Лекция 2 белки в технологиях пищевых производств. Характеристика и изменение белков в технологическом процессе

Общая характеристика белков

Общее представление о белках как химических веществах было получено при изучении курса органической химии.

В последние годы проблема обеспечения населения пищевым белком приобретает все большее значение. Необходимо не просто увеличение количества потребляемого белка, но и его рациональное использование.

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, являющиеся сополимерами аминокислот, объединенных с помощью пептидной связи CO – NH. Молекулярная масса белков от 6 тысяч и свыше 1 миллиона. Аминокислотный состав белков не одинаков и является важнейшей их характеристикой. В составе пищевых белков насчитывается порядка 20 аминокислот. Поэтому белки отличаются длиной цепи, количеством каждой из 20-ти аминокислоты, порядком их очередности. Отсюда очевидно, что число вероятных аминокислотных последовательностей практически неисчерпаемо.

Белки, содержащие все 8 незаменимые аминокислоты называют полноценными, лишенные одной или нескольких - неполноценными. Степень полноценности зависит также от оптимального их соотношения в белке.

Для аминокислот, а поэтому и для белков характерна диссоциация в зависимости от влияния окружающей среды. Аминокислоты амфотерны, т. е. объединяют свойства кислот и щелочей.

Все белки подразделяются на:

• простые (протеины);

• сложные (протеиды), в состав которых входят:

• глюкоза – гликопротеиды;

• липиды – липопротеиды;

• пигменты – хроиопротеиды.

• нуклеиновые кислоты – нуклеопротеиды.

По пространственному расположению:

• фибриллярные (склеропротеины);

• глобулярные (сферопротеины).

По количеству цепей в молекуле:

• олигомеры (больше, чем 1 цепь)

• протомеры (1 отдельная цепь).

По растворимости:

• альбумины – в воде и разведенных солях Рн = 4-8,5

• глобулины – в нейтр. растворах солей сильных кислот

• глутелины – разведенные щелочи и кислоты ( содержат 45% глутаминовой кислоты).

• проламины – в 50-90%м этаноле (до 45% глут. кислоты и 15% пролина).

• гистоны – низкомолекулярные, растворимые в оде и кислотах.

Все белки имеют определенную пространственную структуру, которая очень сложная, но построена по определенным закономерностям. Основными уровнями белковой молекулы принята:

• первичная;

• вторичная;

• третичная;

• четвертичная.

Деление на структуры основано на систематизации видов связей, образующих тот или иной уровень.

В молекуле белка последовательность размещения аминокислот строго обозначена, характерна только для данного вида белка и определяет его природную структуру. Называется такая структура первичной. В основе образования первичной структуры лежит пептидная связь, разрушаемая только при жестком химическом, физическом или термическом воздействии. Напоминаю, что пептидная связь образуется при взаимодействии групп –COOH и -NH₃ с отщеплением воды.

Вторичная структура образуется в результате взаимодействия атома водорода одной цепи и атома кислорода другой или той же самой цепи с образованием водородной связи -NH…O = CH-

Из-за большого количества образовавшихся водородных связей цепь белковой молекулы скручивается в спираль. Когда образование водородной связи невозможно из-за возникновения дисульфидных связей или наличия аминокислоты, пролина, образуется изгиб или петля.

Кроме спирали образуется еще и складчатая вторичная структура, характерная для коллагена – фибриллярного белка. Особенности вторичной структуры объясняется разное отношение белков к внешним воздействиям. Так, спираль разрушается легко, тогда как коллаген очень стоек.

Полипептидные цепочки в белке определенным образом группируются и фиксируются в пространстве с помощью взаимодействия белковых групп одной цепи или нескольких. Такая структура также уникальная для каждого вида белка, называется третичной. В ее образовании принимают участие:

• дисульфидная связь R₁-S-S-R₂ (между группами SH соседних участков).

• водородные мостики R₁-C=O…H-N-R₂

• ионная связь R₁-CO

• O-H₃N-R₂

• солевые мостики

• эфирные связи.

Для многих белков характерна четвертичная структура – это объединение нескольких одинаковых по первичной, вторичной, третичной структуре белковых молекул, напр. гемоглобин.

Каждая из перечисленных структур определяет свойства белковой молекулы. Суммарные свойства неизменного белка называется нативными свойствами.

