Добавил:

ivanov666 Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.

Вуз:

Башкирский Государственный Аграрный Университет

Предмет:

[НЕСОРТИРОВАННОЕ]

Файл:

Ферменты в технологиях кожи и меха. Учебное пособие

.pdf

Скачиваний:

Добавлен:

08.09.2026

Размер:

2 Мб

Скачать

☆

<<< < Предыдущая 1 23 / 153 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 > Следующая >>>

5. По какому принципу даются названия ферментам согласно

Московской (IUB) номенклатуре?

6. Какая номенклатура до сих пор активно используется наряду

с IUB?

7. На сколько классов подразделяют ферменты согласно си-

стеме IUB?

8. Какие реакции катализирует ферменты, относящиеся к пер-

вому классу согласно системе IUB?

9. Какие реакции катализируют гидролазы?

10. Как называются ферменты, отщепляющие различные группы по негидролитическому механизму с образованием двойных связей?

11. К какому классу относятся ферменты катализирующие соединение двух молекул?

12. Какие классы ферментов должны присутствовать, для протекания каких реакций в целях образования активного центра коферментов?

13. Какие реакции протекают в отсутствии коферментов, катализируемые какими классами ферментов?

14. Как формируется название подклассов ферментов по системе IUB?

15. Как формируется код КФ для обозначения ферментов?

3. Т ЕРМОДИНАМИКА ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ

Химическая система представляет собой совокупность моле-

кул, участвующих в химических реакциях. В каждой из молекул заключено некоторое количество энергии, определяемое ее структурой. Эта энергия может быть представлена как теплосодержание, или эн- тальпия, молекулы – Н. Когда структура молекулы меняется в ходе хи- мической реакции, изменение ее энергии описывается как изменение энтальпии Н. Оно может быть отрицательным (теплота теряется молекулами и рассеивается, увеличивая температуру окружающей среды) или положительным (теплота поглощается из окружающей среды, которая при этом охлаждается). Применительно к химическим реакциям знак изменения энтальпии жестко не определяет направление процесса, а лишь показывает, что этот фактор либо способствует ему, либо препятствует.

Возможность протекания той или иной химический реакции зависит не только от значений энтальпии, но также и от изменения эн- тропии химической системы (S). Энтропия может быть определена как степень неупорядоченности. В химической системе беспорядок определяется по-разному. Поскольку молекула обычно не жесткая структура, она может вибрировать, вращаться как единое целое или фрагментарно относительно отдельных связей. Чем легче происходит любое молекулярное движение, тем больше беспорядка (энтропии).

Кроме того, огромное число молекул, образующих химическую систему, может быть случайным образом рассеяно в пространстве или существовать в нем в той или иной мере упорядочено. В результате химических реакций число молекул или ионов в системе может меняться. С увеличением количества молекул возрастает их совокупная неупорядоченность, а следовательно и энтропия системы.

Термодинамическая возможность протекания реакции зависит и от Н, и от S. Отрицательное Н и положительное S вместе определяют такую возможность, а сочетание положительного Н и отрицательного S ее исключают. Если же изменение энтальпии и энтропии имеют одинаковые знаки и их влияние противоположно, вопрос о возможности протекания реакции решается сравнением этих величин.

Рост энтропии как движущей силы процесса можно проиллюстрировать на примере таяния льда в теплой воде. Плавление льда происходит с поглощением тепла (Н положительно), однако

увеличение молекулярного беспорядка при разрушении кристаллической решетки столь велико, что именно оно является определяющим фактором процесса. В общем случае можно утверждать, что при сопоставимых значениях энергий предпочтительно более неупорядоченное состояние системы.

Сравнивать изменения энтальпии и энтропии при оценке возможности протекания реакций достаточно неудобно, хотя бы потому, что их величины имеют разную размерность. Значительно упрощает расчеты введенное Гиббсом понятие свободной энергии, которое объединяет энтропию и энтальпию в известном уравнении



G = Н − ТS,

где G – изменение энергии Гиббса; Н – изменение энтальпии; Т – абсолютная температура; S – изменение энтропии.

Определение «свободная энергия» обозначает не свободу вообще, а свободу использовать эту энергию для совершения полезной работы за счет химической реакции. Величину G выражают в калориях (кал) или в джоулях (Дж) на моль (1 кал = 4,19 Дж). Поскольку значения G обычно велики, чаще пользуются килокалориями (ккал) или килоджоулями (кДж).

Изменение свободной энергии в ходе любого процесса – важнейший термодинамический параметр. Применительно к химическим процессам можно сформулировать общее правило: химическая реакция протекает лишь в случае G  0, т. е. в условиях, когда сумма свободных энергий продуктов реакции меньше, чем аналогичный показатель исходных веществ.

