков и называются основными или стандартными. Как составные части белков аминокислоты участвуют во всех процессах жизнедеятельности.

По систематической номенклатуре аминокислоты называют по соответствующей карбоновой кислоте с добавлением приставки амино-. Положение аминогруппы в углеродной цепи указывают цифрой:

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе различают α- (альфа), β- (бета), γ- (гамма), δ- (дельта) и ε- (эпсилон) аминокислоты:

Аминокислоты делят на природные, содержащиеся в растительных и животных организмах, и синтетические, которые получают искусственным путем.

Наибольшее значение имеют природные аминокислоты, содержащие аминогруппу только вα-положении, из которых построены белки с общей формулой:

R–CH–COOH.

׀

NH2

Для природных аминокислот широко распространена тривиальная номенклатура: аланин (2-аминопропановая кислота), валин (2-амино-3-метил-бутановая кислота), лизин (2,6-диамино- гексановая кислота), аргинин (2-амино-5-гуанидил-пентановая кислота). Часто запись аминокислот, например, при составлении

72

формул пептидов и белков, осуществляют, применяя буквенные сокращения от латинского названия кислот: Ala, Val, Lys, Arg (соответственно).

Аминокислоты делятся на заменимые и незаменивые. Организм синтезирует аминокислоты, главным образом, из пищевых белков, например, глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, цистеин. Но есть целая группа аминокислот, которых организм сам синтезировать не может. Эти аминокислоты называют незаменимыми. К ним относятся (валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан) Такие аминокислоты должны поступать в организм извне.

Аминокислоты классифицируют в зависимости от признака, положенного в основу их деления на группы:

-по числу функциональных групп:

-моноаминомонокарбоновые NH2–СH–COOH;

׀

R

- диаминомонокарбоновые (NH2)2–СH–COOH;

׀

R

- моноаминодикарбоновые NH2–СH–(COOH)2;

׀

R

-строению радикала:

-алифатические;

-ароматические;

-гетероциклические;

-наличию дополнительных функциональных групп:

-гидроксильной;

-карбоксильной;

-амидной;

-гуанидильной;

-серосодержащей.

Важнейшие заменимые и незаменимые кислоты представлены в табл. 9.

73

74

Окончание табл. 9

Для аминокислот характерные следующие виды изомерии: - структурная, обусловленная строением углеродного ске-

лета молекулы;

-расположение аминогруппы по отношению к карбоксильной группе (α-, β-, γ-, δ- и ε- аминокислоты);

-пространственная, связанная с наличием асимметричных атомов углерода.

(α-углеродный атом), а некоторые из них даже два хиральных центра, например, треонин. Исключение составляет простейшая аминокислота глицин H2NCH2COOH, которая не имеет центра

75

хиральности. Аминокислоты могут существовать в виде пары несовместимых зеркальных антиподов (энантиомеров).

Конфигурация α-аминокислот определяется по конфигурационному стандарту - глицериновому альдегиду. Расположение в стандартной проекционной формуле Фишера аминогруппы слева (подобно группе ОН вL-глицериновом альдегиде) соответствует L-конфигурации, справа - D-конфигурации хирального атома углерода:

Практически все природные α-аминокислоты, как правило, относятся к L-ряду.

Аминокислоты изолейцин, треонин и 4-гидроксипролин содержат в молекуле по два центра хиральности.

Такие аминокислоты могут существовать в виде четырех стереоизомеров, например:

L-изолейцин с S-конфигурацией обоих асимметрических атомов углерода С-α и С-β. В названиях другой пары энантиомеров, являющихся диастереомерами по отношению к изолейцину, используется приставка алло-.

76

Контрольные задания

1. Определите пары изомеров и назовите их:

2.Составьте структурные формулы всех изомеров аминокислот состава C4H9O2N и назовите их.

3.Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 0,480; 0,094; 0,427 и 0,187.

4.Напишите общую формулу гомологического ряда аминоэтановой кислоты.

Контрольные вопросы

1.Что такое аминокислоты и как их классифицируют?

2.Какие виды изомерии характерны для аминокислот?

3.Что такое заменимые и незаменимые кислоты?

4.Какие аминокислоты относятся к L-конфигурации, какие

к– D-конфигурации?

5.Что такое центр хиральности?

6.Какие функциональные группы могут входить в состав аминокислот?

77

4.3. Физические и химические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой нелетучие кристаллические вещества, которые плавятся и разлагаются при близких и довольно высоких температурах (200 – 300 о С). Они хорошо растворимы в воде и очень плохо растворимы в неполярных растворителях типа диэтилового эфира, бензол. Многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением— присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

В водных растворах аминокислоты существуют в виде диполярного иона, который образуется за счет отщепления протона от карбоксильной группы и присоединения его к аминогруппе. Диполярный ион часто называют внутренней солью:

В щелочных растворах гидроксильный ион(сильное основание) отрывает протон от иона аммония и диполярный ион аминокислоты превращается в более слабое основание - амин:

H3N+ – CH – COO- + OH- → H2N – CH – COO- + H2O.

+

В кислых растворах более сильная кислота3ОН отдает протон карбоксилат-иону и образуется более слабая кислота:

H3N+ – CH – COO- + H3O+ → H3N+ – CH – COOH + H2O.

78

В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм:

В данном равновесии участвует также определенное (хотя и небольшое) количество незаряженных молекул аминокислот.

Если раствор аминокислоты поместить в электрическое поле, то в кислой среде ион аминокислоты движется к катоду, а в щелочной - к аноду. При определенном значении рН среды концентрация катионов может быть равной концентрации анионов, то никакого движения аминокислоты происходить не будет.

Концентрация ионов водорода (pH), при которой аминокислота не перемещается в электрическом поле, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты (рI).

Изоэлектрическая точка зависит от кислотности группы - NH3+, основности – СОО-, природы радикала, а также от присутствия в молекуле кислоты любой дополнительной основной или кислотной группы.

К нейтральным кислотам относятся моноаминомонокарбоновые – аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин фенилаланин, триптофан. К кислым кислотам относятся моноаминодикарбоновые – аспарагиновая, глутаминовая. К основным кислотам относятся диаминомонокарбоновые – лизин, аргинин.

Если пропустить постоянный ток через раствор, содержащий нескольких аминокислот, то каждая кислота в зависимости от ее природы и рН среды будет двигаться к катоду или к аноду, причем с различной скоростью передвижения. Таким образом, такое разделение аминокислот, основанное на изменении рН среды, называется электрофорезом.

Природа радикалов аминокислот играет важную роль в формировании структуры белков и выполнении ими биологических функций.

79

Химические свойства аминокислот обусловлены присутствием карбоксильной и аминогруппы, а также функциональными группами и их расположением в радикале. Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как при действии кислоты, так и при действии щелочи:

NaOH

Химические свойства аминокислот по карбоксильной группе характеризуются следующими реакциями.

Аминокислоты реагируют с металлами и основными оксидами с образованием солей.

При взаимодействии аминокислот со спиртами образуются сложные эфиры (реакция этерификации):

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

80