С другой стороны, каждая из форм очень чувствительна к воздействию внешних факторов и может изменяться под их влиянием, вследствие свойства белка также изменяются.

Белки являются полиамфотерными электролитами из-за наличия карбоксильных и аминных групп на их поверхности. Белок преимущественно является кислотой, чем щелочью, поэтому его изоэлектрическая точка лежит при рН ниже 7.

Величина рН и добавление электролитов влияют на заряд и форму белковой молекулы, поэтому, вероятно, эти факторы могут влиять и на свойства рецептурных систем, в состав которых входит белок – вязкость, объем набухших студней, влагоудерживающую способность.

Характеристика свойств белков

Белки, как сложные полимерные соединения, характеризуются определенными физико-химическим показателями. Это молекулярная масса, наличие полярных групп, определенное значение изоэлектрической точки, оптические свойства, показатель преломления и т. д. Эти свойства проявляются в связи с тем, что белок – химическое вещество с наличием в своем составе определенных химических соединений. Благодаря пониманию того, белок является соединением с определенными общими (для всех белков) и индивидуальными (для отдельных белков) свойствами, появляется возможность их определения в смесях веществ (например, биуретовая реакция). Можно также проводить и индивидуальные реакции, которые в технологическом процессе оцениваются как модификация.

Помимо физико-химических, существуют еще и функциональные свойства белка. Их оценивают как возможность белка – вещества выполнять ту или другую функцию в технологическом процессе. Например, способность белка быть анионом, катионом (в зависимости от рН) определяет его растворимость в определенных условиях или способность выпадать в осадок.

Физико-химические свойства нативного белка – это его объективная характеристика, а функциональные свойства зависят от многих условий, т. е. Их можно корригировать. Технологу необходимо знать, при каких условиях белок максимально проявляет свои функциональные свойства.

Существует понятие и технологические свойства – это общие свойства пищевых продуктов, которые реализуются в технологическом процессе т. к. практически все продукты питания состоят из нескольких пищевых веществ, то технологические свойства этих продуктов проявляются как функциональные свойства их составных частей.

В технологическом плане многие продукты используются с учетом того, что их технологические свойства объясняются присутствием белка как носителя функциональных свойств. Существует много функциональных свойств, желательных в белоксодержащих продуктах. Для наглядности приведем примеры некоторых функциональных свойств, необходимых или желательных в производстве тех или иных продуктов.

Растворимость – достижение необходимой консистенции, создание коллоидной системы.

Водоудерживающая способность – рубленые мясные и рыбные системы, тесто.

Эмульгирующая способность – соусы (майонезы), рубленые мясные изделия, колбасы, забеливатели.

Пенообразующая способность – изделия с пенной структурой, бисквитное тесто, кремы, муссы, самбуки, мороженое и т. д.

Когезионная способность – различные виды теста, фаршевые изделия, панировки.

Текстурность – ( способность расслаиваться, крошиться и т. д.) – песочное, слоеное тесто, текстурированные продукты, хлебобулочные изделия.

Студнеобразующая способность - студни, джем, колбасные изделия.

Функциональные свойства определяются природой белка и характером взаимодействия с другими компонентами пищевой системы.

Функциональные свойства зависят от структуры и состояния белка и могут корригироваться параметрами технологического процесса.

Функциональные свойства обуславливаются поверхностными характеристиками белка на уровне первичной структуры, соотношением межмолекулярных и внутримолекулярных связей различных типов, аминокислотной последовательности, вторичной и третичной структурой, определяющими пространственную доступность.

Модификация белков

Методами различного влияния на белок, которые, в общем, называют модификацией, можно достичь изменения целого комплекса физико-химических свойств. Эта проблема очень важна, т. к. открывается возможность целенаправленного регулирования функциональных свойств белка и белковых систем в технологии приготовления продуктов питания.

На современном этапе модификация функциональных свойств белка не очень расширена в технологиях пищевых производств, но технологу нужно знать, что ее использование позволит существенно влиять не только на технологический процесс, но и на рецептурный состав и качество изделий.

Выделяют 3 основных направления регулирования свойств белка:

• ферментативная обработка;

• химическая модификация;

• физико-химическая обработка.

Химическая модификация

Возможности химической модификации связаны, в первую очередь, с деструкцией пептидных целей, гидролизом амидных групп аспарагина и глутамина, изменением структуры белка путем образования новых ковалентных и ионных связей. Химическая модификация позволяет регулировать гидрофильно-гидрофобный баланс белковых систем путем введения с помощью реагентов функциональных дополнительных групп, измерять суммарный заряд белка.

