Добавил:
ivanov666
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:Прикладная химия. Учебное пособие.pdf
В 1856 г. из анилина химическим путем была «построена» молекула
красновато-фиолетового красителя. Переработкой анилина получен был
также новый краситель – фуксин. Дорогая краска, добываемая из особых
насекомых, блекнет перед своей искусственно созданной соперницей.
Десять лет спустя наступила очередь и антрацена. Из него был создан краситель ализарин, который природа вырабатывает в корнях марены. В то время ализарин был еще первым членом будущей крупной
семьи синих, зеленых, красных, черных и других красителей.
В 1884 г. стали строить молекулы красителей и из нафталина. Семья новых синтетических красителей скоро сильно разрослась. Появились азокрасители.
Хромофорная система азокрасителей состоит из цепочки сопряженных двойных связей, включающей одну или несколько азогрупп:
R - N = N - R
/
- N = N - R// - ...
Азогруппы в молекуле красителей находятся между двумя ароматическими радикалами или связывают ароматический радикал с гетероциклическим. Атомы азота азогруппы -N=N- обладают неподеленными
парами электронов, участие которых в цепи сопряжения приводит к значительному углублению цвета.
Для получения большей части азокрасителей используются две последовательные реакции: диазотирование первичных ароматических
аминов и азосочетание (сочетание) полученной диазониевой соли с ароматическими и гетероароматическими соединениями, содержащими
электронодонорные заместители.
Диазотированием называется взаимодействие первичных ароматических аминов с азотистой кислотой в присутствии сильной минеральной кислоты (например, HCl), приводящее к образованию солей
диазония:
Ar - NH
+ HNO2 + HCl → [Ar - N ≡ N]+Cl- + 2H2O.
2
В большинстве случаев диазосоединения неустойчивы и их разложение ускоряется при повышении температуры. Диазотирование – экзотермическая реакция, поэтому проводят её с охлаждением до –10–0 ℃,
непосредственно добавляя лёд в реакционную массу. Избыток азотистой
кислоты, равно как и её недостаток, неблагоприятно сказываются на стабильности получаемого диазосоединения.
Конечным продуктом реакции диазотирования являются соли диазония. Положительный заряд в диазокатионе не сосредоточен только на
61
атоме азота, связанном с арильным остатком, а распределен между обоими атомами азота:
+
δ
1
δ
+
2
Ar - N ≡ N или Ar - N ≡ N.
+ . .
Пониженная электронная плотность на крайнем атоме азота обусловливает способность диазониевой группы вступать в реакции азосочетания в качестве электрофильного реагента.
Азосочетанием называется взаимодействие диазосоставляющей
(соли диазония) с ароматическими соединениями бензольного или
нафталинового ряда, содержащими электродонорные заместители (-OH,
-NH
, -NHR, -NR2, где R – алкил или арил):
2
[Ar - N ≡ N]
азосоединение
+Cl-
+ H - Ar/ - NH2 → Ar - N = N - Ar/ - NH2 + HCl
или
+Cl-
[Ar - N ≡ N]
азосоединение
+ H - Ar/ - OH → Ar - N = N - Ar/ - OH + HCl.
Реакция азосочетания приводит к образованию азосоединений, которые обычно интенсивно окрашены и называются азокрасителями.
Для успешного проведения реакции азосочетания важно правильно
подобрать кислотность среды. В щелочной среде соли диазония существуют в равновесии с другими формами диазосоединений – диазогидратами и диазотатами, не способными к реакции азосочетания.
NaOH NaOH
[Ar - N ≡ N]+Cl- ↔ Ar - N = N – OH ↔ Ar - N = N – ONa.
HCl HCl
соль диазония диазогидрат диазотат
сочетается не сочетается не сочетается
Оптимальные условия являются компромиссными: раствор не должен быть слишком щелочным, чтобы концентрация диазоний-иона
не стала слишком низкой; он не должен быть слишком кислым, чтобы
концентрация свободного амина или фенолят-иона не стала слишком
низкой. Доказано, что амины быстрее всего сочетаются в слабокислых
растворах, а фенолы – в слабощелочных.
62
Реакция, которая сто с лишним лет назад была проведена русским
химиком в небольшой колбе, ныне непрерывно осуществляется в гигантских аппаратах на многочисленных заводах всех стран мира. Анилин,
добываемый в огромном количестве, используется многими отраслями
промышленности как сырье для получения всевозможных красок, фотографических препаратов, лекарственных веществ и других материалов.
