книги из ГПНТБ / Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков

— гель-фильтрацией 97 О, N-Диацетнлтирозин 351

а.а'-Дибромксилолсульфокнслота 373, 374

Днбромтирозин 94 Дигндролипоевой кислоты дегидроге­

наза 393 Дигидрофолатредуктаза 403 1-Дигидро-4-фенилбутанон-2 369

Диизопропилфторфосфат 355, 367, 368, 370, 371, 376

Дииодтирозин 92, 353 Дииодтиронин 92 2,2'-Дикарбокси-4,4'-азофенилдиизо-

цианат 373 Дикетоны, конденсация с аминокисло­

тами, пептидами, аргинином 217,218 Дикетопиперазины 157, 158, 168 Ы-(4-Диметиламиио-3,5-динитрофе­

нил) малеимид 366 1-Диметиламинонафталин-5-сульфо-

отделение от аминокислот и трипептидов 143, 154

продукты пиролиза 182

Диск-электрофорез 320—322, 391, 411, 424, 425

микроэлектрофорез 277—296 с натрийдодецилсульфатом 419—

423

Дисперсия оптического вращения 407, 408

Дисульфидная связь 374, 391, 411, 424, 425

влияние на определение молеку­ лярного веса 424

Дитиотреитол 416 п,га'-Дифтор-л(,л('-динитродифенил-

сульфон 373 Дифенилкарбамилхлорид 368, 370, 371 ДИФ-трипсин 349 ДИФ-химотрипсин 350, 356, 361

Диэтилмалонимид 374 N-Диэтилфосфаты аминокислот 91 ДНК-полимераза 396 ДНК, репликация 403

ДНФ-аминокислоты, колориметрия в потоке 29

Дорицин 88 Дьенколевая кислота 94

Желатина как молекулярное сито 237

Зизифин 210 Зонное конвекционное электрофокуси­

рование 319 Зоны

расширение 245, 250 сужение при электрофокусирова-

вании 300, 339

Изоионная точка 298, 320 Изолейцин, определение методом МС

194, 195, 202, 212

алло-Изолейцин, определение мето­ дом МС 204, 222, 223

Изонитроацетон 368 Изотиоцианаты 363

Изоферменты 334, 337, 392, 393, 397, 402

Изоцианаты 363 Изоцитратдегидрогеназа 404 Изоэлектрическая точка

достоверность 319, 320, 335 определение 298

Изоэлектрическое фокусирование, см. Электрофокусирование

Имидазол диазопроизводные 357—360 расщепление озоном 113 ТМС-производное 100

трифторацетилирование 109—112 Иминоуксусной кислоты этиловый

эфир 364 Иммобилизованные ферменты 373

Иммуно-гель-фильтрация 264, 271— 275

количественный анализ 272, 273

Иммуноглобулины 226, 227, 264—266, 271, 273, 274, 334

IgA 264—267, 273, 274

IgG 265, 271, 274, 334 IgM 264, 274

Иммунодиффузия 271, 272, 328 Иммунопреципитация 271, 272, 275,

277

Иммунохроматографня 271 Иммуноэлектрофокусирование 332 Иммуноэлектрофорез 271, 274, 275,

332

Инвертаза 316 Ингибиторы плесневых грибов 25, 53,

252

Индаметрнонгидрат 26 Инсулин

гидрофобные области 379 дисульфидные мостики 391 доступность аминокислотных ос­

татков 348, 360—364, 373, 376

последовательность аминокислот

352

ферментативный гидролиз 352 Интегрирование пиков 33, 47—49, 129 Иодаминокислоты 92—94

экстрагирование из сыворотки 137 Иодацетамид 371 Иодбензойная кислота 374

Иодирование белков 353, 348—350, 357, 371, 374

Иодуксусная кислота 363, 366 Ионизация тирозина 346—350, 375 Ионообменная хроматография