Однако G не является фиксированным параметром и зависит от концентраций исходных веществ и продуктов их превращения. Этим обстоятельством объясняется возможность протекания обратимых реакций. Например, для обратимой реакции АВ изменение свободной энер- гии G может быть отрицательным применительно к превращению А→В и положительным применительно к превращению В→А, если только концентрация вещества А больше концентрации вещества В. При обратном соотношении концентраций А и В отрицательным может стать



G процесса превращения В→А. В обратимых реакциях существует не-

которое соотношение концентраций, при котором изменения G для прямой и обратной реакции будут равны нулю. Такое соотношение

может сохраняться сколь угодно долго и определяет точку химического равновесия. Если величина G для некоторой химической реакции невелика по модулю, то существует высокая вероятность, что изменение концентраций реагентов и продуктов в ходе этой реакции может привести к обращению знака G. Напротив, если абсолютное значение G велико, реакцию можно считать практически необратимой.

Хотя изменение свободной энергии при химической реакции и непостоянно, в некоторых определенных условиях, принятых как стандартные, величина G является постоянной. В качестве таких стандартных условий обычно принимают концентрации всех веществ участников реакции 1,0 М, температуру 25 °С и значение рН, равное 7. Отвечающую этим условиям величину G называют стандартным изменением свободной энергии и обозначают G °. Для вычисления стандартного изменения свободной энергии различных реакций часто используют физико-химические таблицы, в которых приведены G ° образования большого числа химических соединений. Если по отдельности сложить эти значения для исходных веществ и продуктов реакции, то разность между этими двумя суммами и будет искомой величиной G °. Знать величины G ° особенно полезно, поскольку из них легко вычисляются константы равновесия соответствующих реакций. Константа равновесия К

. представляет собой отношение произведений равновесных

равн.

концентраций продуктов реакции и исходных веществ. Так, например, для реакции

А + В  С + D

константа К

. вычисляется из концентрации веществ А, В, С и D, из-

равн.

меренных в условиях равновесия, т. е. когда эти концентрации перестали изменяться:

= [C][D]/[A][B].

равн.

Связь между величинами G ° и К

описывается уравнением

равн.



G ° = −RT ln К

= −2,303 RT lg К

равн.

где R – газовая постоянная (8,315 кДж моль

−1 К−1

); Т – абсолютная тем-

пература в градусах Кельвина (298 °К = 25 °С).

При 25 °С RT = 2,478 кДж моль−1. Таким образом, измерив значение К

, можно вычислить величину G °, и наоборот, располагая

равн.

сведениями о G °, можно вычислить значение константы равновесия

Нулевому значению G °соответствует значение К

равн.

единице, отрицательным значениям G °соответствуют значения К

, равное

равн.

больше единицы, положительным – меньше единицы.

Вопросы и задания

1. Как может быть представлено некоторое количество энергии,

заключенное в молекуле?

2. Почему может происходить изменение энергии молекулы?

3. Может ли величина Н быть отрицательной?

4. Что показывает знак изменения энтальпии?

5. Что такое энтропия химической системы?

6. Что происходит с величиной энтропии с увеличением коли-

чества молекул?

7. Как определяется термодинамическая возможность протекания

химической реакции по значениям изменения энтропии и энтальпии?

8. Возможно ли протекание реакции если Н положительная ве-

личина, а S – отрицательная?

9. Что такое «свободная энергия»? Напишите уравнение Гиббса.

10. При каких значениях G протекает химическая реакция?

11. Чем объясняется возможность протекания обратимых реакций?

12. При каких условиях величина G является постоянной?

13. Что используют для вычисления стандартного изменения

свободной энергии и с какой целью?

14. Как вычисляется константа равновесия для реакции?

15. Каким уравнением описывается связь между G ° и К

равн

4. КАТАЛИЗАТОРЫ В ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЯХ

Химическое взаимодействие молекул происходит только

в результате их столкновения при условии, что в этот момент они обладают некоторым избытком свободной энергии G, достаточным для перехода их в активированное состояние. С этой точки зрения любая химическая реакция протекает в две стадии. На первой стадии исходная молекула претерпевает определенные конформационные и электронные изменения, которые способствуют легкому ее преобразованию в конечный продукт:

S → S+ → P.

В активированном состоянии S+ (его называют переходным)

молекула существует всего 10 должна сопровождаться уменьшением свободной энергии, иначе она вообще бы не произошла. Этот термодинамический параметр зависит только от строения исходного и конечного соединений и инвариантен к характеру промежуточных изменений свободной энергии, который обычно называют энергетическим профилем реакции (рис. 4.1).

Поэтому нет никакого противоречия в том, что в переходном

состоянии S+ молекула обладает большей свободной энергией, чем в исходном S. Положительное изменение G при превращении S→S+ называют энергией активации для данной реакции. Энергетический горб служит барьером на пути химической реакции. Без него энергетический профиль отражал бы непрерывное падение G на пути от S к P и все вещества, способные вступать в реакции, сразу бы в них вступали. Существует активационный барьер даже для реакций с очень большим уменьшением свободной энергии. Например, реакции горения термодинамически очень выгодны, однако горючие материалы и в атмосфере кислорода достаточно стабильны.