Кроме того, амины используются в производстве растворителей
для полимеров, лекарственных препаратов, кормовых добавок, удобрений. Они очень ядовиты, особенно анилин. Последний может поступать
в организм человека через кожу или с питьевой водой. Максимально переносимая концентрация составляет 5 мг/л воды, но серьезное отравление наступает при поступлении внутрь 0,25 мг.
Вопросы и задания для самоконтроля
1. Что такое амины? Почему амины являются органическими осно-
ваниями?
2. Напишите схемы двух реакций отличия первичного амина от
вторичного на примере этиламина и метилэтиламина.
3. В лаборатории оказались две неподписанные склянки с масляни-
стыми жидкостями. Проводя их испытания бромной водой, выяснили,
что в обоих случаях она обесцвечивалась, но со второй жидкостью давала белый осадок. Предположите, какие вещества могли содержаться
в каждой из склянок.
4. Расположите нижеприведенные вещества в порядке возрастания
их основных свойств:
а) CH
б) NH
в) C
г) CH
- NH - CH3;
3
;
3
- NH2;
6H5
- NH2.
3
Ответ поясните, исходя из строения данных соединений.
5. Укажите возможные области применения аминов в производстве
потребительских товаров. Почему с реакцией, открытой Н. Н. Зининым,
связывают революцию в текстильной промышленности?
1.4.2. Аминокислоты
Аминокислоты – это бифункциональные органические соедине-
ния, в молекуле которых имеется аминогруппа -NH
и карбоксильная
2
группа СООН. В природе распространены только α-аминокислоты, обе
63
функциональные группы которых соединены с одним и тем же атомом
H2N
-
CH
-
CO
O
H
R
H:N -CH - C
O
OH
R
. .
. .
H
H:N -CH - C
O
O
-
R
. .
. .
H
H
+
NH2-CH - C
O
OH
R
NH2-CH - C
O
OH
R
+
NH2-CH - C
O
R
NH-CH - C
O
OH
R
+ H2O
углерода:
Аминокислоты называют обычно как производные соответствующих карбоновых кислот, обозначая положение аминогруппы цифрами
или буквами греческого алфавита. Все природные аминокислоты, входящие в состав белков, имеют тривиальные названия.
Аминокислоты – органические амфотерные соединений, они реагируют как с кислотами, так и с основаниями. Им свойственны обычные
реакции по карбоксильной группе и аминогруппе. Однако кислотные
и основные свойства выражены слабо.
Функциональные группы в аминокислотах реагируют между собой. Поэтому молекулы аминокислот в растворе представляют собой биполярные ионы (внутренние соли):
Важнейшее свойство аминокислот – способность к конденсации
с образованием пептидов. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью -CO-NH-.
Полученная молекула (дипептид) также имеет две функциональные группы и может дальше вступать в реакцию конденсации. Процесс
наращивания пептидной цепи может продолжаться неограниченно долго
и приводить к полипептидам, или белкам.
Вопросы и задания для самоконтроля
1. Что такое аминокислоты? Какова их функция в природе?
.
64
2. Каково значение рН водных растворов:
а) аланина;
б) лизина;
в) аспарагиновой кислоты.
Напишите схемы диссоциации этих кислот.
3. Что является главным источником получения аминокислот?
Напишите схему получения трипептида аланил-цистеил-лизина.
4. Что такое амфотерность? Почему аминокислоты являются амфо-
терными веществами? Напишите уравнения реакций, доказывающих амфотерный характер аминокислот.
5. Определите промежуточное вещество Х в двухстадийном синте-
зе аланина по схеме: СН
СООН→Х→СН3СН(NH2)COOH.
3СН2
1.4.3. Белки. Синтетические полиамидные волокна
Белки – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот,
соединенных пептидными (амидными) связями.
Молекулярные массы различных белков (полипептидов) составля-
ют от 10 000 до нескольких миллионов. Макромолекулы белков имеют
стеререгулярное строение, исключительно важное для проявления ими
определенных биологических свойств. Несмотря на многочисленность
белков, в их состав входят остатки лишь двух десятков α-аминокислот.
