образуется фосфоангидрид, соединения с высоким потенциалом переноса группы. В качестве альтернативы может окисляться молекула с кетогруппой (пируват и его окислительное декарбоксилирование). При этом энергия окисления сохраняется путём образования тиоэфирной связи с коферментом A. После переэтерификации с фосфатной группой образуется фосфосоединение с достаточно высоким потенциалом переноса группы, используемое для субстратного фосфорилирования.
Молекулы НАДН и ФАДН2, образуемые в реакциях окисления углеводов, жирных кислот, спиртов и
аминокислот, далее поступают в митохондрии, где ферментами дыхательной цепи осуществляется процесс окислительного фосфорилирования .
Окислительное фосфорилирование
Окислительное фосфорили рование – это многоэтапный процесс, происходящий во внутренней мембране митохондрий и заключающийся в окислении восстановленных эквивалентов (НАДН и ФАДН2) ферментами дыхательной цепи и сопровождающийся синтезом АТФ.
Впервые механизм окислительного фосфори лирования был предложен Питером Митчеллом. Согласно этой гипотезе перенос электронов , происходящий во внутренней митохондриальной мембране, вызывает выкачивание ионов Н + из матрикса митохондрий в межмембранное пространство. Это создает градиент концентраци и ионов Н + между цитозолем и замкнутым внутримитохондриальным пространством. Ионы водорода способны возвращаться в матрикс митохондрий через специальный фермент, образующий АТФ – АТФсинтазу .
По современным представлениям внутренняя митохондриальная мембрана содержит ряд мультиферментных комплексов, включающих множество ферментов. Эти ферменты называют дыхательными ферментами , а последовательность их расположения в мембране – дыхательной цепью или электрон -транспортной цепью (англ. electron transport chain ).
Принцип работы дыхательной цепи
Вцелом работа дыхательной цепи заключается в следующем:
1.Образующиеся в реакциях катаболизма НАДНи ФАДН 2 передают атомы водорода (т.е. протоны водорода и электроны)на ферменты дыхательной цепи.
2.Электроны движутся по ферментам дыхательной цепи и теряют энергию.
3.Эта энергия используется на выкачивание протонов Н+ из матрикса в межмембранное пространство.
4.В конце дыхательной цепи электроны попадают на кислород и восстанавливают его до воды.
5.Протоны Н+ стремятся обратно в матрикс и проходят через АТФ -синтазу.
6.При этом они теряют энергию, которая используется для синтеза АТФ.
Общая схема окислительного фосфорилирования
Таким образом, восстановленные формы НАД и ФАД окисляются ферментами дыхательной цепи. Благодаря этому происходит присоединение фосфата к АДФ, т.е. фосфорилирование. Поэтомувесь процесс целиком получил название окислительное фосфорилирование.
Всего цепь переноса электронов (англ. electron transport chain ) включает в себя разнообразные белки, которые организованы в 4 больших мембраносвязанных мульферментных комплекса. Также существует еще один комплекс, участвующий не в переносе электронов, а синтезирующий АТФ.
Блок-схема дыхательной цепи
Строение ферментати вных комплексов дыхательной цепи
1 комплекс. НАДН -КоQ-оксидоредуктаза
Этот комплекс также имеет рабочее название НАДН-дегидрогеназа, содержит ФМН, 42 белковых молекулы, из них не менее 6 железосерных белков.
Функция
1.Принимает электроны от НАДН и передает их на коэнзим Q (убихинон).
2.Переносит 4 иона Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.
Железосерные белки(FeS -белки)– это белкисодержащие атомы железа, которые соединены с атомами серы и с серой остатков цистеина. В результате образуется железо -серный центр.
2 комплекс. ФАД -зависимые дегидрогеназы
Данный комплекс как таковой не существу ет, его выделение условно. Кнемуотносятся ФАДзависимые ферменты, расположенные на внутренней мембране – например, ацил-SКоА-
дегидрогеназа (β-окисление жирных кислот), сукцинатдегидроген аза (цикл трикарбоновых кислот), митохондриальная глицерол -3-фосфат -дегидрогеназа (челночный механизм переноса атомов водорода).
Функция
1.Восстановление ФАД в окислительно-восстановительных реакциях.
2.Обеспечение передачиэлектронов от ФАДН 2 на железосерные белки внутренней мембраны митохондрий. Далее эти электроны попадают на коэнзим Q (убихинон ).
3 комплекс. КоQ -цитохром c-оксидоредуктаза
По другому данный комплекс называется цитохром с редуктаза. В его составе имеются молекулы цитохрома b и цитохрома c1, железо -серные белки. Комплекс представляет собой 2 мономера, в каждом из которых насчитывается 11 полипептидных цепей.
Функция
1.Принимает электроны от коэнзима Q и передает их на цитохром с.
2.Переносит 2 иона Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.
Имеются разногласия по поводу количества переносимых ионов H |
+ при участии 3 |
-го и 4 -го |
комплексов. По одним данным, третий комплекс переносит 2 иона H |
+ и четвертый |
комплекс |
переносит 4 иона H +. По другим авторам, наоборот, третий комплекс переносит 4 иона H+ и четвертый комплекс переносит 2 иона H+.
4 комплекс. Цитох ром с -кислород -оксидоредуктаза
В этом комплексе находятся цитохромы а и а3, он называется также цитохромоксидаза , состоит из 13 субъединиц. В комплексе имеются ионы меди, соединенные с белками комплекса через HS-группы цистеина, и формирующие центры, подобные тем, что имеются в железо-серных белках.