2. Образование малонил-КоА

фермент: ацетил-КоА-карбоксилаза

А цетил-КоА + СО₂ + АТФ Малонил-КоА +АДФ +Фн

3. Собственно синтез жирных кислот:

1. фермент: ацетил-ацилпереносящий белок(АПБ)-трансфераза

HS-АПБ-SH + Ацетил-КоА ацетил-АПБ-SH + HS-КоАSH

2. фермент: малонил-АПБ-трансфераза

ацетил-АПБ-SH + малонил-КоА  ацетил-АПБ-малонил + HS-КоАSH

3. фермент: -кетоацил-АПБ-синтаза

Ацетил-апб-малонил ацетил 

-кетоацил-АПБ

4. фермент: -кетоацил-АПБ – редуктаза

-кетоацил-АПБ + НАДФН^.Н⁺ -гидроксиацил-АПБ + НАДФ⁺

5. фермент: -гидроксиацил-АПБ – дегидратаза

-гидроксиацил-АПБ  транс-еноил-АПБ

6. фермент: еноил-АПБ-редуктаза

транс-еноил-АПБ+ НАДФН^.Н⁺  бутирил-АПБ+ НАДФ⁺

Литература:

1. Анисимов, А. А. Основы биохимии / А. А. Анисимов. М. : Высшая школа, 1987.

2. Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. М. : Медицина, 1990.

3. Комов, В. П. Биохимия / В. П. Комов, В. Н. Шведова. М. : Дрофа, 2004.

4. Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии / Ю. Б. Филиппович. М. : Высшая школа, 1999.

5. Gilbert, H. Basic Concepts in biochemistry / H. Gilbert. Paperbach, 1999.

Лекция 27.

Вопросы лекции:

1. Основные понятия биохимической термодинамики.

2. Классификация реакций биологического окисления.

3. П ринципы структурно-функциональной организации электрон-транспортной (дыхательной) цепи митохондрий.

Структура АТФ

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ

Окисление, сопряженное с фосфорилированием АДФ:

• субстратное фосфорилирование

• оксилительное фосфорилирование

Свободное окисление

- окислительные реакции, энергия которых не трансформируется в энергию АТФ. Высвобождающаяся энергия переходит в тепловую и рассеивается.

Строение дыхательной цепи митохондрий

Литература:

1. Анисимов, А. А. Основы биохимии / А. А. Анисимов. М. : Высшая школа, 1987.

2. Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. М. : Медицина, 1990.

3. Комов, В. П. Биохимия / В. П. Комов, В. Н. Шведова. М. : Дрофа, 2004.

4. Коничев, А. С. Биохимия и молекулярная биология. Словарь терминов / А. С. Коничев, Г. А. Севастьянова. М. : Дрофа, 2008.

5. Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии / Ю. Б. Филиппович. М. : Высшая школа, 1999.

6. Gilbert, H. Basic Concepts in biochemistry / H. Gilbert. Paperbach, 1999.

Лекция 28.

Вопросы лекции:

1. НАД- и НАДФ-зависимые дегидрогеназы, флавиновые ферменты, убихинон, цитохромы и цитохромоксидаза.

2. Механизмы сопряжения окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи.

3. Трансмембранный потенциал протонов и работа АТФ-синтетазы.

Локализации пунктов сопряжения окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи митохондрий

Протонная АТФаза состоит из двух отдельных частей: F₀, гидрофобной части, связанной с мембраной, ответственной за транспорт протонов, и F₁, гидрофильной части, ответственной за синтез и гидролиз  АТФ.

Общий план строения F₁-части АТФазы: α₃β₃∂ε. Каталитический центр образован β-субъединицы, ε-субъединица подавляет АТФазную активность фермента, α-субъединицы выполняют защитную функцию по отношению к активному центру.