Функции белков в природе универсальны:
• каталитические (ферменты);
• регуляторные (гормоны);
• структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);
• двигательные (актин, миозин);
• транспортные (гемоглобин);
• запасные (казеин, яичный альбумин);
• защитные (иммуноглобулины) и т. д.
Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным
составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.
Выделяют 4 уровня структурной организации белков.
Первичная структура – определенная последовательность α-амино-
кислотных остатков в полипептидной цепи.
Вторичная структура – конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О.
Одна из моделей вторичной структуры – α-спираль.
Третичная структура – форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков
-S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.
65
Четвертичная структура – агрегаты нескольких белковых мак-
CH
CH
2
C
H
3
C
H
3
N
H
2
-
CH
-
C
-
N
H
-
C
H
-
C
-
NH
-
CH
-
C
-
N
H
-
C
H
-
C
-
NH
-
CH
-
C
-
N
H
-
C
H
-
C
O
O
O
O
O
O
OH
C
6
H
4
CH
2
C
N
H
2
C
H
2
C
H
2
N
H
2
CH
2
CH
2
C
H
2
OH
C
H
2
SH
C
H
2
O
л
ей
ц
ин
т
ир
оз
и
л
а
сп
а
рг
ил
ли
зи
л
с
е
ри
л
ци
с
те
и
н
ромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия
разных полипептидных цепей.
Рассмотрим физико-химические свойства белков. Функциональные
группы, взаимодействуя между собой, влияют на структуру полипептидной цепи, заставляя вытягиваться в длинные цепи и скручиваться в клубки. Вследствие этого белковые вещества отличаются друг от друга
не только по аминокислотному составу, не только по последовательности расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи,
66
но и по характеру связей и формы молекул. В зависимости от укладки
полипептидной цепи в формулах и природы функциональных групп различают две группы белков:
1. Белки фибриллярные, у которых молекулы вытянуты в виде
нити. Они встречаются в сухожилиях, в коже, мышцах, волосах, рогах;
кроме того, в фибриане шелка.
2. Белки глобулярные, у которых молекулы скручены в клубок –
глобулу. Глобулярные белки встречаются в сыворотке крови, молоке,
пищеварительной жидкости; кроме того, встречаются в тканях организма; они растворимы в воде и слабых соляных растворах.
Между фибрильными и глобулярными белками нет резкой грани-
цы, существуют белки промежуточных форм. Например, глобулы некоторых белков имеют продолговатую форму и тем самым близки к фибриллярным белкам. Как уже было указано, белки – высокомолекулярные
соединения. Молекулярная масса одних десятки (13 000–68 000), других
сотни тысяч, а молекулярная масса их отдельных белков достигает нескольких миллионов.
Все белки являются оптическими деятельными веществами, вращая обычно плоскость поляризованного луча влево, несмотря на то, что
в их состав могут входить и правовращающие аминокислоты. Большинство белков представляют собой твердые вещества – порошки белого
цвета. Многие существуют в виде студней или даже жидкостей. Ряд белков выделен в кристаллическом виде, например гемоглобин крови, многие энзимы. Белки шерсти, шелка являются прочными волокнами. Все
белки растворимы в щелочах, многие – в кислотах, некоторые растворяются в воде и слабых растворах солей. В органических растворителях:
абсолютном спирте, эфире, бензоле – они не растворимы. При растворении образуют коллоидные растворы. Благодаря большой поверхности
частиц белка, они способны адсорбировать большое количество различных веществ, что затрудняет очистку.
В отличие от низкомолекулярных органических и неорганических
веществ белки как высокомолекулярные соединения не проходят через
полунепроницаемые перегородки (мембраны из коллоидия, целлофана).
Благодаря наличию полярных групп: -NH2, >C=O, >NH, -COOH – белки
гидратированы и поэтому могут быть осаждены различными веществами, препятствующими гидратации. Такими водоотнимающими веществами являются спирт и ацетон, концентрированные растворы сульфата
натрия, магния, аммония, поваренной соли и вообще хорошо растворимой в воде неорганической соли. А так как белки с различным молекулярным весом содержат разное число полярных групп, то они выпадают
в осадок при разных концентрациях соли.
67
При осаждении белков указанными реагентами они могут снова
переходить в раствор – это так называемая обратимая коагуляция. Это
свойство используют для выделения индивидуальных белков из смесей,
в виде которых они существуют в природе (метод фракционного высаливания). От солей белки очищают в электродиализаторе, в котором ионы
соли из центрального отделения через перепонку направляются к соответствующим электродам, находящимся в крайних отделениях, через которые пропускают воду.
