Разобщение окисления и фосфорилирования обеспечивают специальные белки – термогенины (разобщающие белки, uncoupling proteins, UCP).Существуютнесколько изоформ разобщающих белков: UCP-1 находится преимущественно в бурой жировой ткани, UCP-2 – в бурой и белой, UCP-3 – в cкелетных мышцах, UCP-4 и UCP-5 – преимущественно в мозге.

Адаптивный термогенез – это повышение теплопродукции в ответ:

● на изменение окружающей среды ( снижение температуры ) и на переохлаждение организма . При этом активируется симпатическая нервная система и стимулируется липолиз в бурых адипоцитах,

●на стимуляцию катехоламинами (через β3-адренорецепторы) – повышение транскрипции гена UCP-1, что приводит к увеличению энергозатрат,

●на избыток потребления пищи или изменение ее состава (поступление жиров),

●на секрецию лептина (усиление транскрипции гена UCP-1),

●на какие-то патологические воздействия.

Учеловека адаптивный термогенез ярко выражен у новорожденных, но при взрослении становится менее востребованным, заменяясь на иные способы сохранения тепла.

Увзрослых отсутствие (резкое снижение) бурой жировой тка ни встречается в 10% всех случаев ожирения.

Бурой жировой ткани много у животных, которые впадают в зимний сон и зимнюю спячку, температура тела уних поддерживается за счет адаптивного термогенеза.

Небольшие количества бурой жировой ткани у здоровых взрослых людей осуществляют постпрандиальный (возникающий после еды) термогенез, что в определенной степени препятствует отложению жира на фоне избытка пищи. При ожирении клетки бурой жировой ткани практически отсутствуют и, соответственно, процесс постпрандиа льного термогенеза не происходит.

Бежевая жировая ткань

Установлено, что помимо белой и бурой жировых тканей имеется промежуточная разновидность – бежевая жировая ткань . Эта ткань является промежуточной между белой и бурой жировыми тканями. Бежевые адипоциты первоначально имеют крайне низкое количество термогенина, но, как и классические бурые адипоциты, реагируют на определенную стимуляцию (понижение температуры , мышечн ая работа ) началом высокой экспрессии термогенина и превращением в активные теплообразующие адипоциты.

Некоторыми авторами возможность перехода белой жировой ткани в бурую жировую ткань через бежевую называется доказанным фактом.

По другим авторам, бежевая жировая ткань является самостоятельной тканью, возникшей из белой и приблизившейся к бурой по морфологическим и биохимическим показателям. Но, тем не менее, она выделяется как отдельная ткань.

Независимо от точек зрения, развитие и наличие бежевой жиров ой ткани служит важным механизмом поддержания энергетического и температурного гомеостаза.

этот белок также экспрессируется в бурой жировой ткани, сердце и почках. Он стимулирует увеличение количества другого белка FNDC5 (fibronectin type III domain-containing protein 5 ).

Убелка FNDC5 имеется две функции:

1.Даже в очень низких концентрациях он увеличивает синтез мРНК белка термогенина в 70-100 раз.

2.При его расщеплении образуется секретируемый мышцами полипептид, который был назван ирисином. Этот гормон является посредником между физическими нагрузками и различными тканями организма, в том числе белой и бурой жировыми тканями.

Вырабатываясь в работающих мышцах, ирисин транспортируется по крови в белые адипоциты, меняет акценты транскрипции и преобразует белую жировую ткань в бежевую.

вырабатывается такое же количество ирисина, как и при часовой езде на велосипеде со средней интенсивностью.

Название ирисин дано по имени древнегреческой богини Ириды, которая являлась богиней радуги и вестницей богов Зевса и Геры.

Интересно, что белок FNDC5 также стимулирует синтез нейротрофического фактора BDNF (Brain-Derived Neurotrophic Factor) в зубчатой извилине гиппокампа головного мозга, т.е. в той зоне которая участвует в процессах обучения и памя ти. BDNF, в свою очередь, способствует образованию новых нейронов из стволовых клеток и новых синапсов, которые закрепляют новые знания и консолидируют память.

Получены данные взаимосвязи мозговой и физической активности, на основании которых предполагается, что посильные упражнения на выносливость для пожилых людей помогут им сохранить умственное здоровье.

