Типовые задания

Задание 1. Напишите все возможные стереоизомеры треонина в проекционных формулах Фишера. Укажите конфигурацию каждого хирального центра. Какие структуры являются энантиомерами, а какие диастереомерами? Есть ли среди приведенных структур мезоформа?

Решение. Молекула треонина содержит два хиральных центра:

следовательно, число оптических изомеров равно 2ⁿ = 2² = 4.

I и II, III и IV  энантиомеры;

I и III, I и IV, II и III, II и IV  σ-диастереомеры.

Среди приведенных структур мезоформы нет, так как каждый стереоизомер имеет свой энантиомер.

Задание 2. Приведите примеры α-аминокислот, входящих в состав белков, с гидрофобными и гидрофильными боковыми радикалами.

Решение. α-Аминокислоты с гидрофобными радикалами: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан и пролин (иминокислота). Радикалы этих аминокислот воду не притягивают, а стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам.

α-Аминокислоты с гидрофильными радикалами: серин, треонин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, цистеин и оксипролин (иминокислота). В состав радикалов этих аминокислот входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой.

В свою очередь, эти аминокислоты делят на две группы:

- неионогенные α-аминокислоты, не способные к ионизации.

Н апример, гидроксильная группа треонина:

- ионогенные α-аминокислоты, способные к ионизации в условиях организма.

К α-аминокислотам с отрицательно заряженными радикалами относятся тирозин, цистеин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Эти аминокислоты называют кислыми.

Например, при рН 7 фенольная гидроксильная группа тирозина ионизирована на 0,01%; тиольная группа цистеина  на 8%.

Полностью ионизированные формы аспарагиновой и глутаминовой кислот называют аспартатом и глутаматом:

К α-аминокислотам с положительно заряженными радикалами относятся лизин, аргинин и гистидин. Эти аминокислоты называют оснóвными.

У лизина есть вторая аминогруппа, способная присоединять протон:

У аргинина положительный заряд приобретает гуанидиновая группа:

Пиридиновый атом азота в имидазольном ядре гистидина содержит неподеленную пару электронов, которая также может присоединять протон:

Задание 3. Для аланина напишите уравнения реакций, иллюстрирующих его амфотерный характер.

Решение. Напишем формулу аланина – 2-аминопропановой кислоты

Как все аминокислоты, аланин за счет наличия карбоксильной группы обладает кислотными свойствами, а за счет аминогруппы проявляет основные свойства.

Реакция, иллюстрирующая кислотные свойства аланина, – это реакция взаимодействия со щелочью, с образованием натриевой соли аланина.

Реакция, доказывающая основные свойства аланина, – это реакция взаимодействия с соляной кислотой, с образованием соответствующей соли.

Задание 4. Смесь глицина, аланина, лизина, аргинина, серина и глутаминовой кислоты разделяли методом электрофореза при рН 6.

Определите направление движения аминокислот при электрофорезе, если изоэлектрические точки этих аминокислот соответственно равны значениям pH: 6,0; 6,0; 9,8; 10,8; 5,7 и 3,2.

Решение. В изоэлектрической точке (pI  рН) суммарный заряд α-аминокислоты равен нулю. В данных условиях такое соотношение выполняется для аланина, глицина и серина и эти аминокислоты в электрическом поле перемещаться не будут.

При рН > pI преобладает анионная форма и аминокислота (в данном случае глутаминовая кислота) будет перемещаться к аноду.

В случае, когда рН < pI в растворе преобладает катионная форма, поэтому лизин и аргинин будут перемещаться к катоду.

Задание 5. Даны три аминокислоты: аспарагиновая, лизин и глицин. Определите, в какой среде  кислой, нейтральной или щелочной  будут находиться изоэлектрические точки этих кислот по сравнению с глицином, для которого рI = 6.

Решение. У аспарагиновой кислоты рI будет находиться в более кислой среде, чем у глицина, так как для подавления диссоциации второй карбоксильной группы требуется дополнительное количество ионов H⁺.

У лизина рI будет находиться в более щелочной среде, чем у глицина, так как для предотвращения образования второй NH₃⁺ группы требуется дополнительное количество ионов OH^.

Задание 6. Заболевание фенилкетонурия связано с нарушением синтеза тирозина из фенилаланина и накоплением в организме токсичных продуктов дезаминирования фенилаланина. Какое соединение получается в результате окислительного дезаминирования фенилаланина?

Решение. α-Аминокислота фенилаланин в организме под действием фермента (фенилаланингидроксилаза) гидроксилируется в α-аминокислоту тирозин. В отсутствие этого фермента или при его недостаточной активности в организме накапливается фенилаланин. При его дезаминировании (удаление азотсодержащей функциональной группы) получается оксокислота – фенилпировиноградная кислота, которая и вызывает токсический эффект.

Дезаминирование не затрагивает углеродного скелета α-аминокислоты, поэтому у продуктов дезаминирования сохраняется способность включаться в другие обменные процессы. Кроме того, через реакцию дезаминирования осуществляется генетическая связь α-аминокислот с другими типами органических кислот:

Окислительное дезаминирование α-аминокислот в организме протекает под действием ферментов (оксидазы) с участием коферментов NAD⁺, NADP⁺. На первой стадии реакции фенилаланин окисляется (дегидрируется) с образованием соответствующей α-иминокислоты:

С₆Н₅-СН-СООН ^{окисление} С₆Н₅-С-СООН + 2Н^{+ Н}₂^О С₆Н₅-С-СООН + NH₃

| || ||

NH₂ NH O

Фенилаланин α-иминокислота Фенилпировиноградная

кислота

Таким образом, в результате окислительного дезаминирования фенилаланина образуется фенилпировиноградная кислота.