Ряд препаратов: азотная, уксусная, трихлоруксусная, пикриновая
кислоты, а также соли тяжелых металлов (сернокислая медь, уксуснокислый свинец и др.), действие радиации, нагревание, встряхивание вызывают значительные изменения в четвертичной, третичной и вторичной
структурах белка, т. е. денатурацию его, или необратимую коагуляцию,
в результате чего белки после осаждения не могут переходить в раствор.
То же самое происходит с белком при нагревании. При денатурации
происходит разрушение связей (сил) нехимической природы, а также
и дисульфидных связей, что сопровождается делением белка на субединицы, уничтожением клубков, распрямлением спиралей. Обычно сохраняется только первичная структура.
Заряд белковой молекулы зависит от числа амино- и карбоксиль-
ных групп, т. е. от состава аминокислот. Так как обычно в белках число
карбоксильных групп больше числа аминогрупп, то белковая молекула
имеет отрицательный заряд. При избытке ионов водорода, т. е. в кислой
среде, белковые молекулы зарядятся положительно и при пропускании
электрического тока будут направляться к катоду. В щелочной среде при
избытке ионов ОН
-
молекулы белка становятся анионами и в электриче-
ском поле будут переноситься уже к аноду. При определенных величинах рН молекулы белка не переносятся ни к аноду, ни к катоду (изоэлектрическая точка). Для различных белков она достигает различных рН,
так как зависит от количества свободных амино- и карбоксильных групп.
Для большинства белков животного происхождения она достигается при
рН 5,6 (в кислой среде): рН 4,8 яичного белка, рН 9,8 пшеницы. В изоэлектрической точке белки проявляют наибольшую склонность к осаждению. Она является важнейшей характеристикой белка.
Благодаря большой химической активности белки играют значи-
тельную роль в процессах живых организмов. Взаимодействия группировок между собой изменяют структуру, форму полипептидной цепи.
Они происходят, как было показано выше, за счет связей нехимической
природы, или межмолекулярных связей: сил Ван-дер-Ваальса (между
неполярными группами моноаминокарбоновых кислот) и водородных
связей, включая и остатки оксиаминокислот, а также и химических свя-
68
зей: ковалентных дисульфидных между группами цистеина и ионных,
или электростатических (между кислыми и основными функциями).
В случае большой длины макромолекул суммарные силы межмолекулярного взаимодействия могут по величине превосходить силы химических связей. Так, расчеты показали, что энергия ван-дер-ваальсового
взаимодействия, приводящая к глобулярному свертыванию молекулы
белка, может достигать 500 – 600 ккал/моль. Ковалентная же связь в целлюлозе между остатками глюкозы равна 80 ккал/моль.
Все белковые вещества можно обнаружить по характерным для
них некоторым общим реакциям. Многие из них дают ксантопротеиновую реакцию, заключающуюся в том, что белок от добавления концентрированной азотной кислоты свертывается, а в дальнейшем при нагревании образовавшийся сгусток окрашивается в желтый цвет, что свидетельствует о наличии аминокислот с ароматическими радикалами.
При биуретовой реакции белок после прибавления к нему нескольких
капель солей меди в щелочной среде приобретает фиолетовое окрашивание, по которому открывают пептидные связи.
О наличии серы судят по черному осадку сернистого свинца, появ-
ляющемуся при нагревании щелочного раствора белка (сульфгидрильная
реакция). Существуют и цветные реакции, благодаря которым открывают фенольную группу тирозина, имидазольное кольцо гистидина, индолиндольное кольцо триптофана и другие группировки.
Белки являются одним из трех основных компонентов пищи, по-
этому входят в состав различных продовольственных товаров: мясных,
молочных, рыбных и прочее. К белковым веществам относятся также
натуральная кожа, шерсть, шелк, которые широко используются и высоко ценятся при изготовлении одежды, обуви, постельного белья, кожгалантерейных изделий и т. д.
Однако наряду с натуральными волокнами белкового проис-
хождения в последнее время широко используются синтетические
полиамидные волокна. Одним из их представителей является капрон
[-NH-(CH
-CO-]n. В промышленности его получают путем полимери-
2)5
зации производного
ε-аминокапроновой кислоты – капролактама:
69