−14

–10

−13

с. Суммарная реакция S→P

Рис. 4.1. Энергетические профили обычной и катализируемой реакций

Итак, чтобы реакция прошла, необходимо внести в реакцию энергию активации. В некатализируемых реакциях источником этой энергии служат столкновения между молекулами. Если соударяющиеся молекулы должным образом ориентированы, существует вероятность их перехода в возбужденное состояние. При этом скорость протекания реакции определяется вероятностью возникновения переходного состояния исходных молекул, и ее значение будет прямо пропорционально концентрации активированных молекул.

Катализаторами называются вещества, которые, участвуя в реакции, изменяют ее скорость, но сами к концу реакции остаются химически неизменными. Сущность действия катализатора состоит в том, что он, связывая реагирующие вещества, приводит к появлению нового переходного состояния, для которого свободная энергия активации существенно ниже, чем в некатализируемой реакции. При этом введение катализатора не изменяет ни суммарный энергетический эффект реакции G, ни состояние равновесия в реагирующей системе.

В химии гомогенных растворов концентрация реагирующих молекул в отсутствие катализатора считается постоянной во всем растворе. Однако в присутствии катализатора это условие перестает соблюдаться. Имея на своей поверхности активные центры, связывающие реагирующие молекулы, катализатор приводит к заметному повышению

локальной концентрации реагентов, по сравнению с их концентрациями во всем растворе. Таким образом, процесс переходит из области химии гомогенных растворов в область гетерогенных систем. Поэтому и ферментативный катализ обычно рассматривают как гетерогенный катализ, протекающий на поверхности белковых макромолекул ферментов. Подчиняясь общим закономерностям каталитических процессов, ферментативный катализ имеет ряд существенных отличий от химического.

Ферменты отличаются от небиологических катализаторов следующими свойствами:

1) высокой эффективностью действия. Скорость ферментативных реакций обычно в 106–1012 раз выше, чем соответствующих не ферментативных;

2) высокой специфичностью действия, т. е. способностью выбирать определенный субстрат и катализировать определенный тип реакции;

3) мягкими условиями протекания катализируемых ими реакций. Как правило, оптимальными условиями для ферментативных реакций являются: температура 35–37 °С, атмосферное давление и рН, близкое к нейтральному. В то время как для эффективного химического катализа часто требуются высокие температура и давление, а также экстремальные значения рН.

Вопросы и задания

1. При каком условии происходит химическое взаимодействие молекул при их столкновении?

2. Как называют активированное состояние S+?

3. В переходном состоянии S+ молекула обладает большей свободной энергией или меньшей, чем в исходном S?

4. Как называется положительное изменение G при превращении S→S+?

5. Что служит источником энергии в не катализируемых реакциях?

6. Что нужно внести в реакцию, чтобы она пошла?

7. Чем определяется скорость протекания не катализируемых реакций?

8. Опишите, как отличаются энергетические профили обычной и катализируемой реакции.

9. Как называются вещества, которые, участвуя в реакции, изменяют ее скорость, но сами к концу реакции остаются химически неизменными?

10. В чем сущность действия катализатора?

11. В химии гомогенных растворов концентрация реагирующих молекул в отсутствие катализатора считается постоянной во всем растворе, а в катализируемых реакциях?

12. Химический катализ обычно относят к химии гомогенных растворов, к какой области относят ферментативный катализ?

13. Чем отличаются ферменты от небиологических катализаторов?

14. Какие условия, как правило, являются оптимальными для протекания ферментативной реакции?

15. Какие условия часто требуются для эффективного химического катализа?

5. О СОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТОВ К АК КАТАЛИЗАТОРОВ

Итак, ферменты – это высокомолекулярные вещества, сходные с другими белками по элементарному составу и продуктам гидролитического распада. Для ферментов характерны все основные реакции белков – цветные, осаждения, изменение при нагревании и действии кислот и щелочей. Они, как и другие белки, имеют характерную изоэлектрическую точку.

Хотя детальный механизм действия каждого фермента уникален, все они работают сходным образом. Для определения роли фермента в ферментативных реакциях можно использовать достаточно простую модель:

Е + S <---> ES --> ЕP--> P + E.

Таким образом, акт катализа складывается из трех последовательных этапов:

− на первом этапе реакции фермент Е обратимо связывается

с субстратом S через активный центр с образованием комплекса ES – промежуточного фермент-субстратного комплекса;

− связывание субстрата происходит в нескольких точках актив-

ного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Здесь происходят активация субстрата, его химическая модификация и превращение в новый продукт или продукты P;

− в результате такого превращения новое вещество (продукт P)

утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс ЕP диссоциирует (распадается) с образованием продукта (продуктов) Р и свободного фермента Е в исходном виде.

Необходимым условием для оптимальной конформации и, следовательно, максимальной активности является сохранение фермента как белка в интактном состоянии (не денатурированном). Для большинства белков приемлемы условия: температура – 35–37 С; рН – 6,5–7,5 и ионная сила около 0,15. Исключение составляют лишь некоторые ферменты, в частности пепсин, действующий в экстремальных условиях в кислом желудочном соке.

<<< < Предыдущая 1 23 / 153 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 > Следующая >>>

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]