- •Вопрос № 1.Белки. Разнообразие. Функции.
 - •Вопрос № 2. Методы биохимии. Электрофорез.
 - •Вопорос № 3. Хроматография.
 - •Аффинная хроматография, или хроматография по сродству
 - •Вопрос № 4. Методы количественного определения белка в растворе.
 - •Вопрос № 5. Форма белков. Молекулярная масса.
 - •Вопрос № 6. Аминокислоты. Пептиды.
 - •Вопрос № 7. Первичная структура.
 - •Вопрос № 8. Вторичная структура.
 - •Вопрос № 9. Третичная структура белка.
 - •Вопрос № 10. Четвертичная структура.
 - •Вопрос № 11. Физико-химические свойства белков.
 - •Вопрос № 12. Денатурация
 - •Вопрос № 13. Коллоидные свойства растворов белков. Осаждение
 - •Вопрос № 14. Классификация белков.
 - •Вопрос № 15. Простые и сложные белки. Простетическая группа.
 - •Вопрос № 16. Белки и лиганды. Активный центр белка.
 - •Вопрос № 17. Связывание белка и лиганда.
 - •Вопрос № 18. Доменная организация белков.
 - •Вопрос № 19. Функциональное значение четвертичной структуры белка. Оперативность. Преимущества олигомеров над мономерами.
 - •Преимущества белков с четвертичной структурой
 - •Вопрос № 20
 - •Вопрос № 21
 - •Вопрос № 22
 - •Каталитическая специфичность
 - •Вопрос № 23
 - •Вопрос № 24
 - •Вопрос № 25
 - •Вопрос № 26
 - •Вопрос № 27
 - •Неконкурентное ингибирование
 - •I связывается с е также не в каталитическом центре, однако не со свободным е, а с комплексом еs, т.Е. Центр, связывающий I, становится доступным для I только после того, как свяжется s.
 - •Вопрос № 29
 - •Вопрос № 30
 - •Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:
 - •Вопрос № 31
 - •Циклический гуанозинмонофосфат и Циклический аденозинмонофосфат – циклические формы нуклеотидов (производные гтф и атф.
 - •Вопрос № 32
 - •Вопрос № 33
 - •Вопрос № 35
 - •Вопрос № 36
 - •Вопрос № 37
 - •Классы ферментов
 - •Вопрос № 38
 - •Вопрос № 39
 - •Вопрос № 40
 - •Вопрос № 41
 - •Вопрос № 42
 - •Вопрос № 43
 - •Вопрос № 44
 - •Вопрос № 45
 - •Единицы активности
 - •Вопрос № 46
 
Вопрос № 1.Белки. Разнообразие. Функции.
Особая роль в жизнедеятельности живых организмов принадлежит белкам. Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В составе белков в организме человека встречают только 20 альфа-аминокислот. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты. На долю белков внутри клетки приходится более половины их сухого вещества. Видовая и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет особенности его строения и функционирования. В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Белки построены из 20 химически различных аминокислот, каждая из которых может занимать любое положение в полипептидной цепи. Кроме того, белки различаются количеством аминокислот, из которых они построены. Однако большинство таких белков в среде должны принимать множество конформаций с приблизительно одинаковой энергией, но разными химическими свойствами и функциями. Поэтому в эволюции, по-видимому, была отобрана лишь небольшая часть возможных вариантов белков, которые способны принимать единственную стабильную конформацию.
Функции, выполняемые белками, распределяются примерно следующим образом.
Структурообразующие функции. Структурные белки отвечают за поддержание формы и стабильности клеток и тканей. В качестве примера структурного белка молекулы коллагена. К структурным белкам можно отнести также гистоны, функцией которых является организация укладки ДНК в хроматине.
Транспортные функции. Наиболее известным транспортным белком является гемоглобин эритроцитов, ответственный за перенос кислорода и диоксида углерода между легкими и тканями. В плазме крови содержатся множество других белков, выполняющих транспортные функции. Так, преальбумин переносит гормоны щитовидной железы — тироксин и трииодтиронин. Ионные каналы и другие интегральные мембранные белки осуществляют транспорт ионов и метаболитов через биологические мембраны.
Защитные функции. Иммунная система защищает организм от возбудителей болезней и чужеродных веществ. Иммуноглобулин G, который на эритроцитах образует комплекс с мембранными гликолипидами. Физическая защита – коллаген.
Регуляторные функции. К регуляторным белкам относят большую группу белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени. Кроме того, к регуляторным относят белки, присоединение которых к другим белкам или иным структурам клетки регулирует их функцию. Например, белок кальмодулин в комплексе с четырьмя ионами Са2+ может присоединяться к некоторым ферментам, меняя их активность. В регуляции обмена веществ и процессов дифференцировки принимают решающее участие ДНК-ассоцированиые белки (факторы транскрипции). Особенно детально изучено строение и функции белков-активаторов катаболизма и других бактериальных факторов транскрипции.
Катализ. Среди всех известных белков наиболее многочисленную группу составляют ферменты.
Двигательные функции. Взаимодействие актина с миозином ответственно за мышечное сокращение и другие формы биологической подвижности.
Запасные функции. И с ней связана энергетическая функция. В растениях содержатся запасные белки, являющиеся ценными пищевыми веществами. В организмах животных мышечные белки служат резервными питательными веществами, которые мобилизуются при крайней необходимости. К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных.
Рецепторная функция. Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты.
Сигнальная функция. Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.
