3.2 Белки в составе пищи

3.2.1 Состав и строение белков

Белками называют высокомолекулярные природные полимеры. Количество аминокислот в составе белков может достигать нескольких тысяч.

Аминокислоты - это органические соединения по меньшей мере с двумя функциональными группами: NH₂-аминогруппа, СООН - карбоксильная группа. Боковая группа (R) аминокислот может иметь различное строение. У одних аминокислот группа R неполярная углеводородная цепь (глицин, аланин) или ароматическое кольцо (фенилаланин), у других в её состав входят полярные группы - NH₂ (лизин), COOH (глютаминовая кислота), SH (цистеин) и др.

В природе встречается около 150 различных аминокислот, среди них выделяют 20 протеиногенных, которые входят в состав белков.

В построении белков участвуют -аминокислоты, в молекуле которых аминогруппа расположена у соседнего с карбоксильной группой атома углерода. В молекуле белка -аминокислоты связаны между собой пептидными связями. Пептидная связь в белках образуется в результате конденсации карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой аминокислоты.

Первичная структура белка-это последовательность соединений аминокислотных остатков в полипептидной цепи (белковой цепочке) она специфична для каждого белка.Учитывая число возможных аминокислотных комбинаций, разнообразие белков практически безгранично, но не все они встречаются в природе.

Вторичная структура. Пространственное взаимное расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Различают - структуру или в виде спиралей винта и -структуру в виде складок.Поддерживается за счет водородных и дисульфидных мостиков.H…О, S-S

Третичная структура. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут по - разному располагаться в пространстве. Это остранственное расположение получило название третичной структуры. По характеру третичной структуры белковой молекулы различают глобулярные или шаровидные и фибрилярные или нитевидные белки.

В образовании этой структуры участвуют водородные связи и гидрофобные или ван-дервальсовы силы.

В ряде случаев отдельные субъединицы белка образуют непрочно связанные друг с другом ассоциаты. Так образуется четвертичная структура белка

По степени сложности белки делят на простые (протеины) и сложные (протеиды).

Простые белки состоят только из остатков аминокислот и содержат только 4 элемента C,О,N,Н.

Сложные белки состоят из белковой и небелковой групп, содержат металлы, жиры, углеводы, фосфаты и др.

Протеины по растворимости в отдельных растворителях классифицируются на :

а) альбумины- белки растворимые в воде -

белок яйца,крови,молочной сыворотки;

б) глобулины растворимые в водных растворах соли ~10% сывороточные белки молока, крови, фазеолин фасоли

в) проламины растворимые в растворах спиртов 60-80% белки ржи, пшеницы, кукурузы

г) глютелины растворимые в растворах щелочей

казеин молока, белки пшеницы, риса

Протеиды

Нуклеопротеиды содержат нуклеиновые кислоты, присутствуют в клеточных ядрах.

Фосфопротеиды содержат остатки фосфорной кислоты, присутствуют в казеине.

Липопротеиды содержат липиды, встречаются в оболочках жировых шариков, мембранах клеток в протоплазме.

Гликопротеиды содержат углеводы, встречается в казеине молока, в семенах фасоли.

Металлопротеиды- содержат металлы (Fe, Cu,Co и др.) присутствуют в гемоглобине крови, встречается в ферментах (пероксидаза).

2. ЗНАЧЕНИЕ БЕЛКОВ ДЛЯ ОРГАНИЗМА ЧЕЛОВЕКА

Белки играют ключевую роль в клетке, присутствуют в виде

главных компонентов в любых формах живой материи. Без белков невозможно представить себе жизнь. Именно в этом смысле сохраняет свое значение опреде- ление Ф.Энгельса: «Жизнь есть способ существования белковых тел». Белки выполняют многочисленные биологические функции. В соответствии с выполняемыми функциями белки классифицируют следующим образом.

1. Белки – ферменты выполняют каталитическую функцию.

2. Структурные белки выполняют опорную функцию, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность.

3. Транспортные белки, т.е. участвующие в переносе различных веществ, ионов и др. К ним относят гемоглобин, сывороточный альбумин, липопротеин (транспорт липидов)

4. Пищевые или запасные белки. В эту группу входят яичныйбелок, казеин молока, ферритин («депо» железа в селезенке), глиадин пшеницы, зеин ржи.

5. Сократительные и двигательные белки наделяют клетку или орган

способностью сокращаться, изменять форму или передвигаться (миозин, липиды)

6) Защитные помогают организму преодолевать патологические состояния или бороться с возбудителями заболеваний. Это иммуноглобулины, лизоцим, антитела, лейкоциты.

7. Регуляторные белки участвуют в системе регуляции клеточной или физиологической активности (гормон инсулин).

Значение белков определяется не только многообразием их функций, но и их незаменимостью другими пищевыми веществами. В организме человека под влиянием ферментов протеиназ и пептидаз белки пищи расщепляются до свободных аминокислот.

протеиназа пептидаза

белок пептиды аминокислоты

Аминокислоты всасываются в кровь, разносятся по всем органам и расходуются на обновление белков организма.

Нарушение деятельности пищеварительного тракта приводит к попаданию в кровь пептидов. Для человека они чужеродны, в результате может возникнуть пищевая аллергия.

Пищевая ценность белка обуславливается

1. аминокислотным составом;

2. усвояемостью

Некоторые аминокислоты легко образуются в организме из других кислот, но есть так называемые незаменимые амино-кислоты, которые должны поступать с пищей (человеческий организм не способен их синтезировать).

Аминокислотный состав белков прежде всего характеризуется содержанием незаменимых аминокислот. Биологическая ценность белка характеризуется показателем аминокислотный скор , который показывает отношение содержания какой-либо незаменимой аминокислоты к ее содержанию в «идеальном» белке.

Наиболее близки к идеальному белку животные белки. Большинство растительных белков имеет недостаточное содержание одной или даже двух-трех незаменимых аминокислот.

Учитывая,что растительные белки менее полноценны, необходимо потреблять больше продуктов животного происхождения. В рационе человека животные белки должны составлять 55% от общего белка.

Животные белки лучше усваиваются организмом человека, чем растительные. Например: белки яиц и молока на 96%, белки хлеба на 85%, картофеля и бобовых на 70%. Это объясняется содержанием в растительных продуктах клетчатки, которая снижает усвояемость компонентов пищи.

Недостаток белка серьезно сказывается на состоянии организма. У детей замедляется рост, задерживается умственное развитие, нарушается образование костей, увеличивается предрасположенность к анемии, рахиту.

У взрослых людей при нехватке белка нарушается обмен веществ, снижается сопротивляемость инфекциям.

Однако избыток белка в питании так же отрицательно влияет на организм : нарушается деятельность печени и почек, возможно ожирение и возникает перевозбуждение нервной системы.

Каждая аминокислота в организме выполняет определенную функцию. Например:

• глицин и глютаминовая кислоты являются регуляторами нервной системы и мозга, они выступают в роли посредников при передаче нервных импульсов

• цистеин-радиопротектор, снижает повреждающее действие радиации

• метионин- обладает липотропнным и антисклеротическим действием и необходим для нормального функционирования печени, почек, сердечно-сосудистой системы.