Биомолекулы

Эволюционные концепции систем неживой природы и живых организмов, сформулированные в середине 19-го века, имели противоположную направленность. Эволюция изолированных физических систем провозглашается вторым законом термодинамики – законом возрастания энтропии (Р. Клаузиус, 1850г.). Л. Больцман, установив связь между энтропией и вероятностью состояния системы, утвердил тем самым переход от порядка в системе к беспорядку, как стремление макроскопической системы к наиболее вероятному состоянию, что соответствует максимальному числу микросостояний.

Эволюционная теория в биологии, обнародованная Ч. Дарвиным в 1859 году, объясняет движущие силы эволюции в постепенном переходе живых форм от одних, простых, к другим более сложным и совершенным.

Попытки установить связь между физической и биологической эволюциями, теорией «создания структур» Ч. Дарвина и теорией «разрушения структур» Р. Клаузиуса, были безуспешными до недавнего времени. На рубеже 70-х – 80-х годов 20-го века в естествознание пришло понимание существенных различий природы равновесных и неравновесных процессов и создана теория открытых систем. Было строго доказано, что в открытых системах могут образовываться и долго существовать упорядоченные структуры. Спонтанно, неожиданно, непредсказуемо возникает «порядок из беспорядка».

В работах М. Эйгена и И. Пригожина впервые была сформулирована концепция отбора и эволюции биологических макромолекул из неупорядоченных систем на основе качественной теории гиперцикла, как одного из принципов структурной самоорганизации открытых систем. Пожалуй, впервые в истории науки вопросы зарождения жизни, отбора и эволюции были рассмотрены теоретически с чисто физических позиций.

Нам неизвестно в деталях как возникла жизнь на Земле. Можно только предполагать, что она образовалась в результате длительного процесса множества флуктуаций, происходящих в «первичном бульоне». Первичный бульон мог представлять собой водный раствор таких газов как метан СН , аммиак NH , углекислый газ СО , водород Н . В этом первичном бульоне зародились такие флуктуации, которые привели к первичной самоорганизации сначала на молекулярном уровне, к образованию молекул аминокислот, полисахаридов, липидов и других макромолекул.

Органические молекулы, такие как сахара, липиды, аминокислоты и нуклеотиды в открытой системе, при наличии источника энергии, могут синтезироваться в достаточно больших количествах. В 1924 году А.И. Опарин обратил внимание на то, что эти биологически важные молекулы могут самопроизвольно концентрироваться, образуя капли, названные коацерватами. Этот процесс вполне объясним с позиций физической химии. По ряду свойств коацерваты напоминают клетки простейших организмов. Благодаря самоорганизации в каплях, подобных клетке, создаются условия спонтанного образования биополимеров.

На следующем, более высоком, уровне организации макромолекулы клетки образуют надмолекулярные комплексы, например рибосомы, являющиеся комплексами нуклеиновых кислот и белков. Надмолекулярные комплексы, в свою очередь, образуют органеллы (ядро клетки, митохондрии и др.).

Аминокислоты. В первом приближении структуру молекулы аминокислоты можно представить в виде:

Н

|

NH ― С―‌ СООН,

|

R

Где NH - аминогруппа, СООН – карбоксильная группа, R – радикальная группа (радикал), в неё входит один или несколько атомов. Аминокислоты отличаются только радикалами. Аминокислоты в водной среде способны образовывать длинные цепи. В результате реакции поликонденсации аминогруппы и карбоксильной группы возникает первичная структура молекулы белка.

Н H H

| | |

NH ―С― СООН—NH —C—OOH―NH ―C―COOH―

| | |

R R R

Белки живых организмов (от простейших одноклеточных до высших млекопитающих) состоят из 20 типов аминокислот и определяют практически все функции живой клетки. Каждый белок состоит из нескольких, иногда десятков, аминокислот. Последовательность, в которую соединены различные аминокислоты, индивидуальна для каждого типа белковой молекулы. Очевидно, существует огромное число способов (10 ) соединения 20 аминокислот в различные последовательности. Каждый живой организм обладает собственными, специфичными белками и поэтому проблема трансплантации органов оказывается столь трудной. Организм может отторгать чужеродный орган, поскольку пересаженный орган содержит белки, состоящий из тех же аминокислот, но несколько в другой последовательности. Белки, поглощаемые с пищей, расщепляются в организме до аминокислот, из которых в клетках организма затем синтезируются белки необходимые для данного организма. Так происходит рост организма и замещение старых, родительских клеток, дочерними клетками.

Рассматривая структурную организацию белков, надо указать её иерархичность. Имеются первичная, вторичная, третичная и, иногда, четвертичная структуры белка.

Первичная структура белка – это линейная последовательность аминокислот. Линейная цепь первичной структуры формируется при биосинтезе каждой молекулы белка на рибосоме клетки.

Вторичная структура белковой молекулы – это - спирали, у которых каждая элементарная единица включает несколько (до десятков) элементов цепи первичной структуры.

Третичная структура – это способ расположения в пространстве первичной цепи как целого или способ размещения в пространстве элементов вторичной структуры. Например, хорошо изученная белковая молекула миоглобина, осуществляющая простые функции связывания и накопления кислорода в мышцах, особенно у водных млекопитающих (кашалотов) относится к - спиральным белкам. Первичная аминокислотная последовательность миоглобина состоит из 153 аминокислотных остатков. Вторичная структура представляет собой восемь - спиралей, которые вместе с боковыми группами сворачиваются в трехмерную структуру с приблизительными размерами 2*3*4 нм .

Первичная структура – характеризует аминокислотный состав и последовательность связи -аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

На рисунке показана первичная структура пептидных цепей инсулина (каждая аминокислота обозначена первыми тремя буквами её названия, например Гли – глицин, Ала – аланин, Вал – Валин и т.д.).

Вторичная структура полипептидной цепи молекулы белка в форме спирали (основной скелет без боковых цепей).

Третичная структура полипептидной цепи молекулы белка в форме изогнутого листа

‌‌‌‌‌‌‌‌

Полипептидная цепь молекулы миоглобина, содержащая остатки 153 молекул различных аминокислот и небелковый остаток (выделен). Молекулы белков, наряду с молекулами нуклеиновых кислот ДНК и РНК, самые сложные из известных науке. Живые клетки построены из макромолекул белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов и липидов. Строительными блоками нуклеиновых кислот являются нуклеотиды. В состав нуклеиновых кислот входят всего-навсего четыре типа нуклеотидов.

Остов молекул ДНК и РНК состоит из сахарно – фосфатных цепочек, к каждому сахару присоединены азотистые основания: А – аденин, Т – тимин, Г – гуанин и Ц – цитозин. Одноцепочечная молекула РНК вместо Тимина содержит У – урацил. Последовательность нуклеотидов в полимерной цепи молекулы ДНК может быть любой, но вторая сопряженная цепь должна строиться так, чтобы её нуклеотиды противостояли друг другу в соответствии с правилом:

Против А должно быть Т,

Против Т должно быть А,

Против Г должно быть Ц,

Против Ц должно быть Г.

При контакте плоских пар азотистых оснований энергетически выгодной оказалась укладка в стопку, а сахарно - фосфатные основания обвивают стопку двумя винтовыми линиями, причем плоскости азотистых оснований перпендикулярны оси двойной спирали молекулы ДНК. Эта модель непринужденно объясняет факт деления исходной клетки на две, в ядрах которых существовали бы идентичные молекулы ДНК. В самом деле, если развести обе ветви ДНК, то каждая из них будет достроена новой ветвью в соответствии с приведенным правилом.