нуклеотиды 22

пептиды 25, 37, 77—80

пристеночный («стеночный») эф­ фект 251, 313

сахара, боратные комплексы 22 теория 242

Казеин 130, 362

Капилляры для микроэлектрофореза

281

Карбоангидраза 316 Карбодиимиды 364

Карбоксильные группы, избиратель­ ная модификация в белках 364, 369

Карбоксиметилирование 363, 366, 368, 418

О-Карбоксиметилсерин 368

S-Карбоксиметилцистеин 94, 95 Карбоксипептидаза А 349, 353, 354,

372

Карбоксипептидаза В 369 Каталаза

диссоциация 418, 419, 424, 425

сукцинилирование 418, 419 четвертичная структура 394, 399,

403, 412, 413

электрофокусирование 300 Катализаторы этерификации 106 Катионообменные смолы 24, 34—36

со сферическими частицами 20, 35, 36, 57, 78

Кеннера тест 74

Клейковины белки 322, 329, 331, 333 Клострндиопептидаза В 316 Коальбумин (комплекс с Fe3+) 350

Ковача индекс 159, 163

Коллаген 391 Колориметры проточные 28, 30

Конформации белков, изменение 356,

Кошланда реагент 356

Кошланда «репортерная группа» 376 Коэффициент распределения 238—242 Креатинкиназа 377 а-Кристаллина субъединицы 317 Круговой дихроизм 407, 408 Кумарина производные 379 Кумаси синий 261, 327

Лакказа 316 а-Лактальбумин 263, 355, 348 Лактатдегидрогеназа

гель-фильтрация 268 доступность и окружение амино­

кислотных остатков 350 четвертичная структура 393, 397,

403, 404, 406, 407

электрофокусированпе 316, 334 Р-Лактоглобулин

доступность аминокислотных ос­ татков 348, 365, 379

удельный парциальный объем 426 электрофокусирование 317

Лактооксидазы 316 Лактоферрин 268

Ламинарный поток, осевая миграция

240

Левулиновая кислота 27 Лейкоагглютинин 317 Лейцин, определение методом МС 194,

195, 198, 201, 206, 209, 215, 219, 221, 224, 225, 227

Лейциноз 11, 14, 73 Лигандная хроматография 37 Лизин

избирательная модификация в белках 359, 360, 368, 373

определение методом МС 191, 198, 213, 214, 217, 219

обратимое блокирование 416—418 трифторацетилирование 108 этерификация 104

Лизоцим дисульфидные связи 391

доступность аминокислотных ос­ татков 348, 354, 356, 360—362, 364, 373—375

Липоксидаза 316 а-Липопротеин 275 Литийалгоминийгидрид 146, 190 Литийалюминийдейтерид 190

Литий хлористый, денатурация бел­ ков 375

Лнтийцитратные буферы в аминокис­ лотном анализе 42—47, 61, 66

Макроглобулины 262, 264, 269 Малатдегидрогеназа 404 Малеилирование 411, 416—418 Малеиновый ангидрид 416—418 Маннитол-1-фосфатдегидрогеназа 403 Маскированные остатки аминокислот

347, 348, 376

Масс-спектроскопия автоматический анализ последо­

вательности пептидов и амино­ кислот 199, 412

аминокислот (свободных) 189

— производных 189 N-ацетиламинокислот 189 N-ацетиламннокислот эфиров 189 О-ацетилпроизводных пептидов

191 N-ациламинокислот 189

N-ацилпептидов эфиров 191, 198—

212

возможности и ограничения 229— 231

гептапептиды 203, 214, 215, 219

гликопептиды 208 ГХ — МС-комбинация 168—171 декапептид 229

219

докозапептид 226, 227 межмолекулярное алкилирование

197 •

метастабильные ионы 192

метод сдвига 199, 219, 220, 223. 225

нонапептиды 200, 201, 209 обнаружение природных N-метил-

аминокислот 219, 220 октапептид 216, 226

определение последовательности

198—200 пентапептиды 202, 205, 208, 217

218

пептидные алкалоиды 212

— антибиотики 220—225 пептидолипины 200—208 пептиды стенок бактериальных

клеток 231 O.N-перметилирОвание 212—217 превращение пептидов 189—192,

212— 220

пути фрагментации 192—198

-------ароматических аминокис­ лот 196

-------боковых цепей 194

-------гетероциклических амино­ кислот 196

-------депсипептидов 198, 211, 212

Меркаптоэтанол 396, 411, 415, 424, 425

Метаболизм аминокислот при вро­ жденных болезнях И—15, 72—76 Металлокомплексы ферментов 372,

