3. Класифікація амінокислот

Амінокислоти, які входять до складу білків, часто класифікують за кількістю аміно- і карбоксильних груп та будовою основного ланцюга. Зараз також широко використовується класифікація амінокислот; яка ґрунтується на полярності їх радикалів. За цією ознакою амінокислоти поділяють на чотири класи: з неполярними радикалами, з незарядженими полярними радикалами, з негативно зарядженими полярними радикалами і з позитивно зарядженими полярними радикалами.

Нижче наводиться класифікація амінокислот за першою ознакою.

Ациклічні амінокислоти. Цю групу амінокислот залежно від кількості амінних і карбоксильних груп поділяють на чотири класи:

1. Моноаміномонокарбонові кислоти. До цього класу входять амінокислоти, які містять одну амінну і одну карбоксильну групу.

L (+) аланін (α-амінопропіонова кислота)

Н₂N – CH – COOH

│

СН₃

Ця амінокислота часто зустрічається у складі білків рослин і тварин, а також знаходиться у вільному стані. Крім α-аланіну в організмі виявлено також β-аланін. Однак до складу білків останній не входить. β-Аланін бере участь в утворенні структу­ри пептидів, зокрема дипептидів карнозину та ансерину, які містяться у м'язовій тканині більшості хребетних тварин, та входить до складу вітаміну В₃.

L (-) серин (α-аміно-β-оксипропіонова кислота)

CH₂ – CH – COOH

I I

OH NH₂

Синтезується в організмах людини і тварин, є складовою частиною багатьох білків. Серин входить до складу активних центрів таких ферментів, як трипсин, холінестераза; бере участь у синтезі окремих амінокислот.

L (-) цистеїн (α-аміно-β-тіопропіонова кислота)

CH₂ – CH – COOH

I I

SH NH₂

Характерною особливістю цієї амінокислоти є те, що її сульфгідрильна група легко окислюється. При цьому дві молекули цистеїну взаємодіють між собою й утворюють диамінодикарбонову кислоту – цистин (β,β-дитіо-α,α-диамінопропіонову кислоту):

L (-) метіонін (α-аміно-γ-метилтіомасляна кислота)

CH₂ – CH₂ – CH – COOH

I I

S – CH₃ NH₂

В організмі відіграє надзвичайно важливу роль як донор метильних груп для забезпечення процесів синтезу холіну, адреналіну, бере участь у процесах утворення цистеїну та інших біологічно активних речовин. В організмі людини і тварин не синтезується.

L (-) треонін (α-аміно-β-оксимасляна кислота)

CH₃ – CH – CH – COOH

I I

OH NH₂

Входить до складу багатьох рослинних і тваринних білків. Значна кількість треоніну міститься в таких білках, як пепсин, фібрин та ін. В організмі людини і тварин треонін не синтезується.

L (+) валін (α-аміно-β-метилмасляна кислота)

CH₃ – CH – CH – COOH

I I

СН₃ NH₂

В організмі тварин і рослин валін входить до складу білків та зустрічається у вільному стані. Значна кількість валіну (4-15%) міститься у білках – міоглобіні, казеїні і еластині. В організмі людини і тварин валін не синтезується, і тому для забезпечення нормальних фізіологічних процесів він повинен постійно надходити з продуктами харчування.

L (-) лейцин (α-аміно-γ-метилвалеріанова кислота)

CH₃ – CH – СН₂ – CH – COOH

I I

СН₃ NH₂

Входить до складу багатьох білків тваринного і рослинного походження. Значна кількість його міститься у пророслому зерні злакових культур. В організмі людини і тварин лейцин не синтезується, належить до незамінних амінокислот.

L (+) ізолейцин (α-аміно-β-метилвалеріанова кислота)

CH₃ – CH₂ – СН – CH – COOH

I I

СН₃ NH₂

У складі білків міститься в незначних кількостях, належить, як і лейцин, до незамінних амінокислот.

2.Моноамінодикарбонові кислоти. Цей клас амінокислот містить одну амінну і дві карбоксильні групи, тому їх водні розчини мають кислотний характер:

L (+) аспарагінова кислота (аміноянтарна)

HOOС – CH₂ – CH – COOH

I

NH₂

Особливо високий вміст її було виявлено в соці спаржі (звідси і походить її назва). Аспарагінова кислота синтезується в організмах людини і тварин, входить до складу багатьох білків рослинного і тваринного походження. Вона використовується в процесах синтезу азотистих основ нуклеїнових кислот і сечовини, знешкодження аміаку, переамінування амінокислот та ін.

