- •ИЕРАРХИЯ
- •• Первичная Вторичная
- •Весной 1951 г. Linus Pauling,
- •ТОРСИОННЫЕ УГЛЫ В ПЕПТИДАХ
- •ПАРАМЕТРЫ СПИРАЛИ
- •ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА –
- •Вторичная структура белка стабилизирована
- •- спираль
- •Характеристики α-спирали
- •Модели вторичных структур
- •Спираль коллагена
- ••Коллаген составляет более 30% общей массы белков тела, причем около 40% его находится
- •Глицин
- •Левозакрученная одиночная спираль
- •Пример первичной последовательности фрагмента коллагена
- •Модель тройной спирали коллагена
- •Структура коллагеновой фибриллы
- •– складчатый слой
- •– складчатый слой
- •Характеристики β-складчатого слоя
- •β-поворот
- •Антипараллельный
- •РОЛЬ АМИНОКИСЛОТНЫХ РАДИКАЛОВ В ФОРМИРОВАНИИ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
- •ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ ИМЕЮТ ТОЛЬКО ВТОРИЧНУЮ СТРУКТУРУ
- ••«Памятник» α- спирали перед родным домом Лайнуса Полинга
- •Структурная классификация белков
- •Супервторичные структуры
- •Суперспираль (coiled-coil)
- •Кератин – продукт кератиноцитов
- •Структура кератина
- •Структура кератиновых микрофибрилл
- •СХЕМА ХИМИЧЕСКОЙ ЗАВИВКИ
- •СПИРАЛЬ-ПОВОРОТ-СПИРАЛЬ HELIX-TURN-HELIX
- •EF Hand
- •Β-шпилька (β-hairpin)
- •ГРЕЧЕСКИЙ КЛЮЧ (Greek Key motif)
- •β-α-β Fold
- •УКЛАДКА ЦЕПИ ПО РОССМАНУ
- •СТРУКТУРНЫЕ ДОМЕНЫ БЕЛКА
- •ПРИМЕРЫ СТРУКТУРНЫХ ДОМЕНОВ
- •Лейциновая молния
- •TIM barrel
- •Β-бочонок (порин)
- •Двойной бочонок
- •Beta-propeller
- •DNA clamp
- •Conotoxin
- •• Первичная Вторичная
- •ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА –
- •Max Perutz и John Kendrew –
- •Третичная структура миоглобина
- •Ленточная модель с боковыми радикалами третичной структуры поверхностного белка вируса гепатита В (HBsAg)
- •Типы взаимодействий, стабилизирующие третичную структуру
- •Примеры нековалентных взаимодействий между аминокислотными остатками в третичной структуре
- •Значения выше 0.679 – гидрофобные а.к.о. (красные);
ИЕРАРХИЯ
БЕЛКОВОЙ
СТРУКТУРЫ
• Первичная Вторичная
• Структурные домены |
|
Супервторичная |
|
•Третичная
•Четверитчная
Весной 1951 г. Linus Pauling,
Robert Corey, and Herman Branson в серии из 8 статей,
опубликованных в
Proceedings of the National Aca
demy of Sciences
USA , предложили модель
структуры
α-спирали и β-слоя.
The Structure of Proteins: Two
Hydrogen-Bonded Helical Configurations
of the Polypeptide Chain
ТОРСИОННЫЕ УГЛЫ В ПЕПТИДАХ
•ψ угол вращения вокруг связи N - Calpha
•Ψ угол вращения вокруг связи C – Calpha
•ω угол вращения вокруг связи C – N
N
ПАРАМЕТРЫ СПИРАЛИ
Шаг спирали
Диаметр спирали
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА –
ЭТО УПОРЯДОЧЕННОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ ОСНОВНОЙ ЦЕПИ ПОЛИПЕПТИДА БЕЗОТНОСИТЕЛЬНО К ТИПАМ БОКОВЫХ ЦЕПЕЙ И ИХ КОНФОРМАЦИЯМ
Типы вторичных структур:
1.Спирали
2.Складчатые листы (параллельные и антипараллельные)
3.Реверсивные повороты
Вторичная структура белка стабилизирована
водородными связями
О‒‒Н•••••О N‒‒H•••••O
O‒‒H•••••N N‒‒H•••••N
Энергия образования сильных водородных связей:
15 – 20 кДж/моль
0,18 нм |
|
|
O |
0,19 нм |
H |
|
|
|
|
||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||
|
|
|
C |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
N |
|
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
0,29 нм |
|
|
|
|
0,28 нм
H
N
C
O
C
CO
C
O
C |
H спираль |
|
||||||
N |
C |
H |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||
H |
|
O |
CN |
|
|
|
|
+ |
C |
C |
|
|
|
|
|||
N |
|
|
H |
O |
|
H |
||
H |
|
O |
|
H |
N |
|
C |
N |
|
|
|
H |
|
C |
H |
|
|
N |
C |
|
H |
|
|
|||
|
|
C |
|
H |
C |
|||
|
C |
|
|
|||||
|
O |
H |
|
H HO |
|
|||
H |
|
N |
|
|
||||
C |
C |
|
|
|
|
|
||
N |
O |
|
|
|
|
|
|
O
COH
C
H
H
H
N
C C O
H
C N
CO H
N
H C N O
H |
- спираль |
|
||||
N |
C |
CH |
|
|
|
|
|
O |
N |
|
|
|
+ |
C |
C |
|
|
H |
H |
|
O |
|
|
|
O |
|
|
|
|
H |
N |
C |
N |
C C H O
C C N
O
H C H
CH C
HH HO
O
COH
C
H
H
- спираль
Rгруппы располагаютсая вне спирали, определяя высшие уровни организации белка
R
R RR
R R R
R
R R
R
R
R
R