411—413

Метанолиз пептидов 132, 148, 164, 169 Метансульфофторид 368—370 N-Метиламинокислоты 201, 213, 214,

217, 218, 219, 225, 227 N-Метнлвалин 212, 219 Метилгуанидин 371 Метилдиазоацетат 365 Метилирование, см. также Этерифи­

кация О-метилирование 217

O.N-перметилирование 212—217 Метилизомочевина 362, 363 N-Метиллейцин 201, 215 N-Метилтреонин 222, 223 МетиЛцеллюлоза 251 Метионил-т-РНК-синтетаза 391, 417,

418

Метионин избирательная модификация в

белках 360, 363, 370

определение методом МС 195, 218, 219,228

Миеломная болезнь 264, 265 Миеломные белки 264, 317 Микозид С 208 Микроэлектрофорез белков 277—296 Миоглобин

доступность и окружение амино­ кислотных остатков 320, 322, 348, 373, 378

гель-фильтрация 267 гидрофобные участки 378 кашалота 373

Модификация по группам сродства

369—371

Молекулярные сита агара гель 237, 271

агароза 237, 249, 250, 256, 268 био-гель 247, 250, 251, 257

гелароза 247, 250 желатина 237 крахмал 236

полиакриламидный гель 237, 240, 249—251, 256, 257, 268

поливиннлпирролидон 237 поливинилэтилпирролидои 237 пористое стекло 237

сагавак 247, 250, 251 сефароза 247, 250, 251

целлюлоза 237 Молекулярный вес

белков (таблица) 393—395 определение методом вискози­

метрии 414, 424, 426, 427

-------гель-фильтрации 239—244, 263, 267, 268, 411, 414, 417, 427

-------светорассеяния 411, 432

-------ультрацентрифугирования

411, 414, 416, 424—426, 429

-------электрофореза в поли­ акриламидном геле с натрийдодецилсульфатом 419—423

средневесовой 414, 416, 432, 433

среднечисловой 414, 416 Z-средний 414, 416

(Z + 1) -средний 416

Моноиодацетамид 371 Моноиодтирозин 92, 353 Монохлортрифтор-я-бензохинон 361—

363 Мочевина 266, 320, 333, 368, 375

НАД-, НАДН-связывание 376, 404— '410

Нативные белки, четвертичная струк­ тура 387—433

Натрийборгидрид как восстановитель 268

шиффово основание с активным лизином 368

Натрийдодецилсульфат 411, 419, 421, 422

методика 422, 423 окрашивание 423

точность определения молекуляр­ ного веса 420, 421

электрофорез в полиакриламид­ ном геле 419—423

а-Нафтол-2,4-дисульфохлорид 373

Р-Нафтохинон-4-сульфокислота 26, 360, 361, 363

Р-Нафтахинондисульфокислота 360—

363 «Негативная» метка в активном цен­

тре 371 Нековалентные связи в белках 391

Неферментативное расщепление 402 Нингидрин

в реакциях 25—29 как реагент 26, 27, 53

3-Нитротирозин 354

2-Нитрофенилсульфенилхлорид 357 л-Нитробензолсульфофторид 368 я-Нитрофенилацетат 367

