Эластин.
Это – основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся в межклеточном веществе таких тканей, как кожа, стенки кровеносных сосудов, связки, легкие. По химической природе – гликопротеин.
Свойства:
растягивается
в
несколько
раз
по
сравнению
с
исходной
длиной;
сохраняет
высокую
прочность
на
разрыв;
Возвращается в первоначальное состояние после снятия нагрузки.
Эластин содержит в своем составе около 800 аминокислот, среди которых преобладают аминокислоты с неполярными радикалами, такие как глицин, валин, аланин. Эластин содержит много пролина и лизина, но лишь немного гидроксипролина, полностью отсутствует гидроксилизин.
Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи эластина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры, а принимают в межклеточном матрикса разные случайные конформации.
.
3)
Коллаген: функция, особенности структуры, этапы биосинтеза, Роль аскорбиновой кислоты, Cu2+ , вит. РР и В6 в синтезе коллагена. нарушения. Влияние глюкокортикоидов на синтез коллагена. Катаболизм коллагена.
Коллаген – белок соединительной ткани.
Особенности аминокислотного состава коллагена
ГЛИ – 30%, АЛА – 10%,
ПРО и оксиПРО – 20%, другие АК – 40%,
отсутствует триптофан и цистеин, содержится очень мало гистидина, метионина и тирозина.
Первичная структура коллагена— одиночная полипептидная αцепь, к которой присоединен дисахарид (глюкоза + галактоза).
Вторичная структура коллагена - левозакрученная α-спираль
Третичная структура коллагена - правозакрученная суперспираль из трех α спиралей, которую часто называют тропоколлагеном.
Синтез:
Аскорбиновая
к-та.
Гидроксилиро вание лизина и пролина!
Связи за счет Сu 2+, PP и B6
Глюкокортикоиды тормозят синтез коллагена:
во-первых, путем снижения уровня м-РНК проколлагена,
во-вторых - ингибированием активности ферментов пролил- и лизиогидроксилазы.
Структурные и регуляторные белки мышц и их роль в мышечном сокращении
Актин — небольшой глобулярный белок. G-актин представляет собой
глобулу. В физиологических условиях его молекулы способны к спонтанной агрегации с образованием F-актина. В состав тонкой нити входят две F-
актиновые нити, образуется суперспираль (две перекрученные нити). В области Z-линий актин прикрепляется к α-актинину.
Тропомиозин — фибриллярный белок. Имеет вид альфа-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина.
Располагается тропомиозин в желобке между двумя спиралями G-актина. Соединяется тропомиозин “конец вконец”, цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина.
Тропонин — глобулярный белок, имеет 3 субъединицы: тропонин Т, тропонин С и тропонин I.
Функции субъединиц тропонина
Тропонин Т (ТнТ) — отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через ТнТ конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин.
Тропонин С (ТнС) — Ca2+связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин.
Тропонин I (ТнI) — ингибиторная субъединица — это
ненастоящий ингибитор, он только создает пространственное препятст вие, мешающее взаимодействию актина и миозина в момент, когда ТнС не связан с Са2+.
Тропонин располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина. Таким образом формируется тонкая нить — тонкий филамент.
