ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА –
УКЛАДКА ВТОРИЧНЫХ СТРУКТУР ОДНОЙ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ В ГЛОБУЛУ
(ПОЛНАЯ ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ)
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА СТАБИЛИЗИРУЕТСЯ
НЕКОВАЛЕНТНЫМИ
СВЯЗЯМИ
Max Perutz и John Kendrew –
рентгеноструктурный анализ миоглобина и гемоглобина (1958 - 1959)
Третичная структура миоглобина
4,5x3,5x2,5 нм
a – ленточная модель (видны вторичные стр.)
b – сетчатая (поверхность) c – поверхностный контур d – ленточная с боковыми радикалами
e – полная пространственная модель
Типы взаимодействий, стабилизирующие третичную структуру
•Гидрофобные взаимодействия между неполярными радикалами
•Водородные связи между полярными радикалами
•Электростатические взаимодействия между противоположно заряженными радикалами
Примеры нековалентных взаимодействий между аминокислотными остатками в третичной структуре
Hydrophobic interaction
Гидрофобные взаимодействия
|
Льдоподобная |
|
|
квазикрис- |
|
|
таллическая |
|
Додекаэдр, |
структура воды |
|
Гидрофобная |
||
образованный |
||
молекулами воды, |
молекула |
|
соединенными |
|
|
водородными связями |
|
Ленточная модель с боковыми радикалами третичной структуры поверхностного белка вируса гепатита В (HBsAg)
1: Gly7–Ile28,
2: Phe80–Leu97,
3: Phe170–Trp191
4: Gly202–Trp223
Гидрофобные а.к.:
Аланин
Валин
Лейцин
Изолейцин
Метионин
Фенилаланин
Триптофан
Пролин
относительная гидрофобность
положение аминокислотного остатка
Значения выше 0.679 – гидрофобные а.к.о. (красные);
Значения ниже 0.583 - гидрофильные а.к.о. (синие);
Промежуточные – желтые
По 10 а.к.о. На N- и C-концах – вне профиля гидрофобности
(серые)
третичная структура поверхностного белка вируса гепатита В (HBsAg)
Гидрофобный кор лизоцима
Гидрофильные а.к.о.
Гидрофобные а.к.о.
Водородные связи между радикалами аминокислотных остатков
Тирозин
Серин
Треонин
Аспарагин
Глутамин Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота Гистидин