я-Нитрофенилбромацетил-а-амино- изобутират 374

я-Нитрофенилдиазоацетат 368 я-Ннтрофенол 369 Нуклеотиды

анионообменная хроматографии

22

ТМС-производные 100

Оболочки вируса белки 395, 397 Объем выхода (элюирования) 238

Овальбумин 267, 317, 330, 350

Овомукоид 267, 350 Овотрансферрин 317 Озонолиз 113, 136 N-Окиси 377

N-бромсукцинимидом 355 ферментативное 354

фотоокисление 355, 357, 359, 367

Оксазолоновые производные 178 Оксидазы 269, 316 L-6-Оксиникотиноксидаза 393, 433

2-Окси-5-нитробензилбромид (реагент

Кошланда) 356

Оксипролин определение методом МС 191

трифторацетилирование 108

цис-транс-формы 99

Оксипролинемия 15 Окситоцин 348

8-Оксихинолин-5-сульфоновая кисло­ та 412

Олигомеры, номенклатура 390 Оптически активные жидкие фазы

96—99, 126

Оптические изомеры определение методом ЯМР 97

разделение ГХ 96, 98, 126, 171

Орнитин, определение методом МС

191, 198, 214

Осмотическое давление, измерение

414

Остреогрицин А 204

Остхауза болезнь 13

Папаин 367

Пепсин 267, 368, 369, 375

Пепсиноген 350, 369 Пептидных карт метод 392—394, 401 Пептидов производные

эфиры N-ацетиловые 191

—гептафторбутириловые 191

—N-деканоилметиловые 196— 198

—N-стеароилметиловые 198

—N-трифторацетилметиловые

191

Пептидолипиды 193, 200—208 Пептидолипин А 202, 203 Пептиды

алкалоиды 212

антибиотики 172, 198, 204, 211, 216, 222, 224

ацилирование 146, 147, 217

бактериальных клеточных стенок

231

гель-фильтрация 236, 257, 269

у-глутамилсодержащие 179, 194, 195

деление на классы 154 десульфурование 148, 149, 219

метанолиз 132, 148, 164, 169

О.М-перметилирование 212—220 пироглутамилсодержащие 216,

225, 227, 231

пиролиз 179—182 производные для ГХ 146—149

— для МС 189—191, 212—220

рацемизация 97, 171—179

синтез 175—178 циклические 149, 168—170, 209,

211, 212

Первичная структура белка 387, 388 Перекись водорода 355, 371, 374 Перенос образца из тонкого слоя 260,

262, 269, 271, 275

Переэтерификация 104 O.N-Перметилирование 212—220

дейтерометилирование 207, 211, 220, 223, 225

с использованием гидрида натрия в диметилсульфоксиде 216, 219, 220

— окиси серебра 212—220 С-метилирование 217

природных N-метиламинокислот

219, 220 N-Пивалоиламинокислот метиловые

эфиры 93, 103

Пигменты растительные 317 Пиелонефрит 276 Пиридоксалевые ферменты 368

Пироглутамилсодержащие пептиды

216, 225, 227, 231

Пироглутаминовая кислота, определе­ ние методом МС 216, 225, 227, 231

Пиролиз аминокислот и пептидов

179—182

Пируватдекарбоксилаза 398, 399 Плазмы аминокислоты 12, 16, 33, 73,

74

Пластеин 257 Полиакриламидный гель, см. также

Био-гель Р артефакты 327, 328, 335

величина пор 328 градиент концентрации 338

диск-электрофорез 277—296, 321, 322, 411, 419, 423

полимеризация 325, 327, 422, 423

Полиаминоспирты 190 Поливинилпирролидон 237 Поливинилэтиловый спирт 237 Полилизин 377 Полипептидная цепь

диссоциация на субъединицы 411, 419

раскручивание при денатурации

4П -414, 416—419

статистический клубок 414, 424, 427

структура 387—390 эквивалентный вес 401, 406

Полифенолоксидазы 348, 349, 354 Полиферментные комплексы 396 Полиэтиленгликоль 243 Полярография аминокислот 29 Пористое стекло 237 Преальбумин 338 Проинсулин 391

Пролин, определение в пептидах ме­ тодом МС 197, 200—204, 209, 213, 214, 217, 218, 223, 229, 230

Протеазы 316 Протеинурия 265

Противоточное распределение поли­ пептидов 411

Псевдооксазолон в пептидном синтезе

178

Разрешение, определение 48, 224 Рацемизация 145, 171—179

Рибонуклеаза 354, 355, 360—365, 373, 391

Рибонуклеаза Ti 359, 364 Рнбосомальные белки, электрофокуси­

рование 317

т-РНК-синтетаза 266, 391, 417, 418

Ртути препараты 365

Сагавак 247, 250, 251

Сахаров ТМС-производные 100 Сахароза, градиент плотности 306,

307, 311, 320

Светорассеяние, измерение 411, 414, 431, 432

Свободный объем 238 Седиментационное равновесие 414,

421, 427

Селеноаминокислоты 76, 77, 95 Селенокарбоксиметилцистеин 95 Серебра ионы, воздействие на фер­