Состав соединительной ткани

Соединительная ткань

Клетки Коллагеновые Межуточное соединительной эластические вещество ткани волокна

3 главных молекулярных компонента

соединительной ткани

Соединительная ткань в общей сложности составляет примерно 50% от массы всего тела. Соединительная ткань – это ткань подкожной клетчатки, сухожилий, связок, хрящей, а также органический матрикс костей и зубов, межмышечные фасциальные прослойки. Соединительная ткань окружает кровеносные сосуды, связывает между собой клетки отдельных тканей, заполняя пространство между клетками так называемым основным веществом (внутриорганная строма паренхиматозных органов, нейроглия мозга и т. д.).

Соединительная ткань состоит из трех главных элементов (см. схему).

1. Клетки соединительной ткани (фибробласты, хондроциты). По сравнению с другими тканями их мало. Поэтому межуточное вещество занимает больше места, чем клеточные элементы. 2. Коллагеновые, эластические и ретикулярные волокна, расположенные в окружении межуточного вещества.

3. Межуточное вещество (основное вещество), окружающее клетки и волокна соединительной ткани.

Существует три главных молекулярных компонента соединительной ткани: два фибриллярных белка – коллаген и эластин, которые в разных соотношениях присутствуют в большинстве видов соединительной ткани, и протеогликаны – молекулы, представляющие собой белки, ковалентно связанные с полисахаридами.

Коллаген – это основной белок коллагеновых волокон. Коллагеновые волокна - это морфологические образования, содержащие кроме белка коллагена и другие химические компоненты.

Коллаген имеет специфический аминокислотный состав: примерно 1/3 (33%) аминокислотных остатков приходится на глицин. Количество пролина в коллагене также значительно выше, чем в других белках. Наконец, в коллагене имеются две аминокислоты, которые крайне редко встречаются в других белках, а именно гидроксипролин и гидроксилизин:

пролин и гидроксипролин составляют ¼ часть всех аминокислотных остатков и около 1% - гидроксилизин. В коллагене определенная последовательность аминокислот: почти каждый 3-й остаток – это глицин; часто повторяется участок глицин-пролин-гидроксипролин.

Основной структурной единицей коллагена является тропоколлаген, молекулярная масса которого составляет около 285000 Д. Тропоколлаген состоит из трех полипептидных цепей одинакового размера. Каждая полипептидная цепь тропоколлагена содержит около 1000 аминокислотных остатков, т.е. основная структурная единица коллагена

– тропоколлаген имеет большие размеры, в частности, она в более чем в 10 раз больше химотрипсина.

Молекула тропоколлагена имеет форму стержня. Каждая из трех его полипептидных цепей имеет форму левозакрученной α-спирали. Кроме того, эти три спирализованные цепи закручиваются относительно друг друга, образуя тугую правозакрученную нить. Три полипептидные цепи связаны между собой водородными связями, возникающими, в основном, за счет водорода пептидных NH-группы глицина и кислородом пептидных С=О-групп аминокислотных остатков на других цепях.

Коллаген синтезируется клетками из свободных аминокислот. Однако, гидроксипролин и гидроксилизин не включаются в состав полипептидной цепи коллагена в процессе биосинтеза коллагена. Эти аминокислоты образуются с участием ферментов соответственно пролингидроксилазы и лизингидроксилазы, а также с участием аскорбиновой кислоты после включения пролина и лизина в полипептидную цепь. Указанные ферменты содержат в активном центре атом железа в фероформе (восстановленное состояние атома железе Fе2+). Аскорбиновая кислота выполняет роль восстановительного агента, сохраняя атом железа в фероформе. Остатки гидроксипролина придают структуре дополнительную стабильность за счет образования большого количества внутримолекулярных водородных связей (для этого используются окружающие молекулы воды). В отсутствие аскорбиновой кислоты коллаген оказывается негидроксилированным и поэтому не может образовать нормальные по структуре коллагеновые волокна, что приводит к поражению кожи и ломкости сосудов, столь четко выраженных при цинге.

Тропоколлаген, как это представлено на схеме, синтезируется фибробластами в виде проколлагена.