k1 |
k2 |
E + S ↔ ES ↔ E + P |
|
k-1 |
k-2 |
1.При высоких [S], [S] >>> Km , V0 = Vmax
2.При низких [S], [S] <<< Km , V0 = Vmax· [S] / Km
3.Константа Михаэлиса-Ментен: KM =(k2+ k-1 )/ k 1
M
Значения KM некоторых ферментов
Преобразования уравнения Михаэлиса - Ментен : двойной обратный график ( уравнение Lineweaver- Burk)
y = a∙x + b
График Корниш-Боудена
ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ
I) НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
II)ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ : 1) конкурентное
2)бесконкурентное
3)неконкурентное
4)смешанное
I. НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
II. Обратимое ингибирование: конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное, смешанное
Субстрат
Фермент
Конкурентный
ингибитор
Неконкурентный
ингибитор
1. КОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
Продукт
Субстрат
Фермент
ингибитор
Субстрат (S) и ингибитор (I) связываются с одним и тем же сайтом
Сульфаниламиды – структурные аналоги п-аминобензойной кислоты
Кинетический тест для определения механизма ингибирования
(1) Конкурентное ингибирование
При увеличении концентрации ингибитора:
1.Vmax → не меняется
2.KM → увеличивается
3.Коэффициент наклона → увеличивается
4. α = 1 +[ I ] / kI |
Без ингибитора |
|
Наклон = |
2. БЕСКОНКУРЕНТНОЕ (UNCOMPETIVE) ИНГИБИРОВАНИЕ
Ингибитор cвязывается |
|
только с фермент- |
|
субстратным комплексом |
Продукт |
|
Фермент
Субстрат |
ингибитор |
Субстрат (S) и игибитор (I) связываются с разными сайтами