6.3.12. Молибден

Молибден в водных растворах существует как МоО , т.е. в его наиболее окисленной форме — Mo(VI). Как компонент ферментов он может быть в фор­ме Mo(VI) и Mo(V). Поглощается молибден, видимо, в комплексе с фитосидерофорами (см. рис. 6.62).

Потребность в молибдене у растений меньше, чем в других микроэле­ментах, и его концентрация в тканях очень низкая. Однако у растений Мо является компонентом ключевого фермента — нитратредуктазы (HP) (см. подразд. 3.2.3); у нитрогеназы, осуществляющей фиксацию N₂, в одной из I субъединиц также присутствует Мо. Кроме того, в растениях Мо входит в со­став ксантиноксидазы. Во всех этих ферментах молибден выполняет каталити­ческую и структурную функции. У нитратредуктазы и ксантиноксидазы молиб­ден присутствует в составе молибдоптерина, или молибдокофактора (Мо-Со) (см. рис. 6.41):

Структурную основу Mo-Co составляет производное птерина с боковой цепью в шестом положении. Четырехуглеродная боковая цепь содержит дитиольную (связывающую Мо), гидроксильную и фосфатную группы. МоСо всех молибденсодержащих ферментов растений, бактерий, грибов и животных (ассимиляторные и диссимиляторные нитратредуктазы, алкогольдегидрогеназа, сульфитоксидаза, ксантиноксидаза/дегидрогеназа) сходны и близки по свой­ствам. МоСо нековалентно связан с белком фермента и в связанном виде ус­тойчив к окислению. У нитратредуктазы МоСо является активным центром, где с участием молибдена NO восстанавливается до NO . Кроме того, он вы­полняет структурную функцию, связывая две субъединицы. При отщеплении МоСо от апофермента HP инактивируется и может переходить в латентное со­стояние. «Разборка» фермента может происходить под действием неблагоприят­ных факторов, например засоления. Однако четвертичная структура Мо-Со-фермента собирается так же легко, как и разрушается. В системе in vitro восстанов­ление структуры HP активируется добавлением молибдена.

6.3.13. Цинк

Цинк поглощается как двухвалентный катион, в клетках он не окисляется и не восстанавливается. Обнаружен переносчик Zn²⁺, который функционирует в системе унипорта (см. рис. 6.15), обеспечивая поглощение цинка из среды. Роль цинка как двухвалентного катиона основана на его свойстве формировать тетраэдрические комплексы:

Известно около 300 ферментов из разных организмов, где цинк является стабилизатором. У растений цинк — компонент карбоангидразы (см. гл. 4), щелочной фосфатазы, алкогольдегидрогеназы. В клетках листа наряду с Mg²⁺-зависимой пирофосфатазой, обнаружен Zn²⁺-зависимый изоэнзим. В супероксиддисмутазе Zn²⁺ ассоциирован с Сu²⁺. В этом антиоксидантном изоэнзиме медь, очевидно, представляет каталитический, а цинк — структурный компо­нент. Cu-Zn-СОД локализована во всех компартментах цитоплазмы.

Цинк играет важную роль в метаболизме ДНК и РНК, в синтезе белка и клеточном делении. Выделен класс Zn-зависимых белков, которые включены в репликацию ДНК, транскрипцию и, следовательно, в регуляцию экспрес­сии генома. Включение цинка в эти белки необходимо для связывания со спе­цифическими генами. Он встраивается в структуру белка, образуя тетраэдраль-

ные комплексы с аминокислотными остатками полипептидной цепи. Таким образом, полипептидная цепь формирует петли, или «цинковые пальцы», со­стоящие из 11 — 13 аминокислотных остатков. Структура типа «цинковые паль­цы» присутствует у многих факторов транскрипции. «Цинковые пальцы» взаи­модействуют с двойной спиралью ДНК, что позволяет белковой молекуле, несущей эту структуру, узнавать и специфически связываться с определенны­ми последовательностями нуклеотидов в геноме клетки. Такое связывание в свою очередь приводит к активации или ингибированию транскрипции дан­ного гена. Кроме этого, структура типа «цинковые пальцы» может участвовать в белок-белковом узнавании, и поэтому играет важную роль в процессах пере­дачи сигнала внутри клетки.

6.3.14. БОР

Бор входит в группу металлоидов и в водных растворах при концентрации менее 25 мМ присутствует в мономерной форме — В(ОН)₃ или в ионной — В(ОН) . Поглощение бора сильно зависит от рН, а его распределение по расте­нию происходит преимущественно с транспирационным током. По флоэме бор также может транслоцироваться и ретранслоцироваться в относительно больших количествах. Необходимость бора для растений установлена очень дав­но, но до сих пор неясно, каким образом реализуются его функции: в какие конкретные реакции он включен и каков механизм его участия в отдельных процессах. Бор присутствует в растениях в большей концентрации, чем другие микроэлементы (по крайней мере у двудольных), и значительное его количе­ство находится в клеточной стенке (КС). У бор-дефицитных растений почти весь бор (90 — 95%) находится в апопласте. До 70% бора клеточной стенки приходится на комплекс с пектином:

При недостатке бора физические свойства клеточной стенки значительно изменяются, что сопровождается быстрым ингибированием растяжения кле­ток. Эти нарушения в синтезе клеточной стенки, как предполагают, приводят к «каскадному эффекту» и к последовательным (иногда одновременным) из­менениям в комплексе взаимосвязанных процессов. Последствия дефицита бора можно разделить на первичные и вторичные; они затрагивают образование клеточной стенки и функционирование плазмалеммы (рис. 6.63).

Рис. 6.63. Физиолого-биохимические нарушения в тканях при дефиците бора

(по Marschner, 1995)

Таким образом, конкретные пути включения бора в процессы обмена и механизмы реализации его функций неизвестны. Однако можно составить длин­ный список процессов, где бор необходим: синтез и структура клеточной стенки, лигнификация, метаболизм углеводов, РНК, ИУК, фенолов, дыхание, транс­порт Сахаров, функционирование плазмалеммы.