Химическая модификация осуществляется за счет кислотного или щелочного гидролиза белков (солюбилизация), стабилизация белков путем солеобразования, ацилирования, пластеиновой реакции.

Щелочной и кислотный гидролиз нашли широкое применение для солюбилизации белков рыбы в ходе получения белковых рыбных концентратов, в результате чего улучшилась их растворимость, эмульгирующая и пенообразующая способность.

Интенсивность гидролиза зависит от:

• концентрации кислот и щелочей;

• субстратного соотношения;

• температуры;

• времени гидролиза.

В результате полного гидролиза получают аминокислоты, используемые в современных технологиях.

Путем химической модификации добиваются деструкции глобулина, бобовых и сои, придавая им способность к гелеобразованию, что больше характерно для фибриллярных белков (желатин).

Возможна солюбилизация белков путем солеобразования. Уже отмечалось, что белки могут взаимодействовать как с катионами, так и с анионами путем образования, либо «солевых мостиков», либо путем сорбции ионов на поверхности белка. При этом образуются протеинаты, характеризирующиеся большей растворимостью в сравнении с нативными или обессоленными белками. Это соевые протеинаты, казеинат молока, натриевый копреципитат молока. Наиболее часто из солей – модификаторов используют хлористый натрий и неорганические фосфаты.

Ферментативная модификация белков

В этом случае изменяют структуру белка путем использования ферментов. Благодаря частичному гидролизу, белки достигают повышения его растворимости, эмульгирующей активности, пенообразования.

Особый интерес представляет реакции расщепления и образования пептидных связей под действием протеаз.

Наиболее эффективный метод повышения растворимости белков путем ферментативного гидролиза. Единственное, нужно учитывать, что глубокий гидролиз белков животного происхождения приводит к накоплению пептидов гидрофобного характера (ферменты: пепсин, папаин, проназа).

Ферментативный гидролиз в отличии от химического, не снижает пищевую ценностьбелкови не уменьшает его усваиваемость.

Очень интересна и сочень перспективна недавно открытая пластеиновая реакция – процесс, обратный ферментативному расщеплению, когда под действием протеолитических ферментов заново образуются пептидные связи. Этот процесс используется для повышения биологической ценности и функциональных свойств белков. Проведены опыты по повышению биологической ценности зеина – белка кукурузы путем встраивания в его структуру триптофана, лизина и метионина. Повышают ценность соевых белков, добавляя в них серосодержащие аминокислоты. Добавляя глутаминовую кислоту в некоторые растительные пластеины, добиваются определенного вкуса термообработанного мяса.

Используя пластеиновую реакцию можно исключать нежелательные аминокислоты. Например, фенилаланин вызывает обострение у больных фенилкетанурией. Исключая эту аминокислоту, создают продукты для людей с данным заболеванием.

Физико-химические методы модификации

Эти методы объединяют следующие приемы:

• комплексообразование с природными полимерами (белками, полисахаридами), мономерными соединениями (углеводами, липидами);

• механическое действие различного рода;

• термическую обработку и т. д.

Комплексообразование по типу белок – белковое взаимодействие, как технологический прием известно, давно, только позже была подведена научная база. Это использование зерновых добавок к рыбным ферментам (от 10% до 30% добавляется муки пшеницы), что обеспечивает минимальные потери влаги в процессе тепловой обработки.

Это конъюгаты белков и углеводов, традиционно используемые в технологическом процессе. Известно, что сахароза повышает температуру коагуляции белков яиц, что используется в приготовлении сладких блюд, кондитерских изделий. Углеводы стабилизируют белки животного происхождения против действия низко и высокотемпературной денатурации.

Используя производные пектина, а также ксантин, повышают «силу» клейковины муки.

Жиры, образуя комплексы с белками, также защищают их от денатурации – используется при приготовлении фаршевых колбасных масс.

Физические методы также влияют на модификацию свойств белка. Так степень и способ помола оказывают решающее влияние на качество пшеничной муки.

Изменением температурного режима регулируют влагоудерживающую способность, нежность, сочность изделий.

Высокая степень измельчения мясных и рыбных фаршей, особенно на коллоидных мельницах, приводит к механической деградации миофибрилл, что повышает их водоудерживающую способность и растворимость.