- •1)Типы химических связей в органических соединениях
- •2)Характеристика соединений с поляризованной связью.
- •3)Виды изомерии в органических соединениях
- •4)Предельные углеводороды, их химические свойства.
- •5)Получение алканов.
- •6)Галогенопроизводные углеводородов
- •7)Алкены и их химические свойства.
- •8)Диеновые углеводороды. Особенности реакции присоединения в зависимости от положения двойных связей.
- •9)Алкины. Ацетилен и его химические свойства.
- •10)Получение непредельных углеводородов.
- •11)Качественные реакции на двойную, тройную связь.
- •12)Ароматические соединения. Бензол и его химические свойства
- •13)Гомологи бензола. Получения и свойства.
- •14)Особенности замещения в бензольном кольце. Правило ориентации второго заместителя
- •15)Механизм нитрования бензола.
- •16)Спирты одноатомные и многоатомные. Первичные, вторичные и третичные спирты. Получение спиртов.
- •17)Химические свойства спиртов.
- •18)Двухатомные и трёхатомные спирты.
- •19)Фенолы и их свойства.
- •20)Получение фенолов. Кислотные свойства фенолов
- •21)Альдегиды и их химические свойства.
- •22)Получение альдегидов.
- •23)Полимеризация и конденсация альдегидов.
- •24)Кетоны. Получение и химические свойства.
- •25)Общность и различие химических свойств альдегидов и кетонов.
- •26)Одноосновные карбоновые кислоты. Способы получения кислот.
- •27)Химические свойства одноосновных предельных кислот.
- •28)Непредельные кислоты и их химические свойства.
- •29)Дикарбоновые кислоты.
- •30)Цис - транс - изомерия.
- •31)Гидроксикислоты. Их химические свойства. Оптическая изомерия.
- •3 2)Кетокислоты. Кето — енольнаятаутометрия.
- •33)Высшие предельные и непредельные жирные кислоты. Понятие о незаменимых кислотах.
- •34)Получение простых эфиров и сложных эфиров.
- •35)Сложные эфиры. Реакции этерификации и гидролиза.
- •36)Строение триглицерида. Омыление жира. Гидрогенизация жира. Прогоркание жира. Мыла растворимые и нерастворимые.
- •37)Фосфолипиды Строение серинфосфатида, лецитина и кефалина.
- •38)Стерина и стериды. Химическая структура холестерола.
- •39)Использование магнийорганических соединений для получения различных органических соединений.
- •40)Пентозы. Строение рибозы, дезоксирибозы, ксилозы и арабинозы.
- •41)Гексозы. Строение глюкозы, галактозы, маннозы, фруктозы.
- •42)Циклическое строение моносахаридов.
- •43)Понятие об ассиметрическом атоме углерода. Зеркальная изомерия.
- •44)Восстанавливающие дисахариды.
- •45)Полисахариды. Схема строения крахмала и клетчатки.
- •46)Химические свойства моносахаров.
- •49)Моноаминодикарбоновые и диаминомонокарбоновые кислоты.
- •50)Циклические аминокислоты. Понятие о незаменимых аминокислотах.
- •51)Химические свойства аминокислот.
- •52)Строение белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры).
- •53)Ди - и трипептиды.
- •54)Пиримидиновые основания.
- •55)Пуриновые основания.
- •56)Нуклеозиды и нукпеотиды.
- •57)Пуриновые нуклеотиды.
- •58)Пиримидиновые нуклеотиды.
- •59)Схема строения рнк и днк.
- •60)Хромопротеиды. Структура гема.
52)Строение белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры).
Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами). Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон. Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна третичная структура белка, которая формируется в процессе сворачивания (фолдинга) в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют 4 уровня структуры белка. Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура - локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями (спирали, складки). Третичная структура - пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие: 1.ковалентные связи (между двумя остатками цистеина - дисульфидные мостики); 2.ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; 3.водородные связи; 4.гидрофильно-гидрофобныевзаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы. Четверичная структура - взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.,
53)Ди - и трипептиды.
– этоорганические вещества, молекулы которых построены из аминокислот, соединённых пептидной связью. В зависимости от числа входящих в молекулу аминокислот различают дипептиды, трипептиды и т.д., а также полипептиды. Как правило, молекулы пептидов линейны, причём один конец цепи заканчивается карбоксильной группой (-СООН), а другой – аминогруппой (—NH2 ). Но цепь может быть и замкнута в циклическую структуру. Присоединение происходит за счет выделения воды из карбонильной группы одной а/к и аминогруппы другой. Так как белки синтезируются в виде полипептидных цепей, граница между полипептидом и простым белком условна. Пептидами являются многие важные для организмов вещества – некоторые гормоны, антибиотики, токсины. Глицилглицин( глицин + глицин):
Аспарагилорнитин(аспарагин + орнитин):
Получение трипептида – метионилтирозиларгинин (метионин + тирозин + аргинин),