Лекция 1. Вопросы лекции:

1. Биохимия - наука о веществах, которые входят в состав живой природы, и их превращениях, лежащих в основе разнообразных проявлений жизнедеятельности.

2. Теоретическая и практическая значимость биохимии, связь с другими естественными науками.

3. Краткая история развития биохимии.

Литература:

1. Анисимов, А. А. Основы биохимии / А. А. Анисимов. М. : Высшая школа, 1987.

2. Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. М. : Медицина, 1990.

3. Биохимия: Учебник для вузов / под ред. Е. С. Северина. М. : ГЭОТАР-Медиа, 2006.

4. Комов, В. П. Биохимия / В. П. Комов, В. Н. Шведова. М. : Дрофа, 2004.

5. Ленинджер, А. Основы биохимии / А. Ленинджер. М.: Мир, 1985, Т. 1-3.

6. Мари, Р. Биохимия человека / Р. Мари [и др.] М. : Мир, 1993, Т.1-2.

7. Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии / Ю. Б. Филиппович. М. : Высшая школа, 1999.

Лекция 2. Вопросы лекции:

1. Классификация аминокислот.

2. Химическая структура и физико-химические свойства аминокислот.

3. Принципы организации и биологическая роль пептидов.

4. Распространение в биообъектах, разнообразие, биологическая роль белков.

5. Физико-химические свойства белков.

Таблица. Классификация -аминокислот

Группа аминокислот	Функциональные группы			Аминокислоты
Гидрофильные, полярные
Кислые (отрицательно заряженные при рН≈7,4)	Карбоксильная группа		-СОО-	Аспарагиновая Глутаминовая	Asp Glu
Основные (положительно заряженные при рН≈7,4)	Аминогруппа		-NH3+	Лизин Аргинин Гистидин	Lys Arg His
Нейтральные	Тиольная группа		-SH	Цистеин	Cys
	Гидроксильная группа		-ОН	Серин Треонин Тирозин	Ser Thr Tyr
	Амиды	-CONH2		Аспарагин Глутамин	Asn Gln
Гидрофобные, неполярные
Алифатические	-CH2-			Аланин Валин Лейцин Изолейцин Метионин	Ala Val Leu Ile Met
Ароматические	-C6H5-			Фенилаланин Триптофан *(Тирозин	Phe Trp Tyr)
Другие	Иминокислота			Пролин Глицин	Pro Gly

*Тирозин, или гидроксифенилаланин - ароматическая, гидрофильная, полярная аминокислота.

Химические свойства аминокислот

• декарбоксилирование (образование аминов)

• дезаминирование (образование карбоновых кислот)

• этерификация карбоксильных групп (образование сложных эфиров)

• образование амидов

• переаминирование (замещение аминогруппы)

• гидроксилирование

• взаимодействие с альдегидами (образование шиффовых оснований)

• образование N-гликозидов (при взаимодействии с углеводами)

• образование О-гликозидов (при взаимодействии с углеводами)

• окисление SH-групп (образование дисульфидных содеинений, например димера цистеина - цистина)

• фосфорилирование гидроксиаминокислот (образование сложных фосфорных эфиров

• окисление гуанидиновой группы аргинина

• о бразование пептидной связи (полимеризация аминокислот с образованием пептидов)

Взаимодействие -аминокислот между собой с образованием пептидной связи

Стереоизомерия -аминокислот

Амфотерные (кислотно-основные) свойства -аминокислот в растворах

рI=(pK₁+pK₂)/2,

где pK₁ – константа диссоциации карбоксильных групп;

pK₂ – константа диссоциации аминогрупп.

Заряд аминокислот при различных значениях рН среды

рН < pI	рН = pI	pH > pI
Заряд > 0 (положительный)	Заряд = 0	Заряд < 0 (отрицательный)

Литература: