Литература Основная литература

1. Тюкавкина Н. А. Биоорганическая химия [Электронный ресурс] : учебник. Глава 12. α-Аминокислоты, пептиды и белки / Тюкавкина Н.А., Бауков Ю. И., Зурабян С. Э. // Москва : Гэотар-Медиа, 2014. – 416 с. Режим доступа : http://www.studmedlib.ru/ru/book/ISBN9785970427835.html

Дополнительная литература

1. Биоорганическая химия [Электронный ресурс] : руководство к практическим занятиям / под ред. Н. А. Тюкавкина // Москва : Гэотар-Медиа, 2014. – 168 с. Режим доступа : http://www.studmedlib.ru/ru/book/ISBN9785970428214.html

2. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии : учеб. пособие для студентов вузов / под ред. Н. А. Тюкавкина // Москва : ДРОФА, 2006. – 319 с.

3. Тюкавкина Н. А. Биоорганическая химия: учеб. для студентов [мед.] вузов / Н. А. Тюкавкина, Ю. И. Бауков // Москва : Дрофа, 2005. – 542 с.

Электронные образовательные ресурсы

Базы данных, информационно-справочные и поисковые системы:

1. Электронная библиотека ОмГМУ: http://weblib.omsk-osma.ru;

2.Электронно-библиотечная система «КнигаФонд»: http://www.knigafund.ru;

3. ЭБС «Консультант студента. Электронная библиотека медицинского вуза» http://www.studmedlib.ru;

4. Научная электронная библиотека: http://elibrary.ru/defaultx.asp;

5. База данных Scopus: http://www.scopus.com.

1.5 Пептиды и белки Пептиды, реакция образования, строение

Пептиды (греч. πεπτος — питательный) и белки - биополимеры, построенные из -аминокислот.

Пептиды содержат до 100, белки свыше 100, олигопептиды - не более 10 аминокислотных остатков. Молекулярная масса пептидов до 10000, белков от 10000 до нескольких миллионов.

Функции белков

• Ферментативная

• Структурная

• Питательная

• Защитная

• Транспортная

• Регуляторная

• Запасающая

• Двигательная

Классификация пептидов и белков

I. В зависимости от формы молекул белки подразделяются на фибриллярные и глобулярные.

Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны, группируются одна подле другой. Образуют за счёт многочисленных межмолекулярных водородных связей суперспирали. Межмолекулярные водородные связи не могут быть преодолены молекулами растворителя, поэтому фибриллярные белки нерастворимы в воде.

Глобулярные белки сложены в компактные глобулы. Водородные связи являются в основном внутримолекулярными, межмолекулярные силы относительно слабы и разрушаются молекулами растворителя. Вследствие этого глобулярные белки растворимы в воде с образованием коллоидных растворов.

Строение белков определяет те функции, которые они выполняют в живых организмах. Фибриллярные белки нерастворимы, склонны к образованию волокон и потому служат основным строительным материалом животных клеток. К числу фибриллярных белков относятся кератин (в коже, волосах, рогах, ногтях, перьях), коллаген (в сухожилиях), миозин (в мышцах).

Глобулярные белки выполняют функции, требующие подвижности и, следовательно, растворимости. Они участвуют в регуляции жизненных процессов: гемоглобин переносит кислород из лёгких в ткани, ферменты катализируют многочисленные химические реакции, протекающие в организме, антитела обеспечивают защиту от чужеродных организмов и т.д.

II. По составу белки делят на простые (неконъюгированные) и сложные (конъюгированные). Сложные белки состоят из белковой и небелковой простетической группы. По ряду характерных свойств простые белки можно разделить на несколько подгрупп: альбумины, глобулины, гистоны, протамины, проламины, склеропротеины. К сложным белкам относятся фосфопротеины, нуклеопротеины, хромопротеины, гликопротеины, липопротеины.

Схема образования пептидов

Общим свойством -аминокислот является процесс поликонденсации, приводящий к образованию пептидов. В результате этой реакции формируются амидные связи по месту взаимодействию карбоксильной группы одной -аминокислоты и аминогруппы другой -аминокислоты. В пептидах эта связь называется пептидной связью в составе пептидной группы.

Схема образования треонилфениаланилтирозина:

Названия пептидов строятся путём последовательного перечисления аминокислотных остатков, начиная с N-конца, с добавлением суффикса -ил, кроме последней С-концевой аминокислоты, для которой сохраняется её полное название. Для остатка аспарагиновой кислоты используется название аспартил.

Пространственное строение пептидной (амидной) группы:

Пептидная группа относится к р,-сопряженной системе, в составе которой атомы С, О и N лежат в одной -плоскости.

За счет образования единого делокализованного 4-электронного облака вращение вокруг С-N связи затруднено. При этом -углеродные звенья находятся в выгодном транс-положении.