L (+) глутамінова кислота (α-аміноглутарова)

HOOС – CH₂ – СН₂ – CH – COOH

I

NH₂

Глутамінову кислоту вперше було виділено у 1866 р. з гідролізату клейковини пшеничного зерна. Вона знаходиться як у складі білків, так і у вільному стані. Зокрема, високим вмістом глутамінової кислоти характеризуються альбуміни і глобуліни крові, колаген та іншібілки. Глутамінова кислота, як і аспарагінова, бере участь у багатьох обмінних процесах організму – в дезамінуванні, переамінуванні, декарбоксилюванні амінокислот. З неї утворюється важливий медіатор нервової системи – γ-аміномасляна кислота та інші важливі сполуки, зокрема глютамін. Натрієва сіль глутамінової кислоти широко використовується в харчовій промисловості для підсилення смакових якостей харчових продуктів.

Ці амінокислоти входять до складу білків також у вигляді амідів – аспарагіну і глутаміну

Н₂NОC – CH₂ – CH – COOH

I

NH₂

H₂NOС – CH₂ – СН₂ – CH – COOH

I

NH₂

Аспарагін і глутамін відіграють важливу роль у процесах обміну в організмі, окрема у процесах зв'язування аміаку і транспорту його до місця синтезу сечовини. Особливо багато аспарагіну нагромаджується в паростках бобових рослин.

3. Диаміномонокарбонові кислоти. Амінокислоти цього класу мають у своєму складі дві аміногрупи і одну карбоксильну, тому їх водні розчини проявляють лужні властивості.

L (+) аргінін (α-аміно-δ-гуанідинвалеріанова кислота)

NH = C – NH – CH₂ – CH₂ – CH₂ – CH – COOH

I I

NH₂ NH₂

Високий вміст аргініну (до 84% загальної маси амінокислот) виявлено в спермі риб. Аргінін відіграє досить важливу роль в обміні речовин, зокрема в процесах утворення сечовини, креатину та інших речовин. Аргінін постійно синтезується в організмі людини і тварин.

L (+) лізин (α,ε-диамінокапронова кислота)

СН₂ – CH₂ – CH₂ – CH₂ – CH – COOH

I I

NH₂ NH₂

Входить до складу всіх білків; в організмах людини і тварин не синтезується і належать до незамінних амінокислот. Багато лізину міститься в білках ядер – протамінах і гістонах.

Зараз лізин добувають у результаті хімічного та мікробіологічного синтезу, його використовують для підвищення продуктивності сільськогосподарських тварин.

4. Диамінодикарбонові кислоти. Існує одна амінокислота цього класу – цистин (β,β-дитіо-α,α-диамінопропіонова кислота)

СН₂ – S – S – CH₂

I I

CH – NH₂ CH – NH₂

I I

COOH COOH

При відновленні цистину відбувається розщеплення його на дві молекули цистеїну. Отже, ці амінокислоти відіграють важливу роль в окислювально-відновних процесах організму. У значних кількостях цистеїн входить до складу багатьох білків, зокрема білків волосся, нігтів, пір'я та ін.

Циклічні амінокислоти. Цю групу амінокислот поділяють на два класи.

1. Карбоциклічні амінокислоти

L (-) фенілаланін (α-аміно-β-фенілпропіонова кислота)

В організмі людини і тварин не синтезується. Використовується в процесах синтезу адреналіну і тироксину.

L (-) тирозин (α-аміно-β-параоксифенілпропіонова кислота)

Входить до складу різних білків, особ­ливо велика кількість його є в інсуліні великої рогатої худоби (до 12,5%) і пепсині (до 8,5%). У організмі людини і тварин тирозин утворюється при окисненні фенілаланіну і використовується у процесах синтезу гормонів – тироксину, адреналіну і норадреналіну тощо.

2. Гетероциклічні амінокислоти

L (-) триптофан (α-аміно-β-індолілпропіонова кислота)

Вперше виділено у 1901 р. з продуктів гідролізу казеїну. Міститься в білках рослинного і тваринного походження. В організмі людини і тварин не синтезується і належить до незамінних амінокислот.

L (-) гістидин (α-аміно-β-імідазолпропіонова кислота)

У значних кількостях гістидин міститься в тканинах печінки, нирок та в гемоглобіні крові. З гістидину при його декарбоксилюванні утворюється важливий біогенний амін – гістамін, який сприяє розширенню кровоносних судин та секреції соляної кислоти в шлунку.

Амінокислоти відіграють дуже важливу роль в організмі у синтезі важливих фізіологічно активних сполук, а також у забезпеченні деяких властивостей харчової сировини і продуктів. Тирозин відповідає за забарвлення волосся, шкіри, очей, потемніння харчових продуктів: хліба, фруктів, картоплі у процесі обробки. Глутамінова кислота утворює пролін, який відіграє важливу роль у формуванні структури колагену і білків клейковини пшениці, утворюючи у молекулах згини. Дисульфідні зв’язки цистеїну придають клейковині пружні властивості.