G-200 237, 240—242, 247, 251, 257, 258, 260, 262—268, 270, 274, 279

G-200 (супермелкий) 257 LH-20 263

Сефароза 247, 250, 251 «Сигнальные» группировки 345, 376 Силилирование

агенты 93, 94, 100—102, 117, 133, 136, 137

аргинина 100 гистидина 101

носителей для ГХ 117, 118, 126

Синтетические пептиды, критерий чи­ стоты 226—229

Смолы для ионообменной хромато­ графии 34—37

Спектральные смещения 348—350, 375, 376

Спектроскопия ЭПР 376—378 Спектрофотометрия дифференциаль­

ная 351, 353, 365, 375, 404, 405

Спектрофотометрия разностная 404, 405

Спиновых меток метод 376—378 Спинномозговая жидкость 266 Стендомицин 220, 222 Стильбена производные 379 Субъединица

диссоциация при денатурации

411—413,419

номенклатура 390 Сукцинилирование 363, 411, 418 Сульфатаза В 316 Сульфгидрильные группы

в белках 365, 366, 371—378

окисление 411, 425

тестирование 365, 411, 418, 424, 425

Сульфоксид метионина 95 Сульфон метионина 95 Сывороточный альбумин

гель-фильтрация 257, 263, 270 доступность аминокислотных ос­

татков 350, 362, 364, 373, 377— 379

ионы серебра, действие на белок

411

комплекс с амидо-черным В 260 удельный парциальный объем 426 электрофокусирование 317, 330;

338

Табачной мозаики вирус, белбк обо­ лочки 395, 397

Така-амилаза 363, 367 Таурин 94

Теломицин 99 Тестостерон-связывающий белок 316 1Н-Тетразолия соли 357—359, 372 Тетраиодтиронин 92, 93 Тетранитрометан 354, 376 Тионилхлорид 105, 106 Тироглобулин 354 Тирозин

иодирование 348—350, 353 ионизация (параметры) 346—350,

375

нитрование 354 определение цианурфторидом

348-351

—методом МС 191, 196, 214, 219,

221,229, 230

состояние в белках 346—360, 369, 372, 373, 375, 376

спектральное смещение 348—350, 375, 376

ферментативное окисление 354

Тирозиназа 348—350, 354

Тирозиноз 15, 74 Тироксин 92 Титрование

дисперсия оптического вращения

407, 408

спектрофотометрическое 346, 404, 405

флуориметрическое 406, 407 ТМС-аминокислоты 88, 93—95, 100—

103, 136, 137

ГХ-анализ 102, 103 устойчивость 100, 101, 120 этиловые эфиры 101

Ы-Тозил-Ь-лизилхлорметилкетон 370 Ы-Тозил-Ь-фенилаланилхлорметилке-

тон 370, 372 2-л-Толуидинилнафталин-6-сульфокис-

лота 379 Трансальдолаза 368 Трансферрин 268, 317, 338

Трансфосфорилаза, АТФ-креатин 392 Треонин, определение методом МС

191, 195, 200—204, 206, 213, 214, 227

алло-Треонилсодержащие пептиды, определение методом МС 206—208, 223, 224

Тридейтеродекановая кислота 196, 197, 198

Тридейтерометилиодид 220, 223, 225 Тридейтероуксусная кислота 198 Трииодтиронин 92, 93 2,4,6-Тринитротолуолсульфокислота

361, 362

Триозофосфатдегидрогеназа 376 Трипептидный тест 176, 177

Трипсин для анализа пептидных карт 401,

197, 216, 220, 221

состояние в белках 355—357, 372/

трег-бутиловые 96 изопропиловые 96 ментиловые 98

метиловые 93, 95, 98, 103, 108,109, 114, 115, 132, 135, 143, 144

к-пропиловые 122

устойчивость 114, 115, 132, 135

циклогексиловые 103 этиловые 103

Удельная радиоактивность 286 Удерживание в ГХ 182—186

вычисление времени пика воздуха

183, 184

индекс удерживания 159—164, 184—186

относительные удерживания 156— 158, 182

приведенное время удерживания

157, 182—185

Ультрафильтрация 306 Ультрацентрифугирование

в градиенте плотности 402 определение молекулярного веса

414, 416, 424—426, 429

полипептидных цепей 411—413, 417

УФ-поглощение белков 253, 313, 314, 327, 346, 347, 375, 376

влияние растворителя 351 спектральное смещение 375, 376

Фактор свертываемости 317 Фактор разделения 154 Фаллин А 170 О-Фенантролин 411, 412

4-Фенилазодифенилкарбамилхлорид

368

Фенилаланин определение методом МС в пеп­

тидах 196, 202, 204, 206-209, 213, 214, 217—219, 227, 228

состояние в белках 375 Фенилглиоксаль 364 Фенилдиазометан 106 Фенилизотиоцианат 90, 363, 372 Фенилизоцианат 363 Фенилкетонурия 12, 14, 18, 74 Фенилметансульфофторид 368—370 Р-Фенилпропионат 353, 354, 372 Фенилтиогидантоины 90 Фенол-2,4-дисульфохлорид 373 Фенолоксидаза, см. Полнфенолокси-

даза Ферментативное окисление 354

Ферментативный гидролиз 401 Фермент — кофермент, комплекс

401—410

дисперсия оптического вращения

407, 408

изучение методом ЭПР 408 константа диссоциации 408, 409 равновесный диализ 408 спектрофотометрия 404, 405 ультрацентрифугирование 408—

410

фермент — НАДН-комплекс 404— 410

флуориметрия 406, 407 эквивалентный вес полипептид-

ной цепи 401, 402, 406

Ферменты активный центр 367—374, 403,

404

исчезновение аллостерии 412 механизм действия 367 модификация активного центра

367—372

связывание цинка 372, 411—413 Ферритин (см. также Апоферритин)

268, 401

Феррицианид 372, 374 Фибрин-стабилизирующий фактор 317

R-Фикоцианин 237

R-Фикоэритрин 237 Флуоресцеинизотиоцианат 260, 263

Флуоресцентная спектрофотометрия

406, 407

Флуоресценция, гашение 378

Флуорнметрическое титрование 406, 407

Формальдегид, конденсация с остат­ ками аргинина 364

Формиламинокислоты 103 Формплирование 108

Фортуитин 200, 201, 213, 220

Фосфатазы (кислые) 334 Фосфоглицеромутаза 368 Фосфоглюкомутаза 368 Фосфолипаза С 316

Фосфорилирование активного центра

367, 368 Фотоокисление 355, 357, 359, 367

Фруктозодифосфатаза 416 Фруктозо-1,6-дифосфатальдолаза 392 1-Фтор-2,4-дииитробензол 89 Фумараза 394, 419

Характеристическая вязкость, связь с молекулярным весом 424, 426

а-Химотрипсин активный центр 367—370, 372, 374

гель-фильтрация 267 гидрофобные области. 379 избирательная модификация ами­

нокислотных остатков 349, 355, 356, 360—362, 367—379

спектр ЭПР 378 четвертичная структура 391, 428

я-Химотрипсин 349

Химотрнпсиноген 349, 353, 356, 361, 362, 368, 376, 379, 391

n-Хлормеркурбензойная кислота 365, 372

п-Хлормеркурбензолсульфофторид

368

Хлорпромазин 377 Холинэстераза 371

Хроматография белков на молекуляр­ ных ситах 236—254

Больцмана распределение 240 внутренний объем 238 высота столбика геля 247 декстран синий 252 диаметр частиц геля 249 колонка 251

коэффициент распределения 238— 242, 246

механизм разделения 238—243 молекулярно-весовое распределе­

ние 243, 244, 267—268

молекулярный вес (точность определения) 424, 427

область применения гелей 247 обнаружение белков в элюате 253 объем элюирования (выхода)

238, 427

ограниченной диффузии гипотеза

239

осевая миграция в потоке 240

пептиды 236, 257, 269 разрешение 244—250, 264

свободный объем 238 скорость элюирования 250, 253

сферические гранулы (получение) 249

сывороточные белки 248 терминология 237 термодинамический анализ 241 тонкий слой (геля) 256—275

факторы R и AR 245, 246, 249

эксклюзии гипотеза 238

Целлюлаза 316 ацетилцеллголозные мембраны нммунодиффузия 271

перенос вещества в тонком слое

260, 269, 271, 272, 275

Центрифугирование в градиенте плот­ ности 402

Циантоип 209 Цианурфторид 348—351, 372 Циклические пептиды

гекса208, 170

дека170

нона149, 168—170, 208

пента208 Цинк, комплекс с ферментами 372,

411—413

Цистатионикурия 11, 15 Цистеин

бензилирование 148 избирательная модификация бел­

ков 355, 374

карбоксиметилцистеин 94, 95 Цистеиновая кислота 94 Цистеинсульфиновая кислота 94 Цистин

избирательная модификация бел­ ков 353, 357, 359, 360, 365, 366, 371—374, 376—378

определение методом МС 217 этерификация 104

Цистинурия 11, 15

Цитохром с гель-фильтрация 260, 267

избирательная модификация ами­ нокислотных остатков 350, 355, 360, 362

электрофокусирование 301, 316, 320

Цитруллинемия 15, 76 Цнтруллинурия 15, 76

Четвертичная структура белков 387— 438

абсорбционная спектрофотомет­ рия 404, 405

активные центры 403, 404 анализ концевых групп 401, 402

— пептидных карт 392—394, 401 гибридизация 402, 403

416—419, 424, 432

изучение методом ЭПР 408 комплексообразование 411, 412 конформационное изменение 390 малеилирование 416—418

циация 390, 399, 401, 428—433

рентгеноструктурный анализ 397,

число полипептидных цепей 392— 395

эквивалентный вес полипе'птид-

Эксклюзионная хроматография 237 Эледоизин 228 Электродекантация 337

Электронная микроскопия 397—401 Электрофокусирование белков -297—

340

амфолиты-носители 297—306, 309, 313, 314, 320, 324

-------синтетические 297, 301, 302, 304

аппаратура 302—305, 318, 314— 318

на бумаге 336

время 312, 328—331

градиент плотности, рабочие рас­

преимущества метода 339 размывание образца 310

разрешение 300, 301, 310, 312, 319, 327, 335, 336, 339

слив колонки 308, 312 смеситель для формирования

градиента плотности 305, 307 спектры разделения 332 сущность метода 298, 299, 337

теория 299, 300

в тонком слое 269 электродные растворы 306, 325,

329

Электрофокусирование 320—339 в геле, аппаратура 322—324, 332

—время 328—330

—градиент pH 324, 328, 330

—измерение pH 324, 326

—методика 324—327

—нанесение образца 325, 327

—обнаружение белков 331

—окрашивание 326

—полимеризация 325, 327, 328

—препаративное разделение 335, 336

—применение 334

—разрезание геля 324

—разрешение зон 332, 335

—регистрация 327

—сопоставление зон 332, 333

— сочетание t электрофорезом в геле 337—339

----------- в градиенте плотности геля 338

—строение геля (химическое) 324

—удаление амфолитов-носите­ лей 326

—электролиты у катода и анода

325, 329

вградиенте плотности 297, 301— 320

-------аппаратура 302—305, 318

------- внесение образца 310

-------детектирование 313, 314

-------диапазон pH 309

-------композиция 309, 320

-------концентрация амфолитовносителей 309

-------методика 306—308

-------применение 314—320

-------разрешение 300, 301, 312, 319

------- температура 308 Электрофорез, см. также Диск-элек-

трофорез; Иммуноэлектрофорез; Микроэлектрофорез

Электрофорез в геле (см. также Диск-электрофорез; Электрофоку­ сирование в геле) 277—294

арагозы, содержащей антитела

274, 275

в градиенте плотности 338 сочетание с электрофокусирова­

нием в геле 337

втонком слое, аномальная мигра­ ция 268—272

------- аппаратура 270

-------перенос образца 271, 272

-------сочетание с гель-фильтра­ цией 268—271

молекулярно-весовое распределе­ ние 419—423

полиакриламидного геля с на-

трийдодецилсульфатом 411, 414, 419—423

соотношение: электрофоретиче­ ская подвижность — молекуляр­

ный вес 419, 420

сочетание с гель-фильтрацией

268—27.1, 274, 275

Эллмана реагент 366

Энцефалит, подострый склерозирую­ щий 271, 274

Эндоосмос 284, 301, 328, 336,

Энниатин